二肽
肽键
⑤两性解离和等电点
氨基酸的兼性离子形式
氨基酸在晶体和水溶液中主要以兼性离子 形式存在。 ①晶体熔点高→离子晶格，不是分子晶格。 ②不溶于非极性溶剂→极性分子 ③介电常数高→水溶液中的氨基酸是极性分子。
氨基酸的等电点
当溶液为某一pH值时，氨基酸分子 中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净 电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点 （pI）。在等电点时，氨基酸既不向正 极也不向负极移动，即氨基酸处于两性 离子状态。 不同的氨基酸，其等电点（pI）不同。
二、肽的命名及结构
肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已 经不是原来完整的分子，因此称为氨基 酸残基（amino acidresidues）。肽的 命名是从肽链的N-末端开始，按照氨基 酸残基的顺序而逐一命名。氨基酸残基 用酰来称呼，称为某氨基酰某氨基酰… 某 氨基酸。 例如，由丝氨酸、甘氨酸、酪氨酸、丙 氨酸和亮氨酸组成的五肽就命名为丝氨 酰甘氨酰酪氨酰丙氨酰亮氨酸。
一、蛋白质的功能多样性
1.催化功能 2.结构功能 3.运输功能 4.贮存功能 5.运动功能 6.防御功能 7.调节功能 8.信息传递功能 9.遗传调控功能 10.其它功能
二、蛋白质的分类
（一）按分子组成特点分类： 单纯蛋白质
结合蛋白质 （二）按分子形状分类： 球状蛋白质 纤维状蛋白质 （三）按生物学功能分类：活性蛋白质 非活性蛋白质 可溶性蛋白质 醇溶性蛋白质 不溶性蛋白质
（四）按溶解度分类：
二、蛋白质的分类 （一）按分子形状分类
1.球状蛋白 球形，多溶于水， 多具有活性，长度 与直径之比一般小 于10。 如酶、转运蛋白、 蛋白激素、抗体等。 2.纤维状蛋白 细长，分子量大，多 是结构蛋白。 如胶原蛋白，弹性蛋 白，角蛋白等。
二、蛋白质的分类
（二）按分子组成分类
1.简单蛋白 由氨基酸组成 7类： 清蛋白 球蛋白 组蛋白 精蛋白 谷蛋白 醇溶蛋白和硬蛋白。 2.结合蛋白 由蛋白质和非蛋白成分组 成，后者称为辅基。 7类： 核蛋白 脂蛋白 糖蛋白 磷蛋白 血红素蛋白 黄素蛋白和金属蛋白。
★Sanger
反应
②
O2N-F | NO2
与2,4-二硝基氟苯反应
COOH | COOH | - NH-CH | | NO2 R
+ H2N-CH
| R
在弱碱中
O2N-
2,4-二硝基氟苯 (DNFB或FDNB)
2,4-二硝基苯-氨基酸 (DNP-氨基酸) 黄色
+HF
★Sanger 反应
2.4一二硝基氟苯（DNFB）
R1
R2
︱
H2N—CH—COOH R1 ﹢
︱
H2N—CH—COOH - H2O R2
︱
︱
H2N—CH—CO—HN —CH —COOH
肽键
二肽
一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基 之间失去一分子水相互连接而成的化合物称为肽 （peptide），由2 个氨基酸缩合形成的肽叫二 肽（dipeptide），由3 个氨基酸缩合形成的肽 叫三肽（tripeptide），少于10 个氨基酸的肽 称为寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸 形成的肽叫多肽（polypeptide）。
第一章 蛋
白
质
第一节
蛋白质通论
蛋白质存在于所有的 生物细胞中，是构成 生物体最基本的结构 物质和功能物质。 蛋白质是生命活动的 物质基础，它参与了 几乎所有的生命活动 过程。
蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽
键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
5- 羟 基 赖 氨 酸 I CH3NHCH2CHCH2CH2CHCOOH HO CH2CHCOOH NH2 NH2 I 6-N- 甲 基 赖 氨 酸 3,5- 二 碘 酪 氨 酸
4- 羟 基 脯 氨 酸
r-氨基丁酸（GABA）
谷氨酸脱羧酶
谷氨酸
ＣＯ2
r-氨基丁酸
r-氨基丁酸的功能: 它是一种抑制性神经递质，对中枢神经 原有普遍抑制作用，对突触前、突触后也有一定抑 制作用。
★内消旋物：分子内消旋 胱氨酸有三种立体异构体：L-胱氨酸、D-胱氨酸、内 消旋胱氨酸。 L-胱氨酸和D-胱氨酸是外消旋物
2、氨基酸的光吸收性
