C H
+
NH3
-氨基
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
二、氨基酸的侧链结构决定其功能
（一）氨基酸的差异在于侧链结构-R基团
(1) 侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸
包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸
此类氨基酸在水溶液中溶解度小
含脂肪烃侧链的氨基酸
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 Glycine Alanine Valine Leucine Isoleucine Gly Ala Val Leu Ile G A V L I
（一）氨基酸具有两性离子特征
两性解离及等电点
所有氨基酸都含有可解离的-氨基和-羧基，因此，氨基酸 溶解在水中是一种偶极离子 (dipolar ion)，又称两性离子 (zwitterion)。氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处 溶液的酸碱度。
等电点 (isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及 程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为 该氨基酸的等电点。
H3N+—CH—COOH ︳ 阳离子 R
+H+ H2N—CH—COOH ︳ R +OH-
pH<pI
H3N+—CH—COOpH=pI ︳ R 兼性离子 +H+ +OH-
pH>pI H2N—CH—COO︳ 阴离子 R
第一章
氨基酸和核苷酸
Amino Acids and Nucleotides
生物化学与分子生物学系 陈园园 yuanyuanch@
主要 内 容
构成蛋白质的氨基酸均为L-构型 氨基酸的 氨基酸的侧链结构决定其功能
结构与功能 氨基酸及其衍生物具有形成多肽链外的多种重要功能 氨基酸的理化性质是其分离和鉴定的依据
(2) 侧链含羟基或含巯基是极性中性氨基酸
甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、天冬酰胺和谷氨酰胺。
侧链含有羟基的氨基酸
丝氨酸
苏氨酸 酪氨酸
Serine
Threonine Tyrosine
Ser
Thr Tyr
S
T Y
HO—CH2—CHCOO︱ +NH 3 CH3 ︱ HO—CH—CHCOO︱ +NH 3

6 5 4 3 2 1 CH2—CH2—CH2—CH2—CH—COO︳ ︳ +NH +NH 3 3
赖氨酸
H
O C C CH2OH H H
O C C
H
旋光性——L型、D型 醛基在上，醇在下，
如果羟基在左侧，为L型， HO 羟基在右侧，为D型， 两者镜面对称。
将-COOH画在顶端，
均含有较大的疏水侧链，其刚性结构特征及疏水相互作用都对蛋白折叠有重要 的影响力，常作为水溶性蛋白的内部支撑结构
有带正电荷的柔性侧链，常作为蛋白的亲水表面， 且易于结合带有负电荷的其他分子，如DNA 是多肽链生物合成的起始氨基酸；参与体内含硫化合物代谢及甲基化反应 N原子在杂环中移动的自由度受到限制，常位于多肽链的转角处 侧链短，所含羟基常作为酶反应中的供氢体；亲水性强，位于水溶性蛋白表面
-HH
-OOC-CH-CH -S—S-CH -CH-COO2 2
︳ +NH 3
︳ +NH 3
二硫键
胱氨酸
（二）-R基团赋予氨基酸不同的极性
蛋白质中的L--氨基酸依据极性的分类 类别 非 脂肪族氨基酸 极 芳香族氨基酸 性 亚氨基酸 主要氨基酸
丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、 异亮氨酸、甲硫氨酸
苯丙氨酸 脯氨酸 甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、 天冬酰胺、谷氨酰胺、酪氨酸、色氨酸 天冬氨酸、谷氨酸 赖氨酸、精氨酸、组氨酸
H—CHCOO- 易溶于水，有的 ︱ 教材也将其归为 +NH 3 极性中性氨基酸
CH3—CHCOO︱ +NH 3 CH3—CH—CHCOO︱ ︱ + CH3 NH3 CH3—CH—CH2—CHCOO︱ ︱ + CH3 NH3 CH3—CH2—CH—CHCOO︱ ︱ CH3 +NH3
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02
(ribonucleic acid, RNA)
分布于细胞核、细胞质、线粒体
侧链含酸性基团及其氨基衍生物的氨基酸
天冬氨酸 天冬酰胺 谷氨酸 Aspartic acid Asparagine Asp Asn Glu D N E
HOOCCH2—CHCOO︱ +NH 3 O C—CH2—CHCOOH2N ︱ +NH 3 HOOCCH2CH2—CHCOO︱ +NH 3 CCH2CH2—CHCOOH2N ︱ +NH 3 O
