动物生物化学习题集习题第一章蛋白质的化学A型题一、名词解释1．肽键2．肽平面3．多肽链4．肽单位5．蛋白质的一级结构6氨基末端7．多肽8．氨基酸残基9．蛋白质二级结构10．超二级结构11亚基．12．蛋白质三级结构13．蛋白质四级结构14．二硫键15．二面角16．α–螺旋17．β–折叠或β–折叠片18．β–转角19．蛋白质的高级结构20．寡聚蛋白21．．蛋白质激活22．．氨基酸的等电点 23．蛋白质沉淀24．分子病25．变构效应26．蛋白质变性27．蛋白质复性28．蛋白质的等电点29．电泳30．蛋白质的颜色反应31．盐析32．简单蛋白质33．结合蛋白质二、填空题1．天然氨基酸的结构通式为______________。

2．氨基酸在等电点时主要以________离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以______离子形式存在，在pH<pI的溶液中主要以_________离子形式存在。

3．在紫外光区有吸收光能力的氨基酸只有________、_________、________三种。

4．当氨基酸在等电点时，由于静电引力的作用，其_________最小，容易发生沉淀。

5．所谓的两性离子是指____________________。

6．在一定的实验条件下，___________是氨基酸的特征常数。

7．在常见的20种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是________。

8．蛋白质中氮元素的含量比较恒定，平均值为_______。

9．蛋白质中不完整的氨基酸被称为________。

10．维系蛋白质二级结构的最主要的力是________ 。

11．α–螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与________平行。

氢键是由每个氨基酸的______与前面隔三个氨基酸的_________形成的，它允许所有的_______都参与氢键的形成。

12．参与维持蛋白质构象的作用力有_____、_____、________、_______、_______、和_______。

13．蛋白质之所以出现丰富的构象，是因为主肽链的________和_______键能进行转动。

14．蛋白质主链构象的结构单元包括________、_________、________、_______。

15．维系蛋白质四级结构的作用力是_______、_______、_______和_______，其中最主要的是_________。

16．变性蛋白质的主要的特征是________丧失。

17．蛋白质变性的实质是_________________。

18．血红蛋白与氧结合呈现_____效应，这是通过血红蛋白的__________作用来实现的。

19．在胰岛素分子中始终保持不变的氨基酸残基称为_______________。

20．没有活性的胰岛素前体称为________________。

21．血红蛋白分子是由两个______亚基和两个______亚基组成的四聚体。

在血红素中央的________是氧结合的部位，且每一个_________可以结合一个氧分子。

22．医学通常用75%的洒精来消毒手术部位，主要是应用_________的这一特性。

23．常用的测定蛋白质分子量的方法有________、________和_________三种。

24．蛋白质溶液是亲水胶体，它具有一般胶体的性质，如：_________、________、_______和__________。

25．破坏蛋白质胶体溶液稳定因素的因素有___________、_________、_________、__________和_______________。

26．蛋白质沉淀作用的实质是______________。

27．蛋白质分子在直流电场中的迁移速率的大小与蛋白质分子本身的________、__________和________有关。

28．根据分子对称性的不同，可将蛋白质分为_________和___________两大类。

29．根据化学组成的不同可将蛋白质分为_________和_____________两大类。

30．结合蛋白的非蛋白质部分通常称为______________。

三、简答题1．α–螺旋的特征是什么？如何以通式表示α–螺旋？2．蛋白质β–折叠二级结构的主要特点是什么？3．参与维持蛋白质空间结构的化学键有哪些？有何作用？4．胰岛素原与胰岛素在一级结构上有什么差异？胰岛素原是如何被激活的？5．血红蛋白的氧结合曲线为什么是S形的？有何生理意义？6．为什么用电泳法能将不同蛋白质的混合物分离出来？7．蛋白质为什么能在水溶液中稳定存在？8．蛋白质分子为何具有紫外吸收特性？四、论述题1．用实例说明多肽一级结构与功能之间的关系？2．什么是蛋白质变性？有哪些因素可使之变性？变性蛋白质有什么变化？用哪些方法可以检测蛋白质是否变性？3．蛋白质有哪些重要的理化性质？其分离提纯的一般步骤是什么？如何测定蛋白质分子量？4．用实例说明蛋白质的一级结构。

B型题1．如何测定蛋白质的一级结构？2．如何鉴定蛋白质发生了变性？第二章核酸化学A型题一、名词解释1．自我复制2．转录3．翻译4．磷酸二酯键5．核酸的一级结构6．DNA二级结构7．碱基互补规律8．稀有碱基9．遗传密码10．“发卡”结构11．沉降系数12．复性二、填空题1．核苷酸除去磷酸基后称为。

