第二章
蛋白质的共价结构
Structure of Protein
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第 二 章 蛋白质的共价结构
第一节、蛋白质通论 (P157) 第二节、肽 第三节、蛋白质一级结构的测定 第四节、蛋白质的氨基酸序列与生物功能 第五节、肽和蛋白质的人工合成(不要求)
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第一节、蛋白质通论
一 、蛋白质的化学组成和分类 二、蛋白质分子的形状和大小 三、蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次 四、蛋白质功能的多样性
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是根据参与其组成的氨基酸残基来确定 的。规定从肽链的NH2末端氨基酸残基 开始，肽链的NH2末端一般放左边，称 为某氨基酰某氨基酰……某氨基酸。例 如，具有下列化学结构的五肽命名为丝 氨酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸，简写 为 Ser—Gly－Tyr—Ala—Leu。
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肽链也像氨基酸一样具有极性，通常总是把 NH2末端氨基酸残基放在左边， COOH末端 氨基酸残基放在右边。除特别指明者外，上面 举例的五肽丝氨酸残基一侧为NH2末端，亮氨 酸残基一侧为 COOH末端。注意，反过来书 写的 Leu—Ala—Tyr—Gly—Ser是与前者不 同的另一种五肽。
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肽 链 中
Ser
Val
Tyr
Asp
Gln
H
H
H
H
H
O
O
O
O
H3N+ C C N C C N C C N C C N C COO-
N-端 CH2
H CH
H CH2
H CH2
H CH2 C-端
OH
CH3 CH3
CO2H
CH2
AA
肽键 OH
CONH2
的 在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序排列， 排 这种排列顺序称为氨基酸顺序
1.每种肽也有其晶体，晶体的熔点都很高。
2.在pH0-14范围内，肽的酸碱性质主要来自游离
末端-NH2和游离末端-COOH以及侧链上可 解离的基团。
3.每一种肽都有其相应的等电点，计算方法与AA 一致且复杂。
K’ B2+ K’1B+ K’2 B 3 B- K’4B2-
pI=pK’2+ pK’3/2
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三、蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次
每种天然蛋白质都有自己特有的空间（三维）结 构，这种结构就是蛋白质的构象。 构型：是由于化合物分子中某一不对称碳原子上 四种不同的取代基团（或原子）的空间排列所形 成的一种光学活性立体结构。一个不对称碳原子 只能形成两种不同的构型，分子从一种构型变成 另一种构型，必须发生共价键的断裂。 构象：构象是分子内所有原子或原子团的空间排 布所形成的一种立体结构。天然蛋白质分子都有 与其生物活性相关的一种或少数几种特定的构象， 这种天然构象相当稳定。 一个给定的蛋白质理论上可采取多种构象，但在 生理条件下一般只有一种或很少几种。
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蛋白质分布广泛、功能多样
蛋白质种类非常多，原因？ 蛋白质的生物学功能有以下几方面：
1. 催化功能-酶 2. 结构功能-皮毛骨牙细胞骨架 3. 载运功能-膜蛋白 4. 调控功能-激素 5. 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白 6. 防御功能-免疫球蛋白 7. 神经传导 其他蛋白（受体蛋白、毒素蛋白、激素蛋白等）
列 氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以
顺 序 和
C-端氨基酸残基为终点的排列顺序。如上述五 肽可表示为：
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
命 命名为：某氨基酰某氨基酰。。某氨基酸
名
通常在多肽链的一端含有一个游离的-氨基， 称为氨基端或N-端；在另一端含有一个游离的
-羧基，称为羧基端或C-端。
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二、蛋白质分子的形状和大小
(p158
1、根据蛋白质的形状和溶解度分为：了解)
纤维状Pro：分子类似纤维或细棒，线性结构， 在生物体内主要起结构作用，大多不溶于水和稀盐。 球状Pro：近球状结构，疏水aa侧链在分子内部 亲水侧链在外因此溶解性较好，能形成结晶，大多数 蛋白质属于这一类。 膜Pr：与细胞中各种膜系统结合而存在。组成特点是 所含的疏水aa较多，不溶于水但溶于去污剂溶液。
Met-脑啡肽
Leu-脑啡肽
Cys Tyr ILe S Gln S Asn Cys Pro Leu Gly NH2
Cys Tyr Phe S Gln S Asn Cys Pro Arg Gly NH2
牛催产素
牛加压素
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L-Leu-D-Phe-L-Pro-L-Val
L-Orn
L-Orn
L-Val-L-Pro-D-Phe-L-Leu
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2、蛋白质分子的大小
蛋白质分子量的变化范围很大，从大约6000到 1000000道尔顿（Da）或更大。 某些蛋白质是由两个或更多个蛋白质亚基(多肽链)通 过非共价结合而成的，称寡聚蛋白质。有些寡聚蛋白 质的分子量可高达数百万甚至数千万（TMV：4x107） 对于那些不含辅基的简单蛋白质，用110除它的分子 量可以粗略的估计其氨基酸残基的数目。蛋白质的20 种氨基酸的平均分子量是138，但在大多数蛋白质中 较小的氨基酸占优势，因此平均分子量接近128。因 形成一个肽键脱掉一个水分子，故氨基酸残基的平均 分子量是110。(P160)