构成蛋白质的20种氨基酸 在可见光区都没有光吸收， 但在远紫外区(<220nm)均 有光吸收。 在近紫外区(220-300nm)只 有酪氨酸、苯丙氨酸和色 氨酸有吸收光的能力。 酪氨酸的max＝275nm， 275=1.4x103; 苯丙氨酸的max＝257nm， 257=2.0x102; 色氨酸的max＝280nm， 280=5.6x103;
（三）氨基酸的生物学功能
1、合成蛋白质，以满足机体生长发 育和组织的更新修复等需要。 2、转变成具有重要生理功能的含氮 化合物（如核苷酸、尼克酰胺、儿茶酚 胺类激素、甲状腺素等）。 3、转变成糖类或脂肪。 4、氧化供能。
二、氨基酸的重要理化性质
（一）物理性质 （二）化学性质
（一）物理性质
氨基酸的构型、旋光性和光吸收
－ＯＨ 羟基 －ＳＨ 巯基 －ＣＯ－ＮＨ 酰胺基
－ＣＯＯＨ 羧基
－ＮＨ2
氨基 胍基 咪唑基
根据氨基酸的侧链R基团的极性分类： ①极性氨基酸：
⑴极性不带电荷：甘、丝、苏、天酰、 谷酰、 酪、半胱 ⑵极性带负电荷：天、谷 ⑶极性带正电荷：组、赖、精 ②非极性氨基酸：丙、缬、亮、异亮、 苯丙、蛋、脯、色
2.蛋白质一级结构的测定 蛋白质一级结构的测定就是测定蛋白质 多肽链中氨基酸的排列顺序，这是揭示生命 本质，阐明结构与功能的关系，研究酶的活 性中心和酶蛋白高级结构的基础，也是基因 表达、克隆和核酸顺序分析的重要内容。
1、氨基酸的构型与旋光性
Gly一种构型,无旋光性 Thr和Ile有四种光学异构体。 其余17种氨基酸有两种光学异构体： L型、D型。
构成蛋白质的氨基酸均属L-型（L-苏氨酸）。
氨基酸的旋光性（符号和大小）取决于 它的R基的性质，并与溶液的PH值有关。 外消旋物：D-型和L-型的等摩尔混合物。 L-苏氨酸和D-苏氨酸组成消旋物。
DNP- 氨基酸，黄色，层析法鉴定，被 Sanger 用来测定多 肽的NH2末端氨基酸
③ 与茚三酮的反应
O ‖ NH2
2
‖ O 沸腾
∕
OH OH
+
R—CH—COOH
∣
氨基酸
蓝紫色化合物
④成肽反应
R1 R2
︱
H2N—CH—COOH
R1
︱
﹢ H2N—CH—COOH
- H2O R2
︱
︱
H2N—CH—CO—HN —CH —COOH
2、碱水解
5 mol/L NaOH
蛋白质
煮沸10h-20h
氨基酸混合物
四、蛋白质的水解
3、酶水解
蛋白酶 （proteinase）
蛋白质
肽段
第二节 氨基酸
一、氨基酸的结构与分类 （一）基本氨基酸 （二）不常见的蛋白质氨基酸 （三）氨基酸的生物学功能 二、氨基酸的性质 （一）物理性质 （二）化学性质
氨基酸的等电点
侧链不含离解基团的中性氨基酸，其等电点是它的pK’1 和pK’2的算术平均值： pI = (pK’1 + pK’2 )/2 对于侧链含有可解离基团的氨基酸，其pI值也决定于两 性离子两边的pK’值的算术平均值。 酸性氨基酸：pI = (pK’1 + pK’2 )/2 碱性氨基酸：pI = (pK’2 + pK’3 )/2
对于丙氨酸等一氨基一羧基的中性型氨基酸来说,由于羧 基电离度略大于氨基电离度,所以溶于水时,其负离子数 将多于正离子数,因而在纯水中显微酸性.
CH2—SH
HS CH2
CH—NH2 +
COOH
CH—NH2
COOH +2H
-2H
CH2—S
CH—NH2 + COOH
S
CH2
CH—NH2 COOH
第三节 肽
氨基酸的分类
根据氨基酸的侧链R基团的化学结构分类： ①脂肪族氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮、 蛋、半胱、丝、苏、谷、 谷酰、天、天酰、赖、精 ②芳香族氨基酸：苯丙、酪、色 ③杂环氨基酸： 组、脯 ④杂环亚氨基酸：脯
氨基酸
Ｒ基团
Ｒ基团上有功能基团
丝Ser 半胱Cysh 天酰Asn 谷酰Gln 天冬Asp 谷Glu 赖Lys 精Arg 组His
谷胱甘肽的功能
GSH可与氧化剂如H2O2起反应，从而保护 一些含巯基的蛋白质或酶免遭氧化而丧 失正常结构与功能。 如红细胞中的GSH可以保护细胞膜上含巯 基的蛋白质和酶，以维护膜的完整性和 酶活性。
谷胱甘肽的功能
H2O2 2GSH NADP+
GSH还原酶
GS#43;H+
（二）化学性质 Edman反应
① 与苯异硫氰酸酯(PITC )的反应
-N=C=S COOH | -NH-C-NH-CH-COOH 在弱碱中 S | R
+ H2N-CH 苯异硫氰酸酯 | R (PITC )
O H+ C -N
苯氨基硫甲酰氨基酸 (PTC-氨基酸)
CH-R
环化
C
S
NH
苯乙内酰硫脲氨基酸 (PTH-氨基酸) 无色
三、蛋白质的元素组成与分子量
元素组成： Ｃ、Ｈ、Ｏ、Ｎ 含Ｎ量 ： １６％ １克Ｎ＝ 6.25克 蛋白质
每克样品中含N克数×6.25×100 =100克样品中蛋白质的含量（克%）
四、蛋白质的水解
1、酸水解
6 mol/LHCl或 4 mol/L的H2SO4 105℃ 20小时