(1)脱氢酶 (1)脱氢酶 (2)氧化酶 (2)氧化酶
B（辅酶） A-H2 + B（辅酶）←→ A
+
BB-H2
B-H2 + O2 ←→ BO + H2O 2.转移酶 2.转移酶 A-X ＋ B ←→ A ＋ B-X 3.水解酶 3.水解酶 A-B ＋H2O ←→ AOH ＋ BH
第二节
酶的分类和命名
酶结构与功能关系、 第四节 酶结构与功能关系、专一性
一、酶结构与功能 二、酶作用的专一性
一、酶结构与功能
（一）活性部位和必需基因 （二）酶原的激活 （三）同功酶
（一）活性部位和必需基团1 活性部位和必需基团1
必需基团： 酶分子的某些基团， 必需基团 ： 酶分子的某些基团 ， 经化学修饰 改变后，则酶的活性即会丧失。 改变后，则酶的活性即会丧失。 活性中心： 是指酶分子中直接和底物结合， 活性中心 ： 是指酶分子中直接和底物结合 ， 并和酶催化作用直接有关的部位。 并和酶催化作用直接有关的部位。
第二节
酶的分类和命名
(分类2) 分类2)
2.根据类别分： 2.根据类别分：类、亚类、亚亚类等 根据类别分 亚类、
每一种酶都有由四个数字组成的编号，前加EC EC（ 每一种酶都有由四个数字组成的编号，前加EC（ 酶学委员会） 酶学委员会）。 四个数字分别表示： 四个数字分别表示：该酶属于在六大类中的归 在亚类中的归属、 属、在亚类中的归属、在亚亚类中的归属及该酶 在一定亚亚类中的位置， 在一定亚亚类中的位置，如： 乳酸脱氢酶 EC1 EC1．1．1．27 四个数字分别表示：第一大类（氧化还原酶） 四个数字分别表示：第一大类（氧化还原酶） 、 第一亚类（ 氧化-CHOH） 、 第一亚亚类（ 氢受 第一亚类 （ 氧化 -CHOH ） 第一亚亚类 （ 体为NAD 乳酸脱氢酶在此亚亚类中的序号) 体为NAD＋、乳酸脱氢酶在此亚亚类中的序号)

各种酶对底物结构的专一性要求不同： 各种酶对底物结构的专一性要求不同：有的
二、酶作用的专一性（总）

含义： 含义 ： 酶对所有作用的底物有严格的选
择性， 择性 ， 一种酶仅能作用于一种物质或一 类分子结构相似的物质， 类分子结构相似的物质 ， 这种选择性作 用称为酶的专一性。 用称为酶的专一性。 1．结构专一性 2．立体异构专一性
1．结构专一性
（二）酶原的激活1 酶原的激活1

酶原的激活： 酶原的激活 ： 由无活性的酶原变成活性酶的
过程。 过程。
举例：某些酶特别是一些与消化作用有关的酶 举例：
。
常见的酶原及其激活剂: 南大P274， 常见的酶原及其激活剂:(南大P274，表7-5)
（二）酶原的激活2(胰蛋白酶的激活) 酶原的激活2 胰蛋白酶的激活)
活性 中心
活性部 位
（一）活性部位和必需基团2(1) 活性部位和必需基团2
酶活性部位上的基团有两类
结合基团 催化基团
结合基团： 结合基团：参与和底物
结合的基团
（一）活性部位和必需基团2(2) 活性部位和必需基团2
催化基团：直接参与催化反应的基团。 催化基团：直接参与催化反应的基团。
胰凝乳蛋白酶 chymotrypsin） （chymotrypsin） 的活性中心
肠激酶（激活作用） 肠激酶（激活作用） 缬 天 天 天 天 赖 异 缬 甘 组 丝 S S 活性中心 缬 天 天 天 天 赖 缬 甘 组 异 丝 S S S S 胰 蛋 白 酶 S S 胰 蛋 白 酶 原
（三）同工酶

同工酶：具有不同分子形式， 同工酶：具有不同分子形式，却催化相同的化 学反应的酶。 学反应的酶。 同工酶具有不同的理化性质、免疫学性质。 同工酶具有不同的理化性质、免疫学性质。这 种差异是由于酶蛋白的编码基因不同， 种差异是由于酶蛋白的编码基因不同 ， 或者由 mRNA或翻译产物是经过不同加工过程产生的 于 mRNA 或翻译产物是经过不同加工过程产生的 。 具有不同分子形式的同工酶之所以能催化相同 的化学反应， 的化学反应 ， 是因为它们的活性部位在结构上 相同或者至少非常相似。 相同或者至少非常相似。
酶学1 研究发展) 第六章 酶学1（研究发展)

