(一)基本氨基酸组成蛋白质得20种氨基酸称为基本氨基酸。

它们中除脯氨酸外都就是*氨基酸，即在a-碳原子上有一个氨基。

基本氨基酸都符合通式，都有单字母与三字母缩写符号。

按照氨基酸得侧链结构，可分为三类:脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸与杂环氨基酸。

1、脂肪族氨基酸共15种。

侧链只就是炷链:Gly, Ala, Vai. Leu. lie后三种带有支链,人体不能合成，就是必需氨基酸。

侧链含有羟基:Scr, Thr许多蛋白酶得活性中心含有线氨酸，它还在蛋白质与糖类及磷酸得结合中起重要作用。

侧链含硫原子:Cys,Met两个半胱氨酸可通过形成二硫键结合成一个胱氨酸。

二硫键对维持蛋白质得髙级结构有重要意义。

半胱氨酸也经常出现在蛋白质得活性中心里。

甲硫氨酸得硫原子有时参与形成配位键。

甲硫氨酸可作为通用甲基供体，参与多种分子得甲基化反应。

侧链含有竣基:Asp(D), Glu(E)侧链含酰胺基:Asn(N). Gln(Q)侧链显碱性:Arg(R), Lys(K)2、芳香族氨基酸包括苯丙氨酸(Phe.F)与酪氨酸(Tyr.Y)两种。

酪氨酸就是合成甲状腺素得原料。

3、杂环氨基酸包括色氨酸(Trp.W)、组氨酸(His)与脯氨酸(Pro)三种。

其中得色氨酸与芳香族氨基酸都含苯环,都有紫外吸收(280nm)o所以可通过测量蛋白质得紫外吸收来测立蛋白质得含量。

组氨酸也就是碱性氨基酸，但碱性较弱，在生理条件下就是否带电与周用内环境有关。

它在活性中心常起传递电荷得作用。

组氨酸能与铁等金属离子配位。

脯氨酸就是唯一得仲氨基酸，就是a- 螺旋得破坏者。

B就是指Asx.R卩Asp或Asn:Z就是指Glx,R卩Glu或Gin。

基本氨基酸也可按侧链极性分类：非极性氨基酸:Ala, Vai. Leu. lie, Met, Phe. Trp. Pro 共八种极性不带电荷:Gly, Ser. Thr, Cys, Asn. Gin, Tyr 共七种带正电荷:Arg, Lys, His带负电荷:Asp, Glu(二)不常见得蛋白质氨基酸某些蛋白质中含有一些不常见得氨基酸,它们就是基本氨基酸在蛋白质合成以后经疑化、拨化、甲基化等修饰衍生而来得。

也叫稀有氨基酸或特殊氨基酸。

如4-疑脯氨酸、5-疑赖氨酸、锁链素等。

其中羟脯氨酸与疑赖氨酸在胶原与弹性蛋白中含星较多。

在甲状腺素中还有3.5- 二碘酪氨酸。

(三)非蛋白质氨基酸自然界中还有150多种不参与构成蛋白质得氨基酸。

它们大多就是基本氨基酸得衍生物，也有一些就是D-氨基酸或队丫、L氨基酸。

这些氨基酸中有些就是重要得代谢物前体或中间产物，如瓜氨酸与乌氨酸就是合成精氨酸得中间产物0-丙氨酸就是遍多酸(泛酸，辅酶A前体) 得前体，丫-氨基丁酸就是传递神经冲动得化学介质。

