前言生物化学是在分子水平上探索生命奥秘的一门学科，是一门重要的医学基础课程，开设生物化学的目的主要是为后续专业课程的学习提供必要的基础知识。

本教材的编写根据目前高职高专学生现有的入学基础及生物化学学科特点，紧紧围绕专业培养目标，力求适应学生身心健康发展和职业能力培养，满足课程教学目标和保证专业人才培养质量的需要，按“需用为准、够用为度、实用为先”的原则，贯穿“任务驱动，项目导向”的模式和思路安排教学内容，以体现高职高专教育特色，尽量做到概念清楚，重点突出，深入浅出，由繁到简，由抽象到具体，循序渐进，并注重教材内容的连贯性、衔接性，使学生能够较扎实地掌握生物化学的基本理论、基本知识和基本技能，为学生后续课程的学习和终身学习奠定良好基础。

本书按高中毕业生入学54学时，初中毕业生入学72学时编写，除绪论外还有：蛋白质的结构与功能，酶，核酸化学，生物氧化，糖代谢，脂类代谢，氨基酸代谢，基因信息的传递，水、无机盐代谢与酸碱平衡，肝的生物化学等10章内容。

每章列出“学习目标”，章中采用了大量图表、插入“知识卡片”，章后附有“知识导图”和“思考与训练”，这些将有助于学生明确学习要求、拓宽学习视野、提高学习兴趣、培养归纳分析能力，便于理解掌握，达到学习本课程之目的。

为培养学生动手能力和提高学生操作技能，书后还编排了生物化学实验，供教师在安排教学时选用。

本教材供高职高专护理、助产、药学、医学检验技术、医学影像技术、医疗美容技术等专业教学使用，也可作为卫生专业技术人员执业资格考试、自学考试的学习用书。

本书在编写过程中，得到了本套系列规划教材编审委员会、北京出版集团公司的悉心指导和各位编者所在院校的大力支持，在此一并致谢！对本书所引用的参考文献的原作者也表示衷心的感谢。

限于编者水平，加上时间仓促，教材中难免有不当和错误之处，敬请使用本教材的同行们批评指正，提出宝贵意见和建议，以便于修订完善。

编 者2014年2月目录绪论 1第一节生物化学的研究内容 1第二节生物化学的发展简史 2第三节生物化学与医学的关系 3 第一章 蛋白质的结构与功能 5第一节蛋白质的分子组成 5第二节蛋白质的分子结构 9第三节蛋白质结构与功能的关系 13第四节蛋白质的理化性质 15第五节蛋白质的分类 18 第二章 酶 20第一节酶的分子结构与功能 21第二节酶促反应的特点与机制 26第三节影响酶促反应速度的因素 28第四节酶的命名与分类 33第五节酶与医学的关系 34 第三章 核酸化学 37第一节核酸的分子组成 37第二节核酸的分子结构 40第三节核酸的理化性质 45 第四章 生物氧化 48第一节概述 48 第二节线粒体的氧化体系 49第三节其他氧化体系 56 第五章 糖代谢 60第一节概述 602 > 基础护理学第二节糖的分解代谢 61第三节糖原的合成与分解 71第四节糖异生作用 74第五节血糖 76 第六章 脂类代谢 81第一节概述 81 第二节血脂与血浆脂蛋白 83第三节三酰甘油的代谢 86第四节磷脂的代谢 91第五节胆固醇代谢 93第七章 氨基酸代谢 98第一节氨基酸的一般代谢 98第二节个别氨基酸的代谢 107第三节糖、脂类与氨基酸代谢的联系 113第八章 基因信息的传递 116第一节 DNA的生物合成 116第二节RNA的生物合成 120第三节蛋白质的生物合成 124第四节基因重组与基因工程 131第九章 水、无机盐代谢与酸碱平衡 135第一节水代谢 135 第二节电解质代谢 137第三节酸碱平衡 145第十章 肝的生物化学 155第一节生物转化作用 155第二节胆汁酸代谢 159第三节胆色素代谢与黄疸 162生物化学实验 168参考文献 18220 >生 物 化 学第二章酶．掌握酶的概念，酶促反应的特点，酶的化学本质及其分子组成，酶促反应的影响因素。

．理解酶的活性中心、酶原及酶原激活、同工酶的概念，熟悉竞争物质代谢是生命活动的基本特征之一，它所包含的各种复杂化学反应，几乎都是在酶（enzyme ，E ）的催化下进行的。

酶是由活细胞产生的具有催化作用的蛋白质，又称为生物催化剂。

由酶所催化的反应称为酶促反应。

在酶促反应中被酶催化的物质叫做底物（substrate ，S ）；经酶催化所产生的物质叫做产物（product ，P ）；酶所具有的催化能力称为酶活性，丧失催化能力称为酶失活。

21第二章 酶 >第一节酶的分子结构与功能一、酶的分子组成酶的化学本质是蛋白质，它具有蛋白质的分子组成和各级结构。

通常将仅由一条多肽链构成的酶称为单体酶（monomeric enzyme）；由多个相同或不同的亚基以非共价键连接的酶称为寡聚酶（oligomerie enzyme）。

由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合体，称为多酶体系（multienzyme system）。

按酶的分子组成的不同，可将酶分为单纯酶（simple enzyme）和结合酶（conjugated enzyme）两类。

（一）单纯酶仅由氨基酸残基构成的酶称为单纯酶，如脲酶、一些消化酶如蛋白酶、淀粉酶、脂酶、核糖核酸酶等。

单纯酶的特点是：其催化活性仅取决于它的蛋白质结构。

（二）结合酶结合酶由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，前者又称为酶蛋白（apoenzyme），后者又称为辅助因子（cofactor）。

由酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶（holoenzyme）。

根据辅助因子与酶蛋白结合的紧密程度与作用特点不同，可将辅助因子分为：1．辅酶（co enzyme）与酶蛋白的结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。

在反应中辅酶通常作为一种底物接受质子或基团后离开酶蛋白，并将所携带的质子或基团转移至另一酶促反应。

因此，作为传递电子、质子或某些化学基团的辅酶，在反应中主要决定反应的性质与种类。

2．辅基（prosthetic group）与酶蛋白的结合紧密，不能通过透析或超滤的方法将其除去。

在反应中辅基不能离开酶蛋白。

金属离子多为酶的辅基，它们有的与酶蛋白结合紧密，提取过程中不易丢失，称为金属酶（metalloenzyme），如羧基肽酶、黄嘌呤氧化酶等；有的虽为酶的活性所必需，却不与酶直接结合，而是通过底物相连接。

这类酶称为金属激活酶（metal activated enzyme），如己糖激酶、肌酸激酶等。

辅基的作用是多方面的，例如，①作为酶活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子；②作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用；③稳定酶的构象所必需；④中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。

辅酶与辅基仅仅是与酶蛋白结合的紧密程度不同，而无严格的界限。

（三）辅助因子与酶蛋白的关系辅助因子与酶蛋白存在以下关系：①酶的催化作用有赖于全酶的完整性，即酶蛋白与辅助因子单独存在时均无活性；②一种辅助因子可与多种酶蛋白结合组成多种不同催化功能的酶，而一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合形成一种特异性的酶；③在酶促反应中，酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决定反应的性质，起传递电子、质子或某些化学基团的作用。

22 > 生 物 化 学二、酶的活性中心（一）必需基团酶分子中，氨基酸残基上存在的各种化学基团并不一定都与酶的活性有关，其中那些与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团（essential group）。

常见的必需基团有：组氨酸残基上的咪唑基、丝氨酸和苏氨酸残基上的羟基、半胱氨酸残基上的巯基、酸性氨基酸残基上的自由羧基和碱性氨基酸残基上的自由氨基等。

（二）活性中心在酶的一级结构中，酶分子的必需基团可能相距很远，但经盘绕、折叠形成空间结构后，必需基团已彼此靠近，形成能与底物特异结合并将底物转化为产物的特定空间区域，此区域即称为酶的活性中心（active center）。

对结合酶来说，辅酶或辅基亦参与活性中心的组成。

活性中心内的必需基团有两种：一是结合基团（binding group），其作用是与底物相结合，使底物与酶的一定构象形成复合物；二是催化基团（catalytic group），其作用是影响底物中某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应并将其转变成产物。

此外，还有一些必需基团虽然不参与活性中心的组成，却为维持活性中心的空间构象所必需，这些基团常称为活性中心外的必需基团（图2-1）。

图2-1 酶活性中心示意图酶的活性中心往往位于酶分子中具有三维结构的区域，它们或为裂缝，或为凹陷。

此裂缝或凹陷由酶的特定空间构象所维持，深入到酶分子内部，且多为氨基酸残基的疏水基团组成，形成所谓的疏水性“口袋”。

从功能上看，活性中心是酶起催化作用的关键部位，形成或暴露酶的活性中心，酶就具有催化功能；反之，酶的活性中心一旦被其他物质占据或遭到破坏或被包裹，酶的催化功能将失去。

23第二章 酶 >三、酶原与酶原的激活由细胞合成并分泌后，暂时没有活性的酶的前身物称为酶原（zymogen）。

在一定条件下，酶原可转变为有活性的酶，这种转变过程称为酶原的激活。

酶原激活的机理实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。

酶原激活最常见的情况是酶分子被水解掉一个或几个短肽碎片，使余下来的多肽发生空间构象改变，于是原来分散的必需基团被集中到一个特定的区域，从而形成酶的活性中心，使酶原被激活。

例如，胰蛋白酶原进入小肠后，在Ca2+存在下受肠激酶激活的过程就是第6位赖氨酸残基与第7位异亮氨酸残基之间的肽键被切断，通过水解掉一个六肽使分子的空间构象发生改变，从而形成酶的活性中心，成为具有催化活性的胰蛋白酶（图2-2）。

酶原激活的生理意义主要是：①避免某些细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化；②保证酶原在特定的部位与环境发挥其催化作用。

图2-2 胰蛋白酶原的激活过程四、同工酶同工酶（isoenzyme）是指酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学特性均不同，但其催化的化学反应相同的一组酶。

同工酶可能存在于同一机体的不同组织中，也可能存在24 > 生 物 化 学于同一组织或同一细胞的不同亚细胞结构中。

现已发现的同工酶有百余种。

但研究最多、最清楚的同工酶是乳酸脱氢酶（1actate dehydrogenase，LDH）。

乳酸脱氢酶是四聚体酶。

该酶的亚基有两型：骨骼肌型（M型）和心肌型（H型）。

这两型亚基以不同的比例组成五种同工酶：LDH l（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M2）、LDH4（HM3）、LDH5（M4）。

由于分子结构上的差异，这五种同工酶在电场中向正极移动时具有不同（依次递减）的电泳速度（图2-3，图2-4）。

图2-3 LDH同工酶结构模式图图2-4 LDH同工酶在某些组织中的电泳情况正常情况下，LDH的同工酶分别存在于不同组织器官中的细胞内（表2-1），这使不同的组织与细胞具有不同的代谢特点。