➢单链蛋白质只有一、二、三级结构，无四级 结构。
(a)
(b)
羧基肽酶A的结构域及其反应时结构域的相对运动
(a)未结合配体的酶的形式 (b)结合配体后的酶的形式
羧基肽酶的局部三级结构
第三节 蛋白质结构与功能的关系
1.一级结构相似的蛋白质功能相似 一级结构不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级结构及种属差异
氨基酸残基（同种电荷的互斥效应）；
➢⑶ 有Pro等亚氨基酸存在（不能形成 氢键），形成“结节”。
β-折叠(P66)
1.概念
肽键平面呈伸展的锯齿状排列 形成的结构称β-折叠。
常为两条或两条以上伸展的多肽 链侧向聚集在一起形成扇面状，
❖故又称β-折叠片。
2. β－折叠结构特点
(１) 相邻肽键平面的夹角为1100 ，呈锯齿状排列； 侧链Ｒ基团交错地分布在片层平面的两侧。
➢二级结构实质上是由肽键平 面盘折成的空间构象
2.类型 α-螺旋、 β-折叠、β-转角、无规卷曲
a-螺旋(P66)
1.概念
由肽键平面盘旋 形成的螺旋状构象
2.α-螺旋的结构特征
(1)以肽键平面为 单位,以α-碳原子 为转折盘旋形成, 几乎都是右手螺旋
(2) 每3.6个氨基酸残基 绕成一个螺圈(3600)
➢从细菌到人类，所有蛋白质都由20种标准 氨基酸组成。形成复杂的氨基酸长链，中间 靠肽键连接，形成多肽或蛋白质。
氨基酸的结构特点（补）
❖氨基酸结构通式: COOH
COO-
H2N Cα
H 或 H3N+ Cα
H
R
R
构成蛋白质的氨基酸的结构特点:
1. 在α －碳原子上均连有一个氨基(脯氨酸除外)
2. α－碳原子为不对称碳原子或手性碳原子 (甘氨酸除外)
Met Phe Met Phe Lys Met Phe Lys Cys Thr
二肽
三肽 五肽
➢寡肽：由10个以内氨基酸连成的小肽 ➢多肽：由许多氨基酸连成的肽其形状为一条没 有分支的长链，又称多肽链或肽链
NH2 Met Phe Lys Cys Ser Thr Val COOH
氨基末端(Ｎ－端)
羧基末端(C －端)
2.维持蛋白质四级结构的作用力
次级键 主要是疏水作用 盐键、氢键
亚基
蛋白质分子由两条或两条以上肽链 组成，每条肽链各自形成了独立的 三级结构，分子中的每一个具有独 立三级结构肽链,称为亚基
➢三级结构：整条多肽链或亚基通过盘旋、折 叠，形成紧密的、借各种次级键维持的球状 构象。
➢四级结构：寡聚蛋白中亚基种类、数目、空 间排布及亚基间相互作用力。
1. 肽键
共价键
维系蛋白质一级结构
2. 二硫键
共价键
维系蛋白质三级结构
3. 次级键
非共价键
维系蛋白质空间结构
非共价键
氢键 疏水相互作用 离子键
范德华力
二硫键
•
氢键
负电性很强的原子（如氧或氮） 和与氧或氮共价结合的氢原子相
互吸引，这种作用力称为氢键。
疏水相互作用
由非极性 基团受到 水分子排 斥相互聚 集在一起 的作用力
第四章 蛋白质
本章要点： 一、蛋白质的元素组成 二、蛋白质水解的方法、基本单位及与蛋白质有关的氨基酸种 类 三、α-氨基酸的组成、结构及味感 四、氨基酸的基本性质：等电点的定义、意义 五、蛋白质一级结构：肽、多肽、肽键的定义 六、蛋白质二级结构包含的内容 七、蛋白质的等电点的定义、意义 八、蛋白质沉淀作用的定义及维持蛋白质稳定的因素 九、蛋白质变性作用的定义和引起变性的原因 十、蛋白质的分类
COO-
H3N+ Ca H
R
除碱性氨基酸外，其余氨基酸的等电点均小于7
➢pH > pI时，氨基酸带负电荷， —COOH解离成—COO-，向正极移动。
➢pH = pI时，氨基酸净电荷为零 ➢ pH < pI时，氨基酸带正电荷，
—NH2 解 离 成 —NH3+ ， 向 负 极 移 动 。
蛋白质含量计算
磷酸丙糖同分异构酶 a / β结构域
乳酸脱氢酶结构域 a / β结构域
Cu,Zn超氧化物歧化酶 全β-折叠结构域
β片层之间由无规肽链相连
维持蛋白质三级结构稳定的因素
亲水区： 亲水区多位于分子表面， 故球 形蛋白质水溶性较好。
疏水核： 疏水区从位于分子内部， 往往 是与辅酶/基或底物结合位点。
维持三级结构稳定的键
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
2.蛋白质的空间结构决定生物学功能
例1
124个aa
4对二硫键
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
例2 血红蛋白 由4个亚基组成
功能:运输O2
变构效应
蛋白质分子与它的配体结合后构象发生变化,
其功能也随之变化的现象,称为变构效应
协同效应
➢氨基酸在形成肽链时丢失了一分子水， 肽链中的氨基酸分子已不完整，称为 氨基酸残基(amino acid residue)。
肽链的骨干是 由肽单元重复 排列而成长链， H2N
称为主链。
O
氨基酸残基的
HS
Ｒ－基连在主
链上成为侧链。
CH3 S
H2N
NH
NH
O
O
NH
O
NH NH
O HO H3C
HO
O OH
蛋白质三级结构的意义： 蛋白质的三级结 构决定了蛋白质 的生物学功能.