我国几千年前就开始制作发酵饮料及食品。 我国几千年前就开始制作发酵饮料及食品。 就开始制作发酵饮料及食品 西方国家在19世纪初确定了发酵的总方程式 19世纪初确定了发酵的总方程式： 西方国家在19世纪初确定了发酵的总方程式： 葡萄糖（ 乙醇(CH OH)+2 葡萄糖（C6H12O6） 乙醇(CH3CH2OH)+2CO2 1857年微生物学家 巴斯德（ Pasteur） 年微生物学家巴斯德 1857 年微生物学家 巴斯德 （ Pasteur ） 等人提 出酒精发酵是酵母细胞活动的结果。 出酒精发酵是酵母细胞活动的结果。 1878年提出了 年提出了“ 这个名称。 1878年提出了“酶”这个名称。 1913年 Michaslis和 Menten提出了酶促动力学 1913 年 Michaslis 和 Menten 提出了酶促动力学 原理—米氏学说 米氏学说。 原理 米氏学说。 1926年Sumner第一次从刀豆中提出了脲酶结晶 1926年Sumner第一次从刀豆中提出了脲酶结晶 并证明此酶具有蛋白质的性质。 ，并证明此酶具有蛋白质的性质。
（一）活性部位和必需基团2(3) 活性部位和必需基团2
随肽链的盘绕折叠， 随肽链的盘绕折叠，构成酶活性部位的基团 彼此靠近，形成具有一定空间结构的区域。 彼此靠近，形成具有一定空间结构的区域。
（一）活性部位和必需基团3（总） 活性部位和必需基团3
确定酶的活心中心的方法（ 确定酶的活心中心的方法（总） 1．酶的专一性研究 2．酶分子侧链基团的化学修饰 3．X－射线晶体衍射法
第一节 酶与一般催化剂的比较
一、与一般催化剂的共性 二、作为生物催化剂的特性
一、与一般催化剂的共性
１．用量少而催化效率高。 用量少而催化效率高。

不改变化学反应的平衡点， ２．不改变化学反应的平衡点，仅能改变 反应速度。 反应速度。 可降低反应的活化能。 ３．可降低反应的活化能。活化能是指在 一定温度下一摩尔底物全部进入活化态所 需要的自由能。 需要的自由能。
第二节
酶的分类和命名
一、酶的分类
1.根据催化反应类型分 2.根据类别分
二、酶的命名 1.系统命名 1.系统命名 2.习惯命名 2.习惯命名
第二节
酶的分类和命名
(分类1) 分类1)
1.根据催化反应类型分 1.根据催化反应类型分
1.氧化还原酶（脱氢酶与氧化酶） 1.氧化还原酶（脱氢酶与氧化酶） 氧化还原酶
2．酶分子侧链基团的化学修饰2 酶分子侧链基团的化学修饰2
二异丙基氟磷酸 （DFP）的作用 ）
3．X—射线晶体衍射法 射线晶体衍射法
直接对酶三维空间结构进行分析
牛胰蛋白酶
实验证明， 实验证明，大 多数酶分子的 绝大部分非极 性侧链汇集成 三维结构的 骨架” “骨架”，而 大部分极性侧 链则位于酶分 子表面， 子表面，这样 的结构是有利 于进行酶的催 化反应的。 化反应的。
催化效率高：比非催化反应高10 （1）催化效率高：比非催化反应高108－1020
比其它催化反应高10 倍，比其它催化反应高107－1013倍
双氧水裂解
1
(过氧化氢酶） 过氧化氢酶）
二、作为生物催化剂的特性3 作为生物催化剂的特性3
具有高度的专一性： 2 ． 具有高度的专一性 ： 一种酶只能作用于某 一类或某一种特定的物质。 一类或某一种特定的物质。 酶易失活：凡使蛋白质变性的因素（ 3 ． 酶易失活 ： 凡使蛋白质变性的因素 （ 强酸 强碱、高温等） 、强碱、高温等）都能使酶被破坏而完全失活 活力受调节控制：如抑制剂调节、 ４．活力受调节控制：如抑制剂调节、共价修 饰调节、反馈调节、酶原激活及激素等的控制 饰调节、反馈调节、 活力与辅酶、辅基及金属离子有关： 5 ． 活力与辅酶 、 辅基及金属离子有关 ： 有些 酶是复合酶，若将其中小分子物质（辅酶、 酶是复合酶，若将其中小分子物质（辅酶、辅 基及金属离子）除去，酶就失去活性。 基及金属离子）除去，酶就失去活性。
第二节
酶的分类和命名
(命名1) 命名1)
1．系统命名：底物的名称+反应的类型 系统命名：底物的名称+
乙酰磷酸转移酶、ATP： 如：乙酰磷酸转移酶、ATP：乙酰磷酸转移酶
第二节
酶ห้องสมุดไป่ตู้分类和命名
(命名2) 命名2)
惯用命名：比较简短，使用方便， 2 ． 惯用命名 ： 比较简短 ， 使用方便 ， 通
常依据酶所作用的底物及其反应类型来命 名 。 如催化乳酸脱氢变为丙酮酸的酶叫乳 酸脱氢酶； 水解蛋白的酶叫蛋白水解酶； 酸脱氢酶 ； 水解蛋白的酶叫蛋白水解酶 ； 从来源上还分为胰蛋白酶，胃蛋白酶等。 从来源上还分为胰蛋白酶，胃蛋白酶等。
二、酶的辅因子
辅因子： 辅因子：酶中除蛋白质外的非蛋白小分子
全酶=酶蛋白+ 全酶=酶蛋白+辅因子 辅因子类型：金属离子、 辅因子类型：金属离子、小分子有机化合 有时这两者协同作用。 物、有时这两者协同作用。 作用：作为电子、 作用：作为电子、原子或某些基团的载体 参与反应，并促进整个催化过程的进行。 参与反应，并促进整个催化过程的进行。 辅酶：用透析法可除去的小分子有机物， 辅酶：用透析法可除去的小分子有机物， 直接参加催化反应。 直接参加催化反应。 辅基：用透析法不易除去的小分子物质， 辅基：用透析法不易除去的小分子物质， 如金属离子，它间接参加反应。 如金属离子，它间接参加反应。 物质。 物质。
二、作为生物催化剂的特性1（总） 作为生物催化剂的特性1
1．催化效率高。 催化效率高。 2．具有高度的专一性。 具有高度的专一性。 3．酶易失活。 酶易失活。 4．活力受调节控制。 活力受调节控制。 5．活力与辅酶、辅基有关。 活力与辅酶、辅基有关。