2．β-折叠
形式
4．无规卷曲
多肽链中，两段以上折叠成锯齿状的肽链， 通过氢键相连而成的平行片层状结构称为β折叠或β-片层。
无规卷曲是指肽链中没有确定规律性的构象， 不能被归入明确的二级结构，本身也具有一 定的稳定性。
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第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
α-螺旋
α-螺旋的主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基 上升一圈，相当于0.54 nm。
另外，虽然亚基具有独立的三级结构，但单独存在时无生物活性。例如，血红蛋白（上图）由四个 亚基组成，每个亚基在含氧量高的地方均能结合一分子的氧，在含氧量低时，释放所结合的氧。但任何 一个亚基单独存在时，只能结合氧，不能释放氧，不具有血红蛋白的运氧作用。
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第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构。 蛋白质一级结构的阐明，对揭示某些疾病的发病机制、指导疾病治疗有十分重要的意义。
？
蛋白质的空间结构是如何形成的？？
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第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构（secondary structure）是指多肽链中有规则重复的构象， 这些构象由主链原子形成，不涉及侧链部分的构象。
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第一节
蛋白质的分子组成 二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸
除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子均为手性碳 原子，有L-型和D-型两个旋光异构体。组成天然氨基 酸的氨基酸均为L-型，因此人体内的氨基酸均为L-α-氨 基酸，其结构式如右图所示。
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第一节
蛋白质的分子组成 二、蛋白质的基本结构单位——氨基酸
非极性氨基酸
1
非极性氨基酸的R基团主要由
非极性基团构成，在水中的溶
2
解度极小。
极性酸性氨基酸
3
极性酸性氨基酸的R基团含有
羧基，易解离出H＋而呈酸性。
4
极性中性氨基酸
极性中性氨基酸的R基团含有 不解离的极性基团，具有亲 水性。
极性碱性氨基酸
极性碱性氨基酸的R基团含有 氨基、胍基或咪唑基等碱性基 团，易接受H＋而呈碱性。
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第一节
蛋白质的分子组成 三、蛋白质结构与功能的关系
蛋白质一级结构 与蛋白质功能的关系
一级结构相似的蛋白质，其空间构象和功能也相近 例如，哺乳动物胰岛素都是由A链和B链构成，且二硫键配对和一级结构均相似，它们都执行相同的功能（如调节
血糖代谢）。比较来源不同的胰岛素的一级结构，可能有某些差异，但与功能相关的结构却总是相同。
？
维持蛋白质四级结构的作用力都有哪些？
维持蛋白质四级结构的作用力主要是亚基之间形成的次级键，包括氢键、疏水键、离子键、 范德华力等。四级结构实际上是指亚基的立体排布、相互作用及接触部位的构象。亚基之间不含 共价键，亚基间次级键的结合比二、三级结构疏松，因此在一定的条件下，四级结构的蛋白质可 分离成单独的亚基，亚基本身构象仍可不变。
蛋白质分子中，由于氨基酸排列顺序与正常蛋白质不同 而发生的一种遗传病（基因突变造成的），称为分子病。
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第一节
蛋白质的分子组成 三、蛋白质结构与功能的关系
蛋白质空间结构 与蛋白质功能的关系
蛋白质多种多样的功能与各种蛋白质特定的空间结构密切相关
蛋白质的空间结构是其功能活性的基础，即空间发生变化时，其功能活性也随之改变。 蛋白质 变性时，由于其空间结构被破坏，会引起蛋白质功能活性丧失，变性蛋白质在复性后，构象复原，
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第一节
蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成
对已获得的蛋白质结晶纯品进行元素分析，得知蛋白质主要由碳（C）、氢（H）、氧（O）、氮 （N）、硫（S）5种元素组成。另外，蛋白质可能还会含有磷（P）、铁（Fe）、锌（Zn）、铜（Cu）、 硼（B）、锰（Mn）、碘（I）、钼（Mo）等元素。
思 已知：① 生物界有多种不同类型的蛋白质，每种蛋白质的含氮量十分接近， 平均约为16%；
非必需氨基酸
非必需氨基酸可在动物体内合成，作为营养源不 需要从外部补充。
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第一节 蛋白质的分子组成
三、氨基酸的连接方式
在蛋白质分子中，氨基酸之间通过肽键相互连接。氨基酸之间通过肽键相互连接。肽键是蛋白质分子 结构中的基本化学键，由一个氨基酸的α-羧基（—COOH）和另一个氨基酸的α-氨基（—NH2）脱水缩合而成。
相邻两圈螺旋之间借肽键中羰基氧（C＝O）与 亚氨基氢（N—H）形成氢键，这类氢键的主要 作用是稳定α-螺旋。
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第二节 蛋白质ห้องสมุดไป่ตู้分子结构
二、蛋白质的空间结构
肽链中氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷会影响α-螺旋的形成，主要体现在 以下几个方面：
酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α-螺旋形成； 较大R基团集中的区域，也妨碍α-螺旋形成； 脯氨酸因其α-碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是 亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α-螺旋； 甘氨酸的R基为H，空间占位很小， 也会影响该处螺旋的稳定。
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第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
蛋白质三级结构的形成主要依靠多肽链的R基团之 间的相互作用，R基团相互作用形成的次级键，包括氢 键（②）、疏水键（③）、离子键（①）及范德华力 （⑤）等，是维持三级结构的主要力量（其中疏水键 最为重要），如右图所示。
次级键都是非共价键，易受环境中pH、温度、离 子强度等的影响，有变动的可能性。二硫键不属于次 级键，但在某些肽链中能使远隔的两个肽段连接在一 起，对蛋白质三级结构的稳定起着重要作用。
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第一节 蛋白质的分子组成
三、氨基酸的连接方式
氨基酸残基
多肽是链状化合物，又称为多肽链，是蛋白质 的基本结构。有些蛋白质由一条多肽链构成，有些 蛋白质由两条或两条以上的多肽链构成，其中每条 多肽链可以是相同的，也可以是不同的。
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第一节 蛋白质的分子组成
三、氨基酸的连接方式
多肽主链
肽单元通过折叠、盘曲可形成四种结构类型，分别为α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。其中α-螺旋和 β-折叠是蛋白质二级结构的主要形式。
1．α -螺旋
3．β-转角
多肽链中，多个肽单元以α -碳原子为转折点，
按照顺时针的方向围绕中心轴盘曲而成的右
手螺旋称为α -螺旋。
主要
蛋白质分子中，肽链经常会出现180°的回折， 在这种回折角处的构象就是β-转角。
生物化学
第二章 蛋白质
目录页
Contents Page
第一节 蛋白质的分子组成 第二节 蛋白质的分子结构 第四节 蛋白质的理化性质与应用
学习目标
Learning objectives
掌握蛋白质的元素组成、基本结构单 位和组成形式。
掌握蛋白质的一级结构和空间结构；熟悉 蛋白质结构与功能的关系；了解蛋白质结 构的改变所引起的疾病。
4 3 2 11
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第二节
蛋白质的分子结构 二、蛋白质的空间结构
β-折叠
β-折叠是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角，氨基酸残基的R侧链伸出在 锯齿的上方或下方。
β-折叠中，两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的羰基氧（C＝O）与亚氨基氢（N—H）形成的氢键可使构象稳定。 β-折叠中，两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。平行的β-折叠中，两个残基的间距为0.65 nm；反平行的β-
蛋白质二级结构的形成是以肽单元（肽键平面）为基础的，肽单元是由参与肽键 组成的C、O、N、H四个原子和与它们相邻的两个α-碳原子共同构成的刚性平面。
肽单元可随α-碳原子两侧单键的旋转进行折叠、盘曲，进而形成不同的结构形式。
？
什么是刚性平面？？
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第二节 蛋白质的分子结构
二、蛋白质的空间结构
多肽侧链
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第一节 蛋白质的分子组成
三、氨基酸的连接方式
在表示多肽链或肽时，习惯上将N-端写在左边，依次将各氨基酸的中文或英文缩写符 号列出，C-端写在最后（即右边）。
H2N—丙—色—甘—OH
蛋白质分子中的多肽不表现生物活性，但生物体内存在一些游离的具有生物活性的寡肽， 称为生物活性肽，在代谢调节、神经传导和生长发育等过程中发挥重要作用，例如，谷胱甘肽 （三肽）、催产素（九肽）、加压素（九肽）、促甲状腺素释放激素（三肽）等。
掌握蛋白质的理化性质；了解蛋白质理化 性质的应用。
过渡页
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第一节 蛋白质的分子组成
蛋白质的元素组成 蛋白质的基本结构单位——氨基酸 氨基酸的连接方式
第一节
蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成
蛋白质（protein）是机体内一类重要的生物大 分子，参与机体所有重要组成部分的构成，并在新 陈代谢中充当重要角色，是生命活动的主要承担者。 没有蛋白质就没有生命。
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第二节 蛋白质的分子结构
蛋白质的一级结构 蛋白质的空间结构 蛋白质结构与功能的关系
第二节 蛋白质的分子结构
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第二节 蛋白质的分子结构
一、蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构（primary structure）是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，由基因上遗传密 码的排列顺序决定（详见第七章），是蛋白质最基本的结构。
超二级结构
结构域也是蛋白质构象中二级结构与三级 结构之间的一个层次，是多肽链在二级结 构或超二级结构的基础上形成的相对独立 的紧密球状实体。