Km和Vm的定义：Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时
的底物浓度。Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成
正比。
2.酶浓度的影响及应用：当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情
况下，反应速度与酶浓度成正比。
3.pH的影响及应用、最适pH值：最适pH (optimum pH)：
酶催化活性最大时的环境pH。
2．酶学研究简史。
3．酶在生命活动中的重要性。
二、酶的分子结构与功能。
1．酶的不同形式：
单体酶(monomeric enzyme)
寡聚酶(oligomeric enzyme)
多酶体系(multienzyme system)
多功能酶(multifunctional enzyme)或串联酶(tandem enzyme)
竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。这种抑制作用称为竞争性抑制作用。
非竞争性抑制：有些抑制剂不影响底物和酶结合，即抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，抑制剂既与E结合，也与ES结合，但生成的ESI复合物是死端复合物，不能释放出产物(图1-5-24)，这种抑制称为非竞争性抑制作用。
活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中心
应有的空间构象所必需的基团。
4.同工酶：
概念：同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白
的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
三、酶促反应的特点和机制
1.酶与一般催化剂的异同点：
⑴与一般催化剂的共同点：
①在反应前后没有质和量的变化；
2.酶的分子组成：单纯酶和结合酶，
全酶由蛋白质部分（酶蛋白）和辅助因子组成。辅助因子由小分子有机化合物和金属离子组成。
辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度又可分为辅酶（与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。）和辅基(与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。)
常见含B族维生素的辅酶形式及其在酶促反应中的主要作用。
反竞争性抑制：此类抑制剂只与ES复合物结合生成ESI复合物，使中间产物ES量下降，而不与游离酶结合，称为反竞争性抑制
6.激活剂的影响：激活剂(activator)使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。
激活剂可分为：必需激活剂和非必需激活剂。
7.酶活性测定和酶活性单位
酶活性是指酶催化化学反应的能力，其衡量的标准是酶促反应
活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能。
⑵酶促反应具有高度的特异性：
酶的特异性(specificity)：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。
分为以下3种类型：
绝对特异性：只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物。
一、底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线
二、底物足够时酶浓度对反应速率的影响呈直线关系
三、温度对反应速率的影响具有双重性
四、pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速率
五、抑制剂可逆地或不可逆地降低酶促反应速率
六、激活剂可加快酶促反应速率
第四节酶的调节
一、调节酶实现对酶促反应速率的快速调节
二、酶含量的调节包括对酶合成与分解速率的调节
⑵酶促反应的机理：邻近效应与定向排列；多元催化；表面效应。
四、酶促反应动力学
1.底物浓度的影响：当底物浓度较低时，反应速度与底物浓度
成正比；反应为一级反应；随着底物浓度的增高，反应速度不再
成正比例加速；反应为混合级反应；当底物浓度高达一定程度，
反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应。
米式方程：1913年Michaelis和Menten提出反应速度与底物浓度关系的数学方程式，即米－曼氏方程式，简称米氏方程式(Michaelis equation)：V=Vmax〔S〕/Km+〔S〕。
4.温度的影响及应用、最适温度：双重影响，温度升高，酶
促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶
的变性，从而反应速度降低
5.酶的抑制作用：
⑴不可逆性抑制：抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活。
⑵可逆性抑制：抑制剂通常以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。
3.酶的活性中心：指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具
有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶
活性密切相关的化学基团。
活性中心内的必需基团：①结合基团(binding group)：与底
物相结合；②催化基团（catalytic group）：催化底物转变成产物。
速度。
酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度，它反映在规定条件下，酶促反应在单位时间（s、min或h）内生成一定量（mg、μg、μmol等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。
五、酶的调节
调节方式：酶活性的调节（快速调节）和酶含量的调节（缓慢
调节）。调节对象：关键酶。
1.酶活性的调节：
⑴酶原与酶原的启动：
教学
方法
大课系统讲授
教具
多媒体课件辅以板书
授课
提纲
酶的概述
第一节酶的分子结构与功能
一、酶的分子组成中常含有辅助因子
二、酶的活性中心是其执行其催化功能的部位
三、同工酶是催化相同化学反应但一级结构不同的一组酶
第ห้องสมุดไป่ตู้节酶促反应的特点与机制
一、酶反应特点
二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率
第三节酶促反应动力学
相对特异性：作用于一类化合物或一种化学键。
立体异构特异性：作用于立体异构体中的一种。
⑶酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节：对酶生成与降解量的调节；酶催化效率的调节；通过改变底物浓度对酶进行调节。
3．酶促反应的机制：
⑴酶-底物复合物的形成与诱导契合：酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合假说。
酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，
此前体物质称为酶原。
酶原的启动：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
酶原启动机理：形成或暴露出酶的活性中心。
酶原启动的意义：避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，
并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。
②只能催化热力学允许的化学反应；
③只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。
⑵酶作用的特点：
①酶促反应具有极高的效率；
②酶促反应具有高度的特异性；
③酶促反应的可调节性；
2．酶促反应的特点：
⑴酶促反应具有极高的效率：
酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍；酶的催化不需要较高的反应温度；酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activation energy)。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。
5．影响酶作用的因素有哪些？
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授课章节
第三章酶
授课对象
2009级
口腔、临本3班
学时
6
时间
2010年
9月13日—9月16日
授课地点
5222、5226教室
教材
见首页
教学
目的
要求
掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团；同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。
第五节酶的命名与分类
一、酶可根据其催化的反应类型予以分类
二、每一种酶均有其系统名称和推荐名称
第六节酶与医学的关系
一、酶和疾病密切相关
二、酶在医学上的应用领域广泛
教学主要内容
备注
一、酶的概念及其在生命活动中的重要性
1．概念：目前将生物催化剂分为两类：酶、核酶（脱氧
核酶）。酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。
⑶酶的分子工程
复习思考题
1．名词解释：酶、酶的活性中心和必需基团、竞争性抑制作
用、非竞争性抑制作用、催化部位、别构效应、共价修饰、同工酶、
酶原、酶原的启动
2．试述酶原启动的机制及酶以酶原形式存在的生理意义。
3．试以竞争性抑制的原理说明磺胺类药物的作用机制。
4．什么是酶的活性？表示酶活性的国际单位和催量是如何规定的？
⑵变构酶：受变构调节的酶称变构酶。
变构调节：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可
逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方
式称变构调节。
⑶共价修饰调节：在其它酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上
的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶
的活性此过程称为共价修饰调节。
2.酶含量的调节：
熟悉：酶的组成、结构；酶活性测定及酶活性单位；酶含量的调节。
了解：米-曼方程式的推导过程；酶的命名与分类；酶与医学的关系。