医学检验不要的部分第一章蛋白质的结构与功能思考题：1、叙述L-α氨基酸结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质的关系。

结构特征：除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子和基团：羧基、氨基、R 基和一个H原子。

比较：非极性脂肪族R基氨基酸：R基是非极性疏水的极性不带电荷R基氨基酸：R基是极性亲水的，可以与水形成氢键。

芳香族R基氨基酸：R基有苯环结构带正电荷R基氨基酸：R基生理条件下可以结合H离子而带正电荷带负电荷R基氨基酸：R基生理条件下可以给出H离子而带负电荷关系：结构决定性质。

2、蛋白质的基本组成单位是什么?什么是肽键？什么是肽单元？组成单位是氨基酸肽键是一分子氨基酸的α-羧基和一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH- 肽单元，肽键中的4个原子及相邻的2个α-C原子重复形成的长链结构。

4、解释蛋白质分子中模体和结构域概念及其与二、三级结构的关系。

模体，又称超二级结构，是指几个二级结构单元进一步聚集和结合形成的特定构象单元。

它是蛋白质在二级结构基础上形成三级结构时经过的一个新的结构层次。

结构域，存在于许多较大（由几百个氨基酸构成）蛋白质的三级结构中的一个或多个稳定的球形折叠区，有时与其他部分之间界限分明，可以通过对多肽链的适当酶切与分子的其他部分分开。

结构域是三级结构的一部分。

第二章功能核酸的结构与功能思考题：1、说明碱基与戊糖、核苷与磷酸的连接化学键是什么？核苷酸与核苷酸之间的化学键是什么？碱基与戊糖的连接化学键是糖苷键；核苷与磷酸的连接化学键是磷酸酯键；核苷酸与核苷酸之间的化学键3’5’-磷酸二酯键。

7、简述核酸的理化性质、叙述核酸的理化性质。

一、紫外吸收性质1、嘌呤和嘧啶都含有共轭双键。

因此，碱基、核苷、核苷酸和核酸在260nm处紫外波段有较强的光吸收。

2、A260＝1.0相当于：50ug/ml双链DNA、40ug/ml单链DNA或RNA、或20ug/ml 寡核苷酸。

3、利用260nm与280nm的吸光度比值（A260/A280）还可以判断所提取的核酸样品的纯度，DNA纯品的A260/A280应为1. 8;而RNA纯品的A260/A280应为2.00。

二、DNA变性与复性1、变性：某些理化因素（温度,pH,离子强度等）会导致DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂，使DNA双链解离为单链。

这种现象称为DNA变性。

2、解链曲线：如果以温度相对于A260值作图，所得的曲线称为DNA的解链曲线。

3、解链温度：在解链过程中，紫外吸光度的变化△A260达到最大变化值的一半时所对应的温度定义为DNA的解链温度或融解温度。

在此温度时，50%的DNA双链解离成为单链。

DNA的Tm值与DNA长短以及碱基的GC含量相关。

GC的含量越高，Tm值越高；离子强度越高，Tm值也越高。

3、复性：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新互补配对，恢复原来的双螺旋结构。

这一现象称为复性。

三、核酸复性可形成杂交双链：如果将不同种类的DNA单链或RNA放在同一溶液中，只要两种核酸单链之间存在着一定程度的碱基配对关系，它们就有可能形成杂化双链。

这种杂化双链可以在不同的DNA单链之间形成，也可以在RNA单链之间形成，甚至还可以在DNA单链和RNA单链之间形成。

这种现象称为核酸杂交第三章酶思考题：1、什么是酶？酶的化学本质是什么？酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。