维持三级结构稳定的键
侧链基团 之间形的 氢 键、 离子键、 疏水作用、 分子引力、 二硫键
蛋白质的四级结构
1.概念
是指亚基间的空间排布、亚基间相互作用与 接触部位的布局，不包括亚基本身的空间结 构。亚基间以次级键相连，绝无共价键。
第一章 蛋白质的化学组成与分类
一、蛋白质的化学组成（P52）
碳(C) 50% ~ 55%
元 素 组
氢(H) 氧(O)
6% ~ 8% 20% ~ 30%
成
氮(N) 15% ~ 18% 16%
硫(S)
0% ~ 4%
磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
❖由于大多数蛋白质的含氮量接近于16%，
在220～300nm有紫外吸收 苯环共轭双键 3.呈色反应
氨基酸能与某些化学试剂反应，产生颜色
氨基酸的味感
➢D-型氨基酸多数带有甜味 ➢L-型氨基酸有甜、苦、鲜、酸等四种不同 味感
两性解离性质（P57）
❖等电点(pI)
氨基酸酸性解离和碱性解离的程度相等，分 子所带的净电荷为零，此时溶液的pH值就称 为该氨基酸的等电点。
*类型
全a-螺旋、 a / β 全β-折叠、 无规卷曲
结构域：大的球蛋白分子中，多肽链形成几个紧密的球
状构象，彼此以松散的肽链相连，此球状构象是结构 域，结构域是多肽链的独立折叠单位，一般由100-200 个氨基酸残基构成。
由这些结构域缔合成具有三级结构的分子或亚基
噬菌体T4 全a-螺旋结构域
HN O
H3C
CH3
几个重要的肽
1.谷胱甘肽(GSH)
(1)组成
由谷氨酸(Glu)、半胱氨酸(Cys)和甘氨酸(Gly)组成
Glu
Cys
Gly
(2) 功能
GSH是体内重要的还原剂
谷胱甘肽 Glu—Cys—Gly
➢红细胞中的巯基缓冲剂。
➢参与氧化还原过程，清除内源性过氧化 物和自由基，维护蛋白质活性中心的巯 基处于还原状态。
所以，可以根据生物样品中的含氮量来 计算蛋白质的大概含量
❖蛋白质含量=生物样品中含氮量 6.25
二、蛋白质的分类（P52）
活性蛋白质 根据生物学功能分为
非活性蛋白质
根据化学组成分为 单纯蛋白质（简单蛋白质） 结合蛋白质
球状蛋白质 根据分子形状分为
纤维状蛋白质
第二节 氨基酸（P53）
❖氨基酸是蛋白质的基本组成单位
2GSH
GS—SG
H2O2 + 2GSH
2H2O + GS—SG
2、 短杆菌肽（抗生素）
由短杆菌产生的10肽环。临床用于治疗化 浓性病症。
第四节 蛋白质的分子结构
一、维系蛋白质结构的作用力 二、 蛋白质的一级结构 三、 蛋白质的二级结构 四、 蛋白质的三级结构 五、 蛋白质的四级结构
维系蛋白质结构的作用力
3.酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4.碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
带正电荷
赖氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、组氨酸(His)
氨基酸的理化性质
1.两性解离性质
2.紫外吸收性质（P58）
20种氨基酸在 λ<220nm都有紫外吸收。 酪氨酸(Tyr)、苯丙氨酸(Phe)和色氨酸(Trp)
1.凯氏定氮法
样品中蛋白质含量＝样品含氮量×6.25
2.比色法
L-B定律 A~C
（1）双缩脲法
（2）Folin-酚试剂法
（3）考马斯亮兰染色法
3.紫外分光光度法
第三节 肽（P63）
氨基酸之间的连接
1.肽键
一个氨基酸的α-羧基与另一个氨
HO 丙氨酸
(２) ２～５条肽段平行排列构成，肽段之间 可顺向平行(均从N-C)，也可反向平行 。
(３)由氢键维持稳定。其方向与折叠的长轴 接近垂直。
平 行 式 反 平 行 式
（三）β-转角(P67)
1.概念
肽链出现1800回折的转角处结构
2.结构特征 称为β-转角。
*常见于球状蛋 白质分子表面.
*第一个残基的 C=O与第四个 残基的N-H形 成氢键.