含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
只有含共轭双键的芳香族氨
基酸才具有紫外吸收性质。
色氨酸、酪氨酸的最大吸 收峰在280nm附近。 大多数蛋白质含有这两种 氨基酸残基，所以测定蛋 白质溶液280nm的光吸收 值是分析溶液中蛋白质含
量的快速简便的方法。
芳香族氨基酸的紫外吸收
（四）氨基酸定量定性分析已进入自动化时代
OH
CH2OH
L-甘油醛
D-甘油醛
O C H H C CH3 NH3+ O-
垂直画一个氨基酸， 然后与立体化学参考 化合物甘油醛相比较， -氨基位于-碳左边 的为L-异构体，位于 右边的为D-异构体。
-O
O C
H3N+
C CH3
L-丙氨酸
镜面
D-丙氨酸
COO
-
-羧基
CH 3 H R
侧链
-碳原子
5.68
5.60 5.66
见芳香族类
侧链含有硫的氨基酸
半胱氨酸 Cysteine Cys Met C M
HS—CH2—CHCOO︱ +NH 3 CH3SCH2CH2—CHCOO︱ +NH 3
5.07 5.74
甲硫氨酸 Methionine （蛋氨酸）
(3) 侧链含酸性基团及其衍生物的氨基酸
此类氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸， 其侧链都含有羧基，均可解离而带负电荷。
酪氨酸
组氨酸
黑色素
脱羧形成的组胺具有血管舒张作用，并参与多种变态反应
非蛋白质组成氨基酸及其衍生物功能举例
氨基酸名称 瓜氨酸、鸟氨酸 功能 参加体内尿素合成
同型半胱氨酸
-丙氨酸 L-肉毒碱
转甲基作用的产物
泛酸（一种维生素）的成分之一
化学结构为L--羟--三甲胺丁酸，
参加脂质转运
四、氨基酸的理化性质
戊糖、磷酸和碱基是核苷酸的基本组成成分 核苷酸的 结构与功能
核苷酸在人体具有除构成核酸外的多种功能
核苷酸的理化性质是其分离鉴定的基础
生物大分子蛋白质、核酸都是由基本结构单位
组成的多聚体 (polymer)；可形成聚合体的基本
结构单位称为单体 (monomer)。 蛋白质的基本结构单体是氨基酸 核酸的基本结构单体是核苷酸
（四） 氨基酸的侧链可有其他化学基团修饰
体内常见的蛋白质翻译后发生化学修饰的氨基酸残基
常见的化学修饰种类 发生修饰的主要氨基酸残基
磷酸化
N-糖基化 O-糖基化 羟基化 甲基化 乙酰化 硒化
丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸
天冬酰胺 丝氨酸、苏氨酸 脯氨酸、赖氨酸 赖氨酸、精氨酸、组氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、谷氨酸 赖氨酸、丝氨酸 半胱氨酸
第一节
氨基酸的结构与功能
Structure and Function of Amino Acids
一、20种氨基酸
存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的 氨基酸仅有20种，且均属 L--氨基酸（甘氨酸除外）。 与—COOH相连的碳为碳，依次为碳……
-氨基酸：即—COOH与—NH2连接于同一个C原子上
NH ‖ NH2CNHCH2CH2CH2—CHCOO︱ +NH 3 NH2CH2CH2CH2CH2—CHCOO︱ +NH 3 HC＝C—CH2—CHCOO︱ ︱ ︱ + N NH NH3 C H
10.76
赖氨酸
Lysine
Lys
K
9.74
组氨酸
Histidine
His
H
7.59
(5) 侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
随着毛细管电泳 (capillary electrophoresis, CE)；液相层析 (liquid chromatography, LC)自动
化及质谱 (mass spectrometry, MS)技术的发展，
目前氨基酸的检测分析可以在自动分析仪器中快
速完成。
第二节
核苷酸的结构与功能
Structure and Function of Nucleotides
O ‖ H—C—R + NH3 + CO2 +
O ‖ ‖ O
H OH
氨基酸
O ‖ ‖ O
茚三酮
O ‖ ‖ O OH OH O ‖ ‖ O
还原型茚三酮
—N＝
‖ O + 3H2O O ‖
H + NH3 + OH
蓝紫色化合物
氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，于570nm处有吸收峰。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析 方法。
O ‖ NH2—CH—C ︳ ＼ R1 OH
+
O ‖ -HOH NH—CH—C ︳ ︳ ＼ H R2 OH
O O ‖ ‖ NH2—CH—C—N—CH—C ︳ ︳ ︳ ＼ R1 H R2 OH
（三）氨基酸的定性定量分析