2．RNA常见的碱基是、、和。

3．体内的嘌呤碱主要有和；嘧啶碱主要有、和。

4．DNA双螺旋结构模型是于年提出来的。

5．DNA双螺旋的两股链的顺序是、的关系。

6．双螺旋DNA的熔解温度Tm与、和有关。

7．DNA的稀盐溶液加热至某个特定浓度，可引起理化性质发生很大的变化，如和，这种现象叫做，其原因是由于。

8．DNA双螺旋直径为nm，双螺旋每隔nm转一圈约相当于个碱基对，糖和磷酸位于双螺旋的侧，碱基位于侧。

9．DNA二级结构的重要特点是形成结构，此结构的外部结构是由和形成，而结构的内部是由通过相连而成的。

10．DNA的双螺旋中，A、T之间有个键，而G、C之间有个键。

11．RNA分子指导蛋白质合成，RNA分子用作蛋白质合成中活化氨基酸的载体。

12．tRNA的二级结构是型，三级结构是型。

13．因为核酸分子中含有嘌呤碱和，二者两种物质又均具有，故使核酸对的波长有紫外吸收作用。

14．tRNA的三叶草结构中，氨基酸臂的功能是，反密码子环的功能是。

15．tRNA的氨基酸臂中的最后3个碱基是，反密码子环最中间有3个单核苷酸组成，tRNA不同也不同。

三、简答题1．简述DNA 碱基当量定律。

2．什么是DNA热变性？DNA热变性后有何特点？Tm值表示什么？3．简述DNA碱基组成特点。

4．简述核酸的概念、分类、特点及功能。

5．DNA与RNA的一级结构有何异同？6．简述核酸的逐步水解过程。

四、论述题1．说明DNA双螺旋的结构特点。

2．简述RNA的种类及作用。

3．DNA都有那些物理化学性质？B型题1．试述tRNA二级结构的结构特征。

2．为什么大多数核酸酶受金属螯合剂EDTA的抑制？3．真核细胞染色体DNA很长，它是如何存在于细胞核内的?B型题1．试述tRNA二级结构的结构特征。

2．为什么大多数核酸酶受金属螯合剂EDTA的抑制？3．真核细胞染色体DNA很长，它是如何存在于细胞核内的?第三章酶与维生素A型题一、名词解释1．酶2．全酶3．辅酶4．酶的专一性5．酶活性中性6．必需基团7．酶原8．酶原激活9．诱导契合学说10．底物11．变构酶12．活化能13．酶活力14．激活剂15．变构效应16．混合级反应17．K m18．酶的最适pH19．酶的最适温度20．竞争性抑制作用21．调节酶22．变构效应23．正协同效应24．效应物（子）25．变构激活剂26．共价修饰调节27．同工酶28．酶工程29．固定化酶30．多酶复合体二、填空题1．酶的化学本质是或。

2．酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的或。

3．酶活性部位是由和组成的。

前者决定专一性，后者决定专一性。

4．酶对的严格选择性称为酶的专一性，一般可分为、和。

5．L–精氨酸酶只作用于L–精氨酸，而对D–精氨酸无作用，因为此酶具有专一性。

6．酶根据其分子特点可分为、、三类。

7．按照化学组成，酶可分为和。

8．单纯酶的活性仅仅决定于它的，结合酶的活性除了需要以外，还需要，前者称为，后者称为。

9．提高酶催化效率的五大主要因素是、、、、和。

10．共价催化又可分为和。

11．大多数酶的催化机理可分为和两类。

12．、和都是酶结合底物的重要化学键。

13．测酶活力的主要原则是在特定、和条件下测定其体系内产物的生成量或底物的消耗量。

14．测定酶活力，实际上就是测定，酶促反应速度越快，酶活力就越。

15．酶活力单位是衡量酶的单位。

为了统一酶活力的计算标准，1961年，国际生物化学协会酶学委员会对酶活力单位作了下列规定：在指定的反应条件下，内，将的底物转化为产物所需要的酶量，定为一个国际单位。

上述指定的反应条件是：，，。

16．酶反应速度有二种表示方式：和。

17．为了排除干扰，酶活力应该用来表示。

就是指：底物开始反应之后，很短一段时间内的反应速度。

反应时间一般采用。

18．酶制剂的酶含量及纯度常用表示。

比活力较大的酶制剂，其酶含量及纯度较。

19．抑制剂并不改变一个酶反应的V max 。

20．预使酶促反应速度达到最大反应的90％，此时底物浓度应是此酶K m值的倍。

21．如果一个酶对A、B、C三种底物的米氏常数分别为K ma、K mb、K mc，且K ma>K mb>K mc，则此酶的最适底物是，与酶亲和力最小的底物是。

22．影响酶反应速度的因素有：、、、、、等。

23．动物体内各种酶的最适温度一般在，大多数酶的最适pH一般为。

24．同工酶是一类相同、不同的一类酶。

25．根据调节物分子的不同，别构效应分为和。

根据调节酶反应速度对[S]敏感性不同分为和。

26．酶活性的调控可以通过两种方式来完成，第一种是，已存在于细胞的酶，可以通过酶的改变或等方式来改变其活性，第二种是，通过改变酶的的速度，来改变，从而改变酶活性。

27．对代谢途径的反应速度起调节作用的酶称为，它包括、以及等。

28．酶工程分为和两大类，前者又称为，是酶学与化学工程技术相结合的产物，后者又称为，是酶学与DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相结合的产物。

29．固定化酶就是指：。

30．常用的制备固定化酶的方法有、、和等方法。

31．国际酶学委员会根据酶催化的反应类型，将酶分成、、、、、六大类。

三、简答题1．试述使用酶作催化剂的优缺点？2．在全酶分子中金属离子有何作用？3．试述辅基与辅酶有何异同？4．举出三种维生素，说明其辅酶形式和在酶促反应中的主要作用？5．举例说明酶原激活的机理？6．解释磺胺类药物的抑菌机理、有机磷农药的杀虫机理？7．试说明可逆性抑制与不可逆性抑制的不同之处？8．简单说明竞争性抑制与非竞争性抑制的不同特征？9．如何进行酶活力的测定？10．说明酶活性部位的组成，位置和基团构成。