b. 立体化学（异构）专一性
Stereochemical Specificity，stereospecificity
（１） 旋光异构专一性
▪ 酶的一个重要特性是能专一性地与手性底物结合并催化这类底物 发生反应。即当底物具有旋光异构体时，酶只能作用于其中的一 种。
例如，淀粉酶只能选择性地水解D－葡萄糖形成的1，4－糖苷键； L-氨基酸氧ห้องสมุดไป่ตู้酶只能催化L-氨基酸氧化；乳酸脱氢酶只对L-乳酸 是专一的。
▪ 有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的 底物。这种专一性称为绝对专一性（Absolute specificity)。
例如：脲酶、麦芽糖酶、淀粉酶、碳酸酐酶及延胡索酸 水化酶（只作用于反丁烯二酸）等。
（２）相对专一性
(Relative Specificity) 有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或 一类化学键。这种专一性称为相对专一性(Relative Specificity)。包括：
酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为 20-40C。 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活
2
3．高度专一性（Specificity）
▪ 酶的专一性 Specificity又称为特异性，是指酶在催化 生化反应时对底物的选择性，即一种酶只能作用于某 一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一类或 某一种化学反应。
（一）酶的共同特性
★ 都能降低反应的活化能 ★ 能加快反应速度，但不能改变反应的平衡点，反应前后 不发生质与量的变化 ★催化效率高
活化能
◆活化能—反应需要克服的障碍能阈，分子由常态变成 活化态所需的能量。
◆活化分子—携带足够的能量，能够发生有效碰撞的分子。 ◆有效碰撞—能够使反应顺利进行的分子碰撞。
※酶作为催化剂只降低活化能，但反
应前后底物和产物能量差异不变，只 是改变反应速率，不改变反应性质、 反应方向和反应平衡点。
E+S
ES E + P
（二）酶作为生物催化剂的特性
1．酶易失活 ▪ 凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱高温等条件都能
使酶破坏而完全失去活性。所以酶作用一般都要求比较 温和的条件如常温、常压和接近中性的酸碱度。
第一节 酶的概述
▪ 酶的发现和提出：1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母 汁成功实现了发酵。提出了发酵与活细胞无关，而与细胞液 中的酶有关。
▪ 1903年，Henri提出了酶与底物作用的中间复合物学说。 ▪ 1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原理—米氏
学说。 ▪ 1925年，Briggs和Handane对米氏方程做了修正，提出了稳
（２）几何异构专一性
geometrical specificity
▪ 有些酶只能选择性催化某种几何异构体底物的反应，而 对另一种构型则无催化作用。
如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸即反－丁烯二酸水合生成苹 果酸，对马来酸（顺－丁烯二酸）则不起作用；再如：丁二酸 （琥珀酸）脱氢酶
酶的立体化学专一性的实践意义
从而发现核酶 (ribozyme)，打破了以往酶是蛋白质的传统观念。 1986年Schultz和Lerner等人研制成功抗体酶
一、酶的概念
▪酶是活细胞产生的一类具有催化功能的蛋白质，亦称为生物催
化剂Biocatalysts 。
▪绝大多数的酶都是蛋白质(除Ribozyme核酸酶)。 ▪酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic reaction。
第三章 酶
要求掌握： 一、酶的催化作用特点。 二、掌握酶的化学本质及其组成。 三、掌握酶的命名和分类。 四、掌握酶的活力测定和分离纯化。 五、熟识酶工程。 六、反应速率及其测定。 七、各级反应的特征。 八、底物浓度对酶反应速率的影响
(1)熟识米氏方程式的推导。 (2)米氏常数的意义。 九、酶的抑制作用。 （1）抑制作用的类型。 （2）抑制作用的鉴别。
▪ 例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉 的水解；核酸酶催化核酸的水解。
酶的底物专一性即特异性（substrate specificity）指 酶对它所作用的底物有严格的选择性。一种酶只 能作用于某一种或某一类结构性质相似的物质。 类型：
结构专一性和立体化学专一性。
a. 结构专一性 （１）绝对专一性（Absolute specificity)
态学说。
▪ 1926年，Sumner从刀豆种子中分离、纯化得到了脲酶结晶，首 次证明酶是具有催化活性的蛋白质。
• 1930年 Northrop 分离得到胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白 酶结晶并证实其均为蛋白质，酶的蛋白质本质确立。
1969年，Merrifield等人工合成了具有酶活性的胰RNase。 1982年，Cech和Altman对四膜虫的研究中发现RNA具有催化作用，
▪ 族(group)专一性——又叫—基团专一性（对键两端的 基团要求的程度不同，只对其中一个基团要求严格）。 如-D-葡萄糖苷酶，不但要求 -糖苷键，还要求 -糖 苷键的一断必须是葡萄糖残基，但对于糖苷键的另一 端R基团则没有严格要求。
键(Bond)专一性——有些酶只要求作用于底物一定的 键，而对键两端的基团无严格的要求。如酯酶催化酯 的水解，对于酯两端的基团没有严格的要求。
十、温度、pH、激活剂对酶反应的影响。 十一、酶的活性部位。 1、酶活性部位的定义、特点。 2、酶活性部位的研究方法。 十二、酶催化反应的独特性质。 十三、影响酶催化效率的有关因素。 十四、别构酶的性质、酶原的激活以及同工酶的理解。 十五、掌握酶的定义及分类。掌握核酶、抗体酶、单体酶、寡聚酶 以及多酶复合体的概念。 十六、维生素的概念与分类。 十七、掌握B族维生素与辅酶的关系。
4.酶活力可调节和控制
▪ （1）酶浓度的调节 ▪ 诱导或抑制酶的合成 ▪ 调节酶的降解 ▪ （2）激素调节酶的活性 ▪ （3）反馈抑制调节酶的活性 ▪ （4）抑制剂和激活剂的调节 ▪ （5）其他调节方式。 ▪ 共价修饰调节、别构调节、酶原激活、同功酶等。
二、
三、
单体酶-monomeric enzyme：一般由一条肽链组成，如溶菌酶、胰 蛋白酶、木瓜蛋白酶等。但有的单体酶有多条肽链组成，如胰凝乳 蛋白酶由3条肽链，链间由二硫键相连构成一个共价整体。 寡聚酶-oligomeric enzyme：由2个或2个以上亚基组成，亚基间可 以相同也可不同。亚基间以次级键缔合。如3-磷酸甘油醛脱氢酶、 乳酸脱氢酶、丙酮酸激酶等。