本质：蛋白质2、什么是全酶？在酶促反应中酶蛋白与辅助因子分别起什么作用？全酶：指酶蛋白和辅助因子结合在一起称为全酶酶蛋白主要决定：酶促反应的特异性。

辅助因子主要决定：酶促反应的性质和类型。

3、试述酶促反应的特点。

①酶对底物具有极高的催化效率：酶的催化效率通常比非催化反应高108-1020倍，比一般催化剂高107-1013倍。

②酶对底物具有高度的特异性：一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物。

一般分为两种类型，即绝对专一性和相对专一性。

③酶的活性和酶的量具有可调节性：体内许多酶的酶活性和酶量受体内代谢物或激素的调节。

④酶具有不稳定性：酶的化学本质是蛋白质。

在某些理化性质的作用下，酶会发生变性而失去催化活性。

第六章糖代谢—不要的部分1、糖酵解:（1）概念: 一分子葡萄糖在胞质中可裂解为两分子丙酮酸，是葡萄糖无氧氧化和有氧氧化的共同起始途径,称为糖酵解。

在不能利用氧或氧供应不足时,人体将丙酮酸在胞质中还原生成乳酸,称为乳酸发酵。

(2)部位：胞质(3)大的反应过程（包括与CO2、H2O、ATP 生成有关的部位）：（一）葡萄糖经糖酵解分解为两分子丙酮酸（二）丙酮酸被还原为乳酸（4）关键酶：己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶（5）调节: 糖酵解的调控是对3个关键酶活性的调节磷酸果糖激酶-1：别构抑制剂: ATP和柠檬酸；别构激活剂: AMP,ADP、果糖-1,6二磷酸、果糖-2,6-二磷酸丙酮酸激酶：别构激活剂：果糖-1，6-二磷酸；别构抑制剂: ATP和丙氨酸己糖激酶：受到反应产物葡糖-6磷酸的反馈抑制，长链脂酰CoA对其有别构抑制作用，胰岛素可诱导葡糖激酶基因的转录，促进酶的合成。

（6）生理意义：1）无氧氧化最主要的生理意义在于迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。

2）是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径例如成熟红细胞没有线粒体，只能依赖糖的无氧氧化提供能量。

神经细胞、白细胞、骨髓细胞等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖无氧氧化提供部分能量。

5、糖原的合成与分解（1）概念：糖原合成：是指由葡萄糖生成糖原的过程。

糖原分解：是指糖原分解为葡糖-6-磷酸或葡萄糖的过程。

（2）部位：肝和骨骼肌（3）大的反应过程（包括与CO2、H2O、ATP 生成有关的部位）：糖原合成过程：①葡萄糖活化为尿苷二磷酸葡萄糖②尿苷二磷酸葡萄糖连接形成直链和支链关键酶：糖原合酶糖原分解过程：①糖原磷酸化酶分解α-1,4-糖苷键关键酶：糖原磷酸化酶②脱支酶分解α-1，6-糖苷键(4) 调节：（一）糖原磷酸化酶受化学修饰和别构调节糖原磷酸化酶磷酸化有活性（二）糖原合酶受化学修饰和别构调节去磷酸化的糖原合酶有活性（5）生理意义：肝糖原是血糖的重要来源，这对于某些依赖葡萄糖供能的组织（如脑、红细胞等）尤为重要。

而肌糖原主要为肌收缩提供急需的能量。

第七章脂质代谢—不要的部分3、脂肪酸的合成的部位、原料、关键酶？碳链加长的部位及原料是什么？（1）部位：组织：肝（主要）、肾、脑、肺、乳腺及脂肪等组织亚细胞：胞液：主要合成16碳的软脂酸（棕榈酸）碳链延长:在肝线粒体、内质网（2）原料：乙酰CoA、NADPH、ATP、HCO3-、Mn2+（3）关键酶：乙酰CoA羧化酶（4）碳链加长：肝线粒体-- 原料：乙酰CoA内质网-----原料：丙二酸单酰CoA5、1分子软脂酸彻底氧化净生成多少分子ATP？（说明过程）1）过程：(1)脂肪酸活化为脂酰CoA(2)脂酰CoA进入线粒体：长链脂酰CoA不能直接透过线粒体内膜，需要肉碱协助转运。

