第一章蛋白质的结构与功能【习题】一、单项选择题1. 蛋白质溶液的紫外吸收特征与下列哪组氨基酸有关：A. 甘氨酸、丙氨酸B. 半胱氨酸、丝氨酸C. 谷氨酸、天冬氨酸D. 色氨酸、酪氨酸E. 组氨酸、赖氨酸2. 蛋白质变性时 , 下述哪项是错误的？A. 空间构象剧烈改变B. 多肽链松散C. 水中溶解度降低D. 次级键破坏E. 多肽链断裂3. 下列哪项是利用蛋白质变性的原理 :A. 电泳分离蛋白B. 盐析沉淀蛋白C. 高温消毒物品D. 稀释蛋白溶液E. 低温保存蛋白4. 下列哪种方法使蛋白质沉淀而不能使蛋白质变性 :A. 加热至沸B. 加入 AgNO3C. 加人 75% 乙醇D. 加入三氯醋酸E. 加入 (NH)2S045. 下列哪种氨基酸中含有巯基 :A. 丙氨酸B. 胱氨酸C. 半胱氨酸D. 蛋氨酸E. 丝氨酸6. 关于α螺旋的概念 , 下列哪项是错误的 :A. 一般为右手螺旋B. 3.6 个氨基酸为一螺旋C. 主要以氢键维系D. 主要以二硫键维系E. 氨基酸的侧链影响螺旋的形成7. 关于蛋白质四级结构叙述 , 哪项是错误的：A. 亚基和亚基之间可以相同或不同B. 亚基都具有生物学活性C. 各亚基都具有三级结构D. 亚基间以次级键相连E. 蛋白质不一定都有四级结构8．测得某血清标本的含氮量为 0.40g/L, 蛋白质的含量是 :A. 2.5g/LB .5g/LC. 2.0/LD. 6.25g/LE. 3g/L9. 下列哪种氨基酸是环状亚氨酸：A. 苯丙氨酸B. 色氨酸C .脯氨酸D. 酪氨酸E. 组氨酸10. 蛋白质分子中能引起 280nm 光吸收的氨基酸是 :A. 酪氨酸B. 蛋氨酸C. 半胱氨酸D. 组氨酸E. 亮氨酸11. 肽键平面中哪一个键形成肽键 ?A.N-CB.C=OC.N-HD.C-CE.H-O12. 蛋白质一级结构指的是 :A. 蛋白质分子的氨基酸组成B. 蛋白质分子内氨基酸以肽键相连接C. 蛋白质分子内氨基酸的排列顺序D. 蛋白质分子内的二硫键E. 蛋白质分子内一 CO-NH 一间的氢键结合13. α-螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸残基：A.3.4B.3.6C.3.0D.2.5E.2.814. 维系蛋白质三级结构最主要的稳定力是 :A.二硫键B.氢键C.肽键D.疏水作用力E. 盐键15. 某一样品含两种蛋白质 , 甲蛋白的 pI为 4.90、乙蛋白的 pI 为 6.8 ，现以电泳法分离以上两种蛋白质 , 采用的缓冲液为 pH4.0, 这两种蛋白质在电场的泳动方向是 :A. 都泳向正极B. 都泳向负极C. 泳动方向不同D. 甲蛋白比乙蛋白泳动快E. 甲蛋白向正极 , 乙蛋白向负极16. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有 :A. 8 种B. 61 种C. 2 种D. 20 种E. 64 种17. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构 :A．α-螺旋B. 双螺旋C. β- 片层D. β-转角E. 不规则卷曲18. 主链骨架以 1800返回折叠 , 在连续的 4 个氨基酸中第一个残基的 C =O 与第四个残基的–NH- 可形成氢键的是 :A．α-螺旋B. β-折叠C. 无规则卷曲D. β-转角E. 结构域19. 关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是 :A. 天然蛋白质分子均有这种结构B. 具有三级结构的多肽链都具有生物活性C. 三级结构的稳定性主要是次级键维系D. 亲水基团多聚集在三级结构的表面E. 