二、氨基酸得性质(一)物理性质*氨基酸都就是白色晶体，每种氨基酸都有特殊得结晶形状，可以用来鉴别怨种氨基酸。

除胱氨酸与酪氨酸外,都能溶于水中。

脯氨酸与疑脯氨酸还能溶于乙醇或乙MI中。

除甘氨酸外.a-氨基酸都有旋光性.*碳原子具有手性。

苏氨酸与异亮氨酸有两个手性碳原子。

从蛋白质水解得到得氨基酸都就是L-型。

但在生物体内特别就是细菌中.D-氨基酸也存在, 如细菌得细胞壁与某些抗菌素中都含有D-氨基酸。

三个带苯环得氨基酸有紫外吸收,F；257iini.S=200; Y:275nm.e=1400;W：280nn“=5600。

通常蛋白质得紫外吸收主要就是后两个氨基酸决左得,一般在280nm° 氨基酸分子中既含有氨基又含有拨基•在水溶液中以偶极离子得形式存在。

所以氨基酸晶体就是离子晶体，熔点在20(TC以上。

氨基酸就是两性电解质，各个解离基得表观解离常数按英酸性强度递降得顺序，分别以Kit K2,来表示。

当氨基酸分子所带得净电荷为零时得pH称为氨基酸得等电点(pl)。

等电点得值就是它在等电点前后得两个p£值得算术平均值。

氨基酸完全质子化时可瞧作多元弱酸，各解离基团得表观解离常数按酸性减弱得顺序，以pKr、pK2' 、pK3,表示。

氨基酸可作为缓冲溶液，在p£处得缓冲能力最强.pl处得缓冲能力最弱。

氨基酸得滴定曲线如图。

(二)化学性质1、氨基得反应(1)酰化氨基可与酰化试剂，如酰氯或酸酹在碱性溶液中反应，生成酰胺。

该反应在多肽合成中可用于保护氨基。

(2)与亚硝酸作用氨基酸在室温下与亚硝酸反应，脱氨，生成疑基竣酸与氮气。

因为伯胺都有这个反应，所以赖氨酸得侧链氨基也能反应,但速度较慢。

常用于蛋白质得化学修饰、水解程度测定及氨基酸得定量。

(3)与醛反应氨基酸得a-氨基能与醛类物质反应，生成西佛碱-C=N-0西佛碱就是氨基酸作为底物得某些酶促反应得中间物。

赖氨酸得侧链氨基也能反应。

氨基还可以与甲醛反应，生成轻甲基化合物。

由于氨基酸在溶液中以偶极离子形式存在，所以不能用酸碱滴定测定含虽。

与甲醛反应后，氨基酸不再就是偶极离子，其滴左终点可用一般得酸碱指示剂指示，因而可以滴定，这叫甲醛滴定法,可用于测定氨基酸。

⑷与异硫獄酸苯酯(PITC)反应a-氨基与PITC在弱碱性条件下形成相应得苯氨基硫甲酰衍生物(PTC-AA),后者在硝基甲烷中与酸作用发生环化，生成相应得苯乙内酰硫姝衍生物(PTH-AA)O这些衍生物就是无色得, 可用层析法加以分离鉴左。

这个反应首先为Edman用来鉴龙蛋白质得N-末端氨基酸.在蛋白质得氨基酸顺序分析方面占有重要地位。

(5)磺酰化氨基酸与5-(二甲胺基)茶-1-磺酰氯(DNS-C1)反应，生成DNS-氨基酸。

产物在酸性条件下(6NHCl)100°C也不破坏，因此可用于氨基酸末端分析。

DNS-氨基酸有强荧光，激发波长在360nm左右，比较灵敏，可用于微量分析。

(6)与DNFB反应氨基酸勺2.4■二硝基氟苯(DNFB)在弱碱性溶液中作用生成二硝基苯基氨基酸(DNP氨基酸)。

这一反应就是左量转变得，产物黄色，可经受酸性100°C髙温。

该反应曾被英国得Sanger用来测泄胰岛素得氨基酸顺序，也叫桑格尔试剂，现在应用于蛋白质N-末端测泄。

(7)转氨反应在转氨酶得催化下，氨基酸可脱去氨基，变成相应得酮酸。

2、竣基得反应按基可与碱作用生成盐，其中重金属盐不溶于水。

拨基可与醇生成酯，此反应常用于多肽合成中得竣基保护。

某些酯有活化作用，可增加竣基活性，如对硝基苯酯。

将氨基保护以后,可与二氯亚飒或五氯化磷作用生成酰氯,在多肽合成中用于活化竣基。

在脱竣酶得催化下，可脱去竣基，形成伯胺。

3苗三酮反应氨基酸与苗三酮在微酸性溶液中加热,最后生成蓝色物质。

而脯氨酸生成黄色化合物。

根据这个反应可通过二氧化碳测定氨基酸含量。

4、侧链得反应幺幺氨酸、苏氨酸含疑基，能形成酯或昔。

半胱氨酸侧链兢基反应性高：(1)二硫键(disulfide bond)半胱氨酸在碱性溶液中容易被氧化形成二硫键,生成胱氨酸。

胱氨酸中得二硫键在形成蛋白质得构象上起很大得作用。

氧化剂与还原剂都可以打开二硫键。

在研究蛋白质结构时，氧化剂过甲酸可以定量地拆开二硫键，生成相应得磺酸。

还原剂如猛基乙醇、既基乙酸也能拆开二硫键，生成相应得兢基化合物。

由于半胱氨酸中得兢基很不稳立.极易氧化，因此利用还原剂拆开二硫键时，往往进一步用碘乙酰胺、氯化节、N-乙基丁烯二亚酰胺与对氯汞苯甲酸等试剂与籬基作用，把它保护起来，防止它重新氧化。

