生化论述题1、现有两支试管，有一支装有一种DNA溶液，另外一支装有一种RNA溶液，请根据核酸的理化性质设计一个实验来对二者进行鉴别，并对相关的核酸理化性质进行解释（可使用的设备和试剂：水浴锅，分光光度计，蒸馏水，移液器，试管）。

题解:1)通过加热后测定吸光度，吸光度升高的是DNA，吸光度基本不变的是RNA。

2）DNA和RNA的结构上的不同，DNA为双链双螺旋结构，RNA为单链。

3) DNA双链之间通过硷基之间的氢键相连接，加热会破坏氢键，暴露出硷基，260nm吸光度增加。

2、凝血因子II,VII, IX和X是依赖维生素K的凝血因子．γ－羧化酶参与了催化这些凝血因子的合成过程．维生素K对γ－羧化酶的催化活性是必需的．所以临床上，为防止手术中及术后出血过多，常补充一定量的维生素K，对促进病人的凝血功能有明显效果．请结合酶的结构和功能相关理论进行解释。

题解：1) 酶蛋白与辅助因子共同组成全酶，单独存在无活性，γ－羧化酶是一个结合酶，只有辅助因子维生素K存在的情况下，酶才具有活性。

2) 酶的辅助因子分为辅酶和辅基，辅酶和酶蛋白结合疏松；辅基和酶蛋白结合紧密。

3、举例论述蛋白质的结构与功能之间的紧密关联。

每一种蛋白质都具有特定的结构，也具有特定的功能。

一)蛋白质的一级结构与其构象及功能的关系蛋白质一级结构是空间结构的基础，特定的空间构象主要是由蛋白质分子中肽链和侧链R基团形成的次级键来维持，在生物体内，蛋白质的多肽链一旦被合成后，即可根据一级结构的特点自然折叠和盘曲，形成一定的空间构象。

一级结构相似的蛋白质，其基本构象及功能也相似，例如，不同种属的生物体分离出来的同一功能的蛋白质，其一级结构只有极少的差别，而且在系统发生上进化位置相距愈近的差异愈小。

在蛋白质的一级结构中，参与功能活性部位的残基或处于特定构象关键部位的残基，即使在整个分子中发生一个残基的异常，那么该蛋白质的功能也会受到明显的影响。

被称之为“分子病”的镰刀状红细胞性贫血仅仅是574个氨基酸残基中，一个氨基酸残基即β亚基N端的第6号氨基酸残基发生了变异所造成的，这种变异来源于基因上遗传信息的突变。

(二)蛋白质空间构象与功能活性的关系蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间构象密切相关，蛋白质的空间构象是其功能活性的基础，构象发生变化，其功能活性也随之改变。

蛋白质变性时，由于其空间构象被破坏，故引起功能活性丧失，变性蛋白质在复性后，构象复原，活性即能恢复。

如血红蛋白结构与氧离曲线，Hb中的亚基和氧结合后，会促进下一个亚基和氧的结合。

4、在不同生物细胞色素C或其它某种蛋白的一级结构的异同比较的基础上，思考生物分子进化。

物种越接近，则细胞色素c的一级结构越相似，其空间构想和功能也越相似。

猕猴与人类很接近，两者的一级结构只相差一个氨基酸，，而人类与黑猩猩的细胞色素c一级结构完全相同。

面包酵母与人类从物种进化看，两者的细胞色素c的一级结构相差51个氨基酸之多。

而保守区的存在说明这些结构对于各自的功能是十分重要的，因而在生物进化过程中不容轻易改变。

至于个别基因或染色体片段的位置改变则在进化过程中可以发生而保存下来。

个别核苷酸的改变同样可以发生而保存下来，这些变化可以清楚地反映在各种近缘生物的染色体和遗传学图的比较研究中，也可以反映在蛋白质的比较研究中。

功能强的分子或分子局部的进化具有较强的“保守性”。

生物大分子进化的保守性说明大分子进化并非完全随机的。

中性学说将分子的进化与生物个体的进化联系起来，并说明了长期进化过程中变异从量变导致质变。

它是从更深的一个层次对达尔文的自然选择学说进行阐释，是在分子水平上对达尔文主义的补充和发展5、论述DNA双螺旋结构的特点及其生物学功能。

DNA的二级结构是双螺旋结构，其特点为：DNA两条反向平行的多核甘酸链相互缠绕形成一个右手的双螺旋结构。

碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二脂键相连，形成核酸的骨架。

碱基平面与假象的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行，2.两条链皆为右手螺旋。

双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0.34nm，两核甘酸之间的夹角是36゜，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A-T，G-C配对互补，彼此以氢键相联系。

