定向作用：酶能使靠近活性中心的底物分子的反应集团与就酶的催化基团取得正确定向。
3、“变形”与“契合”
酶与底物接触后，酶和底物发生“变形”，使两者彼此互补“契合”。
酶的活性中心
提出重点、难点，
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分析导入
提出重点、难点，
温度对酶促反应速度的影响
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酶促反应的动力学
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一、酶的催化作用与分子活化能的关系
酶和一般催化剂加速反应的机制都是降低反应的活化能
二、中间产物学说
酶能与底物形成中复合物
E+S ES E+P
ES的形成，改变原来的化学反应途径，从而降低酶促反应活化能，使化学反应速度加快。
2、趋近效应与定向作用
趋近效应：酶能与底物相互靠近，使底物进入酶的活性中心。
当反应速度为最大速度一半时，米氏方程可以变换如下：
1/2Vmax=Vmax[S]／Km+[S]
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举例
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总度对酶促反应的影响
（1）、酶浓度对反应速度的影响
在一定的温度和pH条件下，当底物浓度大大超过酶的浓度时，酶的浓度与反应速度呈正比关系。
（2）、底物浓度对反应速度的影响
在酶的浓度不变的情况下，底物浓度对反应速度影响的作用呈现矩形双曲线。
（3）、米氏方程
V=Vmax[S]／Km+[S]
（4）、米氏方程的意义