⑵烷化半胱氨酸可与烷基试剂，如碘乙酸、碘乙酰胺等发生烷化反应。

半胱氨酸与丫丙咙反应，生成带正电得侧链，称为S-氨乙基半胱氨酸(AECys)。

(3)与重金属反应极微量得某些重金属离子，如Ag+、Hg2+.就能与猛基反应，生成硫醇盐，导致含猛基得酶失活。

5、以下反应常用于氨基酸得检验：1酪氨酸、组氨酸能与重氮化合物反应(Pauly反应)，可用于左性、泄屋测左。

组氨酸生成棕红色得化合物，酪氨酸为桔黄色。

1精氨酸在氢氧化钠中与1-荼酚与次浪酸钠反应，生成深红色，称为坂口反应。

用于肌基得鉴定。

1酪氨酸与硝酸、亚硝酸、硝酸汞与业硝酸汞反应,生成白色沉淀，加热后变红，称为米伦反应, 就是鉴定酚基得特性反应。

1色氨酸中加入乙醛酸后再缓慢加入浓硫酸，在界面会出现紫色环,用于鉴泄眄I唏基。

在蛋白质中，有些侧链基团被包裹在蛋白质内部,因而反应很慢甚至不反应。

三、色谱与氨基酸得分析分离1、色谱(chromatography)得发展史最早得层析实验就是俄国植物学家UBeT在1903年用碳酸钙分离叶绿素，属于吸附层析。

40 年代岀现了分配层析,50年代出现了气相色谱,60年代岀现HPLC.80年代出现了超临界层析,90年代出现得超微量HPLC可分离ng级得样品。

2、色谱得分类：按流动相可分为气相、液相、超临界色谱等；按介质可分为纸层析、薄层层析、柱层析等；按分离机制可分为吸附层析、分配层析、分子筛层析等3、色谱得应用可用于分离、制备、纯度鉴定等。

定性可通过保留值、内标、标准曲线等方法，定量一般用标准曲线法。

氨基酸得分析分离就是测左蛋白质结构得基础。

在分配层析与离子交换层析法开始应用于氨基酸成分分析之后,蛋白质结构得研究才取得了显著得成就。

现在这些方法已自动化。

氨基酸从强酸型离子交换柱得洗脱顺序如下：Asp.Thr.SeEGlu.Pro,Gly,Ala,Cys,VaI,MetJle.LeikTyr.Phe.Lys.HisXNH3）,Arg第三节蛋白质得一级结构蛋白质就是生物大分子，具有明显得结构层次性，由低层到髙层可分为一级结构、二级结构、三级结构与四级结构。

一、肽键与肽一个氨基酸得竣基与另一个氨基酸得氨基缩水形成得共价键，称为肽键。

在蛋白质分子中，氨基酸借肽键连接起来，形成肽链。

最简单得肽由两个氨基酸组成，称为二肽。

含有三、四、五个氨基酸得肽分别称为三肽、四肽、五肽等。

肽链中得氨基酸由于形成肽键时脱水，已不就是完整得氨基酸，所以称为残基。

肽得命名就是根拯组成肽得氨基酸残基来确左得。

一般从肽得氨基端开始，称为某氨基酰某氨基酰、、、某氨基酸。

肽得书写也就是从氨基端开始。

肽键象酰胺键一样，由于键内原子处于共振状态而表现岀较髙得稳疋性。

在肽键中C-N单键具有约40%双键性质，而C=O双键具有40%单键性质。

这样就产生两个重要结果:（1）肽键得亚氨基在pH0J4得范囤内没有明显得解离与质子化得倾向;（2）肽键中得C-N单键不能自由旋转,使蛋白质能折叠成各种三维构象。

除了蛋白质部分水解可以产生各种简单得多肽以外，自然界中还有长短不等得小肽，它们具有特殊得生理功能。

动植物细胞中含有一种三肽，称为谷胱甘肽，即•谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。

因其含有乾基，故常以GSH 来表示。

它在体内得氧化还原过程中起重要作用。

脑啡肽就是天然止痛剂。

肌肉中得鹅肌肽就是一个二肽，即卜丙氨酰组氨酸。