3.维持DNA双螺旋结构的稳定的力主要是碱基堆积力。

双螺旋表面有两条宽窄`深浅不一的一个大沟和一个小沟。

由于腺膘呤总是与胸腺嘧啶配对、鸟膘呤总是与胞嘧啶配对，这说明两条链的碱基顺序是彼此互补的，只要确定了其中一条链的碱基顺序，另一条链的碱基顺序也就确定了。

因此，只需以其中的一条链为模版，即可合成复制出另一条链，所以DNA具有独特的双螺旋结构，能为复制提供模板；碱基具有互补配对的能力，能够使复制准确无误。

从而保证了物种的相对稳定性，保持了遗传信息的连续性，使种族得以延续。

6、论述核酸分子杂交技术原理及其应用。

不同来源的核酸变性后，合并在一处进行复性，这时，只要这些核酸分子的核苷酸序列含有可以形成碱基互补配对的片段，复性也会发生于不同来源的核酸链之间，形成所谓的杂化双链，这个过程称为杂交。

杂交可以发生于DNA与DNA之间，也可以发生于RNA与RNA之间和DNA与RNA之间。

核酸杂交技术是目前研究核酸结构、功能常用手段之一，不仅可用来检验核酸的缺失、插入，还可用来考察不同生物种类在核酸分子中的共同序列和不同序列以确定它们在进化中的关系。

在核酸杂交的基础上发展起来的一种用于研究和诊断的非常有用的技术称探针技术例如：想知道某种病毒是否和某种肿瘤有关，可把病毒的DNA制成探针。

从肿瘤组织提取DNA，与探针杂交处理后，有杂化双链的出现，就说明两种DNA之间有同源性。

这不等于可以说这种病毒引起肿瘤，但至少这是可以继续深入研究下去的一条重要线索。

探针技术在遗传性疾病诊断上已开始应用。

例如诊断地中海贫血或血红蛋白病，可以由已确诊的病人白细胞中提取DNA，这就是诊断探针。

用诊断探针检查，不但可以对有症状患者进行确诊，还可以发现一些没有症状的隐性遗传性疾病。

从胎儿的羊水也可以提取到少量DNA。

由于探针技术比较灵敏，就使遗传性疾病的产前诊断较为容易办得到了7、以实际例子论述酶促反应高效性原理。

在无酶催化的情况下，底物需要越过一个较高的活化能才能发生反应，变成产物。

酶作为催化剂所起的作用就是降低活化能，从而使反应速度加快。

酶为什么会降低酶促反应活化能屏障？现在一般认为，从底物角度来说，当底物进入酶活性中心区域得到集中、浓缩后，由于酶与底物的相互作用，致使两者的构象都发生了变化，此时底物分子内某些基团电子密度发生了变化，形成所谓电子张力，使与之相连的敏感键一端变得更加敏感，更易断裂。

稳定的酶-底物共价中间物，此中间物很容易变成过渡态。

使反应活化能大为降低，这样底物就可以越过较低活化能屏障形成产物。

同时酶和底物的相互作用时要释放一些结合能，以使酶-底物复合物稳定，同时可用来降低化学反应所需的活化能了。

由于催化反应中，只需较小的能量就可使反应物进入活化状态，所以和非催化反应相比较，活化分子数量大大的增加，从而加快了反应的速度。

如过氧化氢的分解。

当没有催化剂的时候需要活化能是75.24千焦每摩尔，用胶态钯作催化剂的时候，只需要活化能48.94千焦每摩尔，当有过氧化氢酶催化的时候，活化能下降到8.36千焦每摩尔，酶作为催化剂参加一次反应以后，酶分子立即恢复到原来的状态，继续参加反应。

