第一篇：生物大分子
1.简述蛋白质的一至四级结构定义及维持的力
一级结构：氨基酸的排列顺序，维持的力为肽键，二硫键。

二级结构：蛋白质中多肽链主链的局部空间构象，即蛋白质多肽链主链骨架原子的相对空间排列位置，不涉及氨基酸碱基侧链的构象，维持的力为氢键。

三级结构：整条多肽链全部氨基酸残基的相对空间位置，其形成和稳定主要靠次级键——疏水作用，离子键(盐键)，氢键，范德华力。

四级结构：蛋白质中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，维持的力主要为疏水作用，氢键、离子键(盐键)也参与其中。

2、以血红蛋白为例说明蛋白质结构与功能关系，并解释协同效应与变构效应？
血红蛋白分子具有四级结构，是由四个亚基组成的四聚体。

1、血红蛋白含有血红素辅基，由4个吡咯环通过4个甲炔基相连成一个环形，亚铁离子居于环中央。

亚铁离子有6个配位键，其中4个与吡咯环的N配位结合，1个配位键与血红蛋白结合，氧则与亚铁离子可逆的结合形成第6个配位键。

2、血红蛋白的构象变化影响着与氧的结合能力，血红蛋白能够可逆的结合氧，但血红蛋白各亚基与氧的结合存在着正
协同效应。

3、血红蛋白的空间构象改变也会引起疾病，如疯牛病。

协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体结合能力的现象称为协同效应。

变构效应：配体与蛋白质结合后引起亚基构象变化的现象称为变构效应。

3．何为蛋白质的变性？有哪些特征？
蛋白质的变性：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质的特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失的现象，称为蛋白质的变性。

引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。

绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的，少数变性程度较低的蛋白质在一定条件下可复性。

实质：二硫键和非共价键被破坏，而一级结构不改变。

变性后，溶解度降低，黏度增加，结晶能力消失，易被蛋白酶水解。

4. 比较蛋白质α-螺旋与DNA双螺旋的结构
蛋白质α螺旋：1、多肽链主链围绕中心作右手螺旋上升2、AA侧链伸向螺旋外侧3、每个肽键N-H与第四个肽键的C=O
形成氢键，氢键方向与螺旋长轴基本平行4、每3.6个AA残基螺旋上升一周，螺距为0.54nm。

DNA双螺旋结构的特点：
1、DNA是反向平行的互补双链结构，亲水的脱氧核糖和磷酸基骨架位于外侧，碱基位于内侧，两条链的碱基间以氢键结合，其中A＝T,G≡C称碱基互补。

2、是右手螺旋结构，直径2nm，每个螺旋含有10个碱基对，相邻碱基对之间旋转36°，螺距3.4nm，碱基平面间距0.34nm。

3、双链结构稳定横向靠互补碱基间的氢键，纵向靠碱基平面间的疏水性碱基堆积力维持，尤以后者重要。

5、维生素与辅酶的关系
维生素B2：FMN（黄素单核苷酸），FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）
维生素PP：NAD+，NADP+ .(辅酶I,辅酶II)
维生素B6：磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺。

泛酸：辅酶A。

6、试比较三种可逆性抑制剂作用的特点
⑴竞争性抑制作用的特点：①抑制剂和底物的结构相似；②抑制剂的程度与抑制剂浓度［I］成正比，与底物浓度［S］成反比；③Km值增大；④Vm不变。

⑵非竞争性抑制作用的
特点：①抑制剂和底物的结构不相似；②抑制剂的程度与抑制剂浓度［I］成正比，与底物浓度［S］无关；③Km值不变；
④Vm降低。

⑶反竞争性抑制作用的特点：①抑制剂和底物的结构不相似；②抑制剂的程度与抑制剂浓度［I］成正比，与底物浓度［S］无关；③Km值减小；④Vm降低。

第二篇：物质代谢
1、简述糖代谢的关键酶
糖的无氧分解：己糖激酶，磷酸果糖激酶—1，丙酮酸激酶。

糖的有氧氧化:丙酮酸脱氢酶复合体（丙酮酸脱氢酶，二氢硫辛酰胺转乙酰酶，二氢硫辛酰胺脱氢酶），柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，a—酮戊二酸脱氢酶复合体。

糖异生:丙酮酸羧化酶，磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，果糖二磷酸酶，葡萄糖-6-磷酸酶。

糖原降解：磷酸化酶。

糖原合成：糖原合酶。

2、简述糖酵解和有氧氧化的生理学意义。

糖酵解的生理意义：①迅速提供能量，当机体缺氧或剧烈运动时，肌肉局部血流不足，能量主要通过糖酵解获得；②机体少数组织获能的必需途径，如神经、白细胞、骨髓等。

成熟红细胞没有线粒体，主要靠糖酵解供能。

糖有氧氧化的生理意义：①糖有氧氧化是机体获得能量的主要方式：1分子葡萄糖经有氧氧化可生成30—32分子ATP。

②.三羧酸循环是体内营养物质彻底氧化分解的共同通路：三羧酸循环不仅是糖氧化分解的ATP生成的主要环节，也是脂肪、氨基酸等营养物质彻底氧化分解的共同通路和ATP生成的主要环节。