决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基20．蛋白质的等电点是指:A.蛋白质溶液的pH=7时溶液的pH值B.蛋白质溶液的pH=7.4时溶液的pH值C.蛋白质分子呈正离子状态时的溶液的pH值D.蛋白质呈负离子状态时的溶液pH值E.蛋白质分子呈兼性离子状态时的溶液的pH值二、多项选择题1. 蛋白质二级结构包括 :A．α-螺旋B. β-折叠C. 亚基D. β-转角E. 不规则卷曲2. 有关蛋白质变性的正确叙述是：A. 生物活性丧失B. 溶解度增加C. 大多数蛋白质变性是不可逆的D. 肽链构象由卷曲变为伸展E. 易被蛋白酶水解3. 关于蛋白质的分子组成正确的有：A. 由 C 、 H 、 O 、 N 等多种元素组成B. 含 N 量平均为 16%C. 基本结构单位是氨基酸D. 由 L 型α -氨基酸组成E. 少部分由 D 型α -氨基酸组成4. 关于蛋白质中的肽键哪些叙述是正确的：A. 具有部分双键性质 , 不能自由旋转B. 比一般 C-N 单键短C. 与肽键相连的氢和氧原子呈反向分布D. 可以自由旋转E. 含有脯氨酸的肽键是反式构型5. 蛋白质的α -螺旋正确叙述的是：A. 由主链骨架的 NH 与CO 之间的氢键维系B. 肽键平面与螺旋长轴平行C. 由肽键中α-碳原子的旋转所决定D. 氨基酸残基的 R 侧链大小不影响螺旋形成E. 由邻近多肽链上两个肽键之间的氢键维系6. 破坏蛋白质溶液的稳定因素 , 使蛋白质从溶液中沉淀出来的方法有 :A. 盐析沉淀法B. 有机溶剂沉淀法C. 重金属盐沉淀法D. 生物碱试剂沉淀法E. 加热变性沉淀法7. 在pH6.0的溶液中,带正电荷的蛋白质有A.pI为3.5的蛋白质B.pI为4.5的蛋白质C.pI为5.5的蛋白质D.pI为6.5的蛋白质E. pI为7.0的蛋白质三、填空题1. 组成蛋白质的基本单位是，蛋白质中共有种。
2. 组成蛋白质的酸性氨基酸有和。
3. 蛋白质溶液 pH 和带电的关系，当 pH pI, 蛋白质带正电 , 而 pH PI 带负电。
4. 蛋白质分子中平均含氮量为，其最大紫外吸收峰在 nm 。
5. 多肽链有两端 , 分别为和端。
12. 证明蛋白质中氨基酸之间以肽键形式相连的实验方法是。
13. 根据蛋白质组成可分为和两大类。
14. 蛋白质变性以后 , 生物活性，溶解度，以及其它理化常数发生改变, 但未改变。
15. 血浆白蛋白在血液 pH7.4 环境中呈_ 离子。
四、名词解释1. 蛋白质的等电点2. 蛋白质变性3. 盐析4．肽单元5．结构域6．亚基7．电泳五、问答题1. 何谓蛋白质变性？举例说明实际工作中应用和避免蛋白质变性的例子？2. 什么是蛋白质的二级结构 ? 它主要有哪几种 ? 有哪些结构特征？3．写出四种由甘氨酸参与合成的不同类型生物活性物质,并分别说明它们的主要功用。
【参考答案】一、单项选择题：1.D2. E3. C4. E5. C6. D7. B8. A9.C 10. A 11.A 12.C 13. B 14. D 15. B 16.D 17. B18. D 19. B 20. E二、多项选择题：1.ABDE2.ACDE3.ABCD4.ABC5.ABC6.ABCD7.DE三、填空题：1.氨基酸、202.谷氨酸、天冬氨酸3.小于、大于4. 16%、2805.N、C6.主链、α-螺旋、β- 片层、β-转角、不规则卷曲7.肽键、氢键8.三级、次级9.水化膜、同性电荷 10.沉淀、盐析 11.酪氨酸、色氨酸 12.双缩脲实验 13.单纯蛋白质、结合蛋白质14.丧失、降低、一级结构 15.阴四、名词解释：1. 蛋白质等电点(pI)：当蛋白质溶液处于某一pH值时,其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子,此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