在线粒体内膜内侧肉碱脂酰转移酶I作用下脂酰CoA进人线粒体。

肉碱脂酰转移酶I 是脂肪酸β-氧化的关键酶。

(3)脂酰CoAβ一氧化：过程有脱氢、加水、再脱氢及硫解四步反应来完成一次β一氧化。

①脱氢生成烯脂酰CoA：②加水生成羟脂酰CoA：③再脱氢生成β一酮脂酰CoA：④硫解产生乙酰 CoA：经过上述四步反应，脂酰CoA的碳链被缩短2个碳原子。

脱氢、加水、再脱氢及硫解反复进行，最终完成脂肪酸β-氧化。

2)能量计算：脂肪酸氧化是机体ATP的重要来源脂肪酸彻底氧化生成大量ATP。

以软脂酸为例，1,7分子NADH及8分子乙酰分子软脂酸彻底氧化需进行7次β-氧化，生成7分子FADH2产生1.5分子ATP,每分子NADH产生2.5分子ATP;每分子乙酰CoA经CoA。

每分子FADH2柠檬酸循环彻底氧化产生10分子ATP。

因此1分子软脂酸彻底氧化共生成（7x1.5）＋（7x2.5）＋（8x10）二108分子ATP,,9、胆固醇合成原料、关键酶有哪些？如何调节？如何转化？（1）胆固醇合成原料:乙酰CoA和NADPH是胆固醇合成基本原料。

（2）关键酶：HMG-CoA还原酶（3）调节：①酶的活性具有昼夜节律性 (午夜最高，中午最低）①可被磷酸化而失活，脱磷酸可恢复活性②受胆固醇的反馈抑制作用③胰岛素、甲状腺素能诱导肝HMG-COA还原酶的合成（4）调节：①胆固醇可转变为胆汁酸②胆固醇可转化为类固醇激素的前体①胆固醇可转化为维生素D3第九章氨基酸代谢-----不要的部分1、蛋白质有哪些功能？①维持组织细胞的生长、更新和修补②参与体内多种重要的生理活动③可作为能源物质氧化供能1.什么是氮平衡？氮平衡有什么意义？①氮平衡是指每日氮的摄入量与排出量之间的关系②氮平衡可以反映体内蛋白质代谢的概况。

2.什么是营养必需氨基酸？它包括哪些？什么是蛋白质的营养价值？什么是蛋白质的互补作用？①定义：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。

②营养必需氨基酸包括：赖氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、缬氨酸、甲硫氨酸、亮氨酸、异亮氨酸。

③白质的营养价值：是指食物蛋白质在体内的利用率。

④蛋白质的互补作用：营养价值较低的蛋白质混合食用，彼此间必需氨基酸可以得到相互补充，从而提高蛋白质的营养价值，这种作用称为蛋白质的互补作用。

3.蛋白质消化需要的部位与酶有哪些？①部位：胃和小肠，蛋白质在胃中被水解为多肽和氨基酸，在小肠被水解成小肽和氨基酸。

②酶：胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、羧基肽酶和氨基肽酶、肠激酶、二肽酶。

4.何谓转氨基作用？体内重要的转氨酶有哪几种？测定血清中这些转氨酶的活性有何意义？①转氨基作用是在转氨酶的催化下，可逆地把α-氨基酸的氨基转移给α-酮酸，结果是氨基酸脱去氨基生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则转变为另一种氨基酸。

②内重要的转氨酶：L-谷氨酸转氨酶，α-酮酸转氨酶③常情况下，转氨酶主要存在于细胞内，血清中的活性很低。

当某种原因使细胞膜通透性增高或细胞破坏时，转氨酶可大量释放入血，使血清中转氨酶活性明显升高。

例如急性肝炎患者血清ALT活性显著升高；心肌梗死患者血清AST明显上升。

临床上可以以此作为疾病诊断和预后的参考指标之一。

5.简述甲硫氨酸循环及其生理意义？①甲硫氨酸−−−→−腺苷转移酶S-腺苷甲硫氨酸−−−→−甲基转移酶S-腺苷同型半胱氨酸 −−→−脱腺苷S-同型半胱氨酸−−−→−接受甲基甲硫氨酸（甲硫氨酸循环：接受甲基，活化甲基，合成S-同型半胱氨酸，还原同型半胱氨酸④ 意义：为体内广泛存在的甲基化反应提供活性甲基，促进FH4再生。