③三羧酸循环是体内物质代谢相互联系的枢纽。

3．简述磷酸戊糖途径和糖异生的生理意义。

磷酸戊糖途径的生理意义：1、为核酸的生物合成提供5-磷酸核糖。

2、提供NADPH+H+作为供氢体参与多种代谢反应。

①NADPH+H+是许多反应的供氢体；②NADPH+H+参与体内的羟化反应；③NADPH+H+可维持GSH的还原性。

糖异生的生理意义：①维持血糖浓度的恒定；②促进乳酸的再利用（乳酸循环）；③协助氨基酸代谢；④调节酸碱平衡
4、简述血糖的来源及去路。

血糖的来源：①食物糖消化吸收；②肝糖原分解；③非糖物质糖异生。

血糖的去路：①氧化供能；②合成肝糖原、肌糖原；③磷酸戊糖途径转变为其他糖；④转化成脂肪、氨基酸；⑤过高时随尿液排出。

5、写出呼吸链的组成顺序，产生ATP的偶联部位（一幅图，两个呼吸链，自己手画）
6、产生ATP的方式有哪几种？简述之。

氧化磷酸化：指代谢物脱氢，经呼吸链电子传递给氧生成H2O，并释放能量的同时，偶联ADP磷酸化，生成ATP的过程。

底物水平磷酸化：是代谢物的高能磷酸根转移至ADP，使ADP 磷酸化生成ATP的过程。

糖酵解：2个ATP
TCA循环：1个GTP
7、、简述血脂的来源及去路。

血脂的来源：①食物的消化吸收②糖等转变成脂③脂肪动员释放。

血脂的去路：①氧化供能②进入脂库储存③构成生物膜④转变为其他物质。

8、比较脂肪酸的β氧化与脂肪酸的合成过程区别
9、试述酮体的产生和利用。

包括：乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮。

生成：在肝脏生成。

原料为乙酰CoA，关键酶为HMG-CoA合成酶。

利用：肝脏合成的酮体进入血液循环，运送到肝外组织，线粒体内被氧化分解。

意义：肝脏输出能源的一种形式相关疾病：在长期饥饿、糖尿病或进食高脂低糖时，酮体合成大于利用，引发酮症（酮血、酮尿、酮中毒）。

10、血浆脂蛋白可分为哪几类？有何生理作用？
分类：①电泳分类法：根据电泳迁移率的不同进行分类，可分为四类：CM<β-脂蛋白<前β-脂蛋白<α-脂蛋白。

②超速离心法：按脂蛋白密度高低进行分类，也为四类：CM <VLDL< LDL <HDL。

功能：CM运输外源性脂肪和胆固醇；VLDL运输内源性甘油三酯（脂肪）；LDL由VLDL代谢产生，转运肝合成的内源性胆固醇；HDL逆向转运胆固醇，将胆固醇从肝外组织转运到
肝脏代谢。

11、简述血氨的来源和去路
来源：①氨基酸脱氨基作用产生的氨及胺类的分解；②肠道吸收的氨；③谷氨酰胺的分解。

去路：①在肝脏合成尿素排出体外；②合成非必需氨基酸及其它含氮化合物；③合成谷氨酰胺；④生成铵盐随尿排出。

12、GABA，牛磺酸，组胺，5-HT，多胺各来源于哪些AA L-谷氨酸Glu脱羧生成γ-氨基丁酸GABA，为抑制性神经递质，在脑及肾中活性很高；
半胱氨酸Cys氧化后再脱羧生成牛磺酸；
组氨酸His脱羧生成组胺，促进平滑肌收缩，促进胃酸分泌和强烈的舒血管作用；
色氨酸→5-羟色氨酸→5-羟色胺，神经递质，且具有强烈的缩血管作用。

鸟氨酸脱羧生成多胺（精脒和精氨）。

它们与细胞生长繁殖的调节有关。

13、乙酰CoA的来源和去路？
来源：①糖的有氧氧化；②脂肪酸β-氧化；③某些氨基酸分解代谢；④酮体在肝外组织的利用。

去路：①三羧酸循环；②合成脂肪酸；③合成胆固醇；④变为酮体。

作用：枢纽作用，联系了三大物质的代谢。

第四篇：基因信息传递
1、比较DNA的复制与转录的区别
2、简述原核生物转录终止的两种形式。

依赖ρ因子：ρ因子与RNA转录产物结合后RNA-pol和ρ因子构象变化，使RNA-pol停顿，解螺旋酶活化使DNA/RNA杂化双链拆离利于产物从转录复合物中释放。

非依赖ρ因子：DNA模板上靠近终止处有特殊碱基序列，转
录出RNA后RNA3′端[形成茎环（发夹）结构，其后又有一段寡聚U]形成特殊结构来终止转录。

1、补充：请说说核酸的理化性质
①核酸是具有酸性的生物大分子②核酸分子在紫外线
260nm处有强烈的吸收（共轭双键）。

③核酸的变性是双键解离的过程。

增色效应④核酸的变复性是分子杂交技术的基础。

2、mRNA的一级结构（剪接，戴帽，加尾）
具体论述题见芳宝典
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