所以一定量的酶在短时间内能催化大量的底物发生反应。

8、以实际例子论述酶在临床实践中的重要价值。

酶与疾病的发生、临床诊断与治疗密切相关。

许多疾病与酶的质和量的异常有关。

如：酪氨酸酶缺乏引起白化病；胰腺蛋白酶在胰腺中被激活水解胰腺细胞而导致胰腺炎；肝糖合成与分解的酶活性降低时会引起饥饿低血糖。

人体中酶的活性、含量可作为某些疾病的诊断指标。

如急性胰腺炎时，丙氨酸转氨酶可因肝细胞的破坏而大量释放入血，引起民血清此栈活性升高。

如前列腺癌病人血清酸性磷酸酶含量增高。

酶与临床治疗有着密切关系。

酶作为药物可用于补充机体某种酶的不足，如消化腺分泌不良所致的消化不良可服用胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰脂肪酶、胰淀粉酶等。

利用酶的催化作用对某些疾病进行针对性的治疗。

如利用一些蛋白酶溶解和清除炎症渗出物与疤痕等。

许多化学药物通过掏或通过激活体内某种酶的活性对疾病进行治疗。

如阻断肿瘤细胞内某些酶的活性，抑制肿瘤细胞的生长。

许多抗菌药物通过抑制细菌的某些栈发挥抑菌作用。

如青霉素通过阻断细菌细胞壁合成过程中糖肽转肽酶的活性而破坏细菌细胞壁的合成，从而达抑菌作用。

9.论述维生素A缺乏时，为什么会换夜盲症？熟悉维生素A又名视黄醇。

由于维生素A是人类在食物中第一个被发现的维生素，因而排名第一为维生素A眼睛的视网膜上杆状细胞具有在黑暗的条件下分辨物体的能力，这是因为它里面含有视紫红质。

视紫红质是一种由维生素A和视蛋白结合而成的物质，当饮食中缺乏维生素A或因某些消化系统疾病影响维生素A的吸收，致使视网膜杆状细胞没有合成视紫红质的原料，造成夜盲。

这又叫暂时性夜盲。

只要多吃猪肝、胡萝卜、鱼肝油等，即可补充维生素A的不足，很快就会痊愈。

维生素A除了有效防治夜盲症以及结膜干燥、角膜软化、皮肤干燥等症状。

10、论述生物氧化与体外物质氧化的异同。

熟记相异：体外氧化生物氧化、氧化方式燃烧加氧、脱氢、失电子，遵循氧化还原反应的一般规则、能量的释放突然释放逐步释放、条件有氧体温、PH接近中性、酶催化、产物来源CO2、H2O由物质中的碳和氢加水脱氢使物质间接获得氧，直接与氧结合成增多脱氢机会、水是由脱下的氢和氧结合来的。

CO2是由有机酸脱羟产生、相同：物质在体内外氧化时所消耗的氧量、最终产物（CO2\H2O）和释放的能量均相等。

11、体内氨基酸的来源与主要代谢去路熟记答：（1）、体内氨基酸的来源：⑴食物中的蛋白质经消化吸收后进入内环境。

这是体内氨基酸来源中最主要的一条途径。

⑵体内蛋白质的分解。

在动物和人体内，每天都要更新大量的蛋白质，这些被更新的蛋白质最初分解成氨基酸，这些氨基酸中的大部分被重新用来合成新的蛋白质，只有一小部分通过脱氨酸作用分解掉。

所以体内被更新的蛋白质被分解成氨基酸，是内环境中氨基酸的另一个重要来源⑶合成一些非必需氨基酸。

通过转氨基作用可以合成一些非必需氨基酸，也是内环境中氨基酸的一种来源。

（2）、主要代谢去路：⑴.合成各种组织蛋白，酶和激素；⑵.通过氨基转换作用形成人体的非必需氨基酸；⑶.通过脱氨基作用形成含氮部分和不含氮部分，其中含氮部分在肝脏中转化成尿素排出体外，不含氮部分又有两条代谢途径，一是氧化分解成二氧化碳和水，释放能量，二是转化成糖和脂肪。

12.论述一碳单位的代谢及生理功能。

熟记一碳单位的代谢1．定义：某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称一碳单位。