2.蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下,使蛋白质严格的空间结构受到破坏,导致理化性质改变和生物学活性丧失称为蛋白质的变性。
3.盐析：在蛋白质溶液中加入高浓度的中性盐，破坏蛋白质的胶体稳定性，使蛋白质从水溶液中沉淀称为盐析。
4.肽单元：肽单元是由六个原子(Cα1,C ,0,N, H,Cα2)所组成，因肽键具有双键性质,因而使这六个原子固定在同一平面上,所以称为肽单元。
5.结构域：蛋白质在形成三级结构时，肽链中某些局部的二级结构汇集在一起，形成发挥生物学功能的特定区域，该区域称为结构域。
6.亚基：有些蛋白质分子中含有两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成蛋白质的四级结构,才能完整的表现出生物活性,其中每条具有三级结构的多肽链称为蛋白质的亚基。
7.电泳：带电粒子在电场中向相反方向泳动的现象称为电泳。
五、问答题：1.答：所谓蛋白质的变性作用是指在理化作用影响下,蛋白质的空间构象受到破坏,其理化性质发生改变,生物学活性丧失。
变性实质是蛋白质的次级键断裂,一级结构并未被破坏。
利用此性质可采用酒精、加热、紫外线照射等方法进行消毒、灭菌。
利用鞣酸、三氯醋酸等方法使其变性,沉淀去除血清蛋白质, 用于化验室检测。
制备酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时,应选用不引起变性的沉淀剂,并在低温等适当条件下保存。
2.答：指多肽主链原子的局部空间排列，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
其主要形式有：α-螺旋、β-折叠、β-转角和不规则卷曲。
(1)α一螺旋的特征是：主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升,构成右手螺旋;每旋转一周为3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm;其结构靠第一个肽键平面上的N-H与第四个肽键平面上的C=O形成的氢键维持;R分布在螺旋的外侧,并且影响着螺旋的形成。
(2) β一折叠特征是：肽键平面上下折叠呈锯齿状排列，是由两条以上的肽链或一条肽链的某些片段局部折叠形成,肽链局部的走行可呈正向平行,也可呈反向平行，其结构靠肽链间肽键平面上的N-H与C=0之间的氢键维持，R交替分布在片层的上下方。
(3) β一转角通常发生在肽链进行1800回折时的转角上,通常有四个氨基酸残基组成。
第一个氨基酸残基上N-H与第四个氨基酸残基的C=O形成氢键。
(4) 无规卷曲指蛋白质分子中那些没有确定规律性的部分肽链构象。
3.答:甘氨酸和其他氨基酸一样,都是蛋白质、肽类合成的原料。
除此之外,甘氨酸尚参与多种生物活性物质的合成。
(1)参与血红素的合成:合成血红素的原料包括：甘氨酸、琥珀酰CoA及Fe2+。
血红素是血红蛋白、肌红蛋白的辅基,直接参与氧的运输及储存。
(2)参与胆汁酸的合成：在肝细胞生成的游离胆汁酸(胆酸、鹅脱氧胆酸)一部分是与甘氨酸结合生成结合型胆汁酸(甘氨胆酸、甘氨鹅脱氧胆酸)。
胆汁酸是界面活性物质,它们在脂肪的消化和吸收中起重要作用。
(3)参与合成谷胱甘肽(G-SH)：G-SH在体内重要的生理功用是保护某些蛋白质或酶蛋白分子中的疏基不被氧化,从而维持各自的生物学功能。
(4)参与核苷酸合成:甘氨酸在分解代谢过程中,可生成"一碳基团",是合成嘌呤和嘧啶的原料。
另外, 甘氨酸本身直接参与嘌呤核苷酸的合成。
邵世滨。