细胞质(包括细胞器)— 酶（物质代谢）、信号 传递
细胞核—酶（遗传）、 结构蛋白（染色体骨架）
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同样是有20种Aa组成，为何这些蛋白质 的功能大不相同？
其他组成以及结构复杂程度不同
结构决定功能
即分子结构的不同决定其具有不同的生物功能
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第二节 肽（peptide）
P162 （熟悉）
一、肽和肽键的结构 二、肽的物化性质 三、天然存在的活性肽
短杆菌肽S(环十肽)
由细菌分泌的多肽，有时也都含有D-氨基酸和 一些非蛋白氨基酸。如鸟氨酸（Ornithine, 缩 写为 Orn）。
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CO-NH-CH-CO-NH-CH2-COOH
CH2 CH2谷胱甘肽—存在与动、植物及
CH2 SH CHNH2
微生物中：
1.参与体内氧化还原反应 2.作为辅酶参与氧化还原反应
肽键由于共振而具有部分双键性质，因此， 1) 肽键比一般C-N键短，且不能自由旋转 2) 肽键原子及相邻的碳原子组成肽平面 3) 相邻的碳原子呈反式构型
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肽键比一般C-N键短
肽键为一平面
相邻的碳原子呈反式构型
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肽的结构
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* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。
多肽链有两端 N 末端：多肽链中有自由氨基的一端 C 末端：多肽链中有自由羧基的一端
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N末端
C末端
牛核糖核酸酶
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2.2 肽
多个氨基酸形成的肽叫多肽， 呈链 状故又称多肽链。 蛋白质= 1或几条长多肽链 +[或不 +] 辅助基团 短链且具有生物功能的多肽不算蛋 白质，通常称为活性肽！
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二、肽的重要理化性质（P165,了解）
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一 、蛋白质的化学组成和分类
1、化学组成：
蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外， 还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有其他一些元素， 主要是磷、铁、碘、钼、锌和铜等。这些元素在蛋白 质中的组成百分比约为：
碳 50％-55% 氢 6.5-7.3％ 氧 19-24％ 氮 16% 硫 0-3％ 其他 微 量
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为 研 究 方
便， 分
四 层 次 探 讨
虾红素
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四、蛋白质功能的多样性(了解)
1. 蛋白质是生物 体重要组成成分
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细 胞的各个部分都含有蛋白质。
含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子， 占人体干重的45％，某些组织含量更高，例 如脾、肺及横纹肌等高达80％。
CH O
O
O
HN CH C NH CH C NH CH2 C
CO
H
CH
HO
N
CH2
OS N H
O CH2
OH O
NH
CH3
CH CH
CH2CH3
CO
C CH2 NH C CH NH C CH2 NH O
鹅膏覃碱的化学结构
与真核生物的RNA聚合酶和牢固结合
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+H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Met-COO- +H3N-Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu-COO-
保护巯基酶或含Cys的蛋白质中
SH的还原性
COOH
防止氧化物积累
2GSH
GS-SG
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干扰素、胸腺肽是治疗乙肝、肿瘤的 首选药
机理：由受损细胞分泌促使其他细胞 产生相应的抗病毒蛋白质。
详见：
脑肽是人在受到突然伤害，脑垂体自然分泌的“鸦 片”。
有什么生物意义？
不受疼痛的干扰，迅速自救
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2、分类(P157,了解)：
* 根据蛋白质组成成分
｛ ： 单纯蛋白质 只含氨基酸如清蛋白、谷蛋白、组蛋白、精蛋白等 结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部分 * 根据蛋白质结构分
｛单体蛋白：仅有一条多肽链构成的蛋白质。 寡聚(多聚)蛋白：由2条或多条多肽链构成的蛋白质 * 根据蛋白质生物学功能分 酶、调节蛋白、转运蛋白、结构蛋白等等
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蛋白质的含氮量
❖大多数蛋白质的含氮量接近于16%，这
是蛋白质元素组成的一个特点，也是凯 氏（Kjedahl）定氮法测定蛋白质含量的 计算基础。所以，可以根据生物样品中 的含氮量来计算蛋白质的大概含量：
❖蛋白质含量= 蛋白氮 6.25 ❖6.25为蛋白质系数，即1克氮所代表的
蛋白质量（克数）