绪论 概念生物化学：生物化学是―生命的化学‖，是研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学。

静态生物化学：研究组成生物体的各种基本物质的化学组成、结构、理化性质、生物功能及结构与功能的关系。

动态生物化学：研究物质代谢的体内动态过程及其调节。

功能生物化学：研究代谢反应与生理功能的关系。

生物化学研究的主要内容1、生物体的物质组成、结构与功能2、物质代谢与调控3、遗传信息的传递与表达第一章 概念糖即碳水化合物：是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称。

糖的主要生物学作用1、糖是人和动物的主要能源物质2、糖类具有结构功能3、糖具有复杂的多方面生物活性与功能糖的分类单糖，寡糖，多糖重要多糖的结构单位及其连接方式淀粉的结构单位都是α-D-葡萄糖。

连接方式：直链淀粉以α-1,4糖苷键聚合而成，呈螺旋结构。

支链淀粉除了α-1,4糖苷键构成糖链以外，在支点处存在α-1,6糖苷键。

糖原结构单位是α-D-葡萄糖，有α-1,4和α-1,6糖苷键纤维素的结构单位是β-D-葡萄糖，均以β-1,4糖苷键相连。

几丁质结构单位是N-乙酰氨基葡萄糖，以β-1,4糖苷键连接。

肽聚糖多糖部分是由N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替组成的杂多糖。

第二章 概念脂类：脂肪和类脂的总称脂肪酸是一条长的烃链（R-）和一个羧基（-COOH ）组成的羧酸。

必需脂肪酸：人体必需但自身又不能合成或合成量不足，必须从食物中摄取的脂肪酸。

脂类的生理功能1、生物体内主要的贮能和供能物质2、维持生物膜的结构和功能3、促进脂溶性维生素的吸收4、维持体温、保护脏器5、转变成体内具有重要生理功能的类固醇物质甘油三酯的结构及组成由一分子甘油和三分子脂肪酸脱水缩合而形成的酯几种重要甘油磷脂组成胆碱 + 磷脂酸 → 磷脂酰胆碱，又称卵磷脂 乙醇胺 + 磷脂酸 → 磷脂酰乙醇胺，又称脑磷脂 丝氨酸 + 磷脂酸 → 磷脂酰丝氨酸（丝氨酸磷脂） 肌醇 + 磷脂酸 → 磷脂酰肌醇（肌醇磷脂）缩醛磷脂：与一般甘油磷脂不同，他在甘油αC 位以与长链烯醇形成的醚键（脂性醛基）代替与脂肪酸形成的酯键。

磷脂酰甘油+2分子磷脂酸→二磷脂酰甘油（心磷脂）第三章 概念维生素是机体维持正常生理功能所必需，但在体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低分子量有机物质。

微量元素是指人体每日的需要量在100mg 以下的元素，主要包括铁、碘、铜、锌、锰、硒、氟、钼、钴、铬等10种。

维生素的分类脂溶性微生素：维生素A 、D 、E 、K水溶性维生素：维C 和B 族维生素：维B1、B2、B6、B12、维生素PP 、泛酸、生物素、硫辛酸、叶酸。

维生素B2、维生素PP 、泛酸及叶酸在体内的活性型和生化作用维生素B2 ：活性形式：黄素单核苷酸(FMN)，黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD) 生化：FMN 及FAD 是体内氧化还原酶的辅基，主要起氢传递体的作用。

维生素PP ：活性形式：NAD+，NADP+ 生化作用：NAD+及NADP+是体内多种脱氢酶的辅酶，起递氢递电子的作用。

泛酸：活性形式：辅酶A(CoA)、酰基载体蛋白(ACP) 生化作用：CoA 及ACP 是酰基转移酶的辅酶，参与酰基的转移作用。

叶酸：体内活性形式：四氢叶酸(FH4) 生化作用：四氢叶酸(FH4)是一碳单位转移酶的辅酶，起一碳单位传递体的作用。

C H 2CH CH 2OH OHOH第四章概念蛋白质一级结构：是指蛋白质分子中所有氨基酸残基的排列顺序蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条多肽链所有原子在三维空间的排布位置。

蛋白质的四级结构是指两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价健相连而形成的复杂空间结构。

超二级结构又称为模块或模序是指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起，形成有规则的、在空间上能够辨认的二级结构聚集体结构域：较大蛋白质的三级结构分割成一个和数个球状或纤维状的区域，各行其功能，称为结构域。

蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，导致其生物活性的丧失和理化性质改变。

蛋白质等电点：当某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点20种氨基酸的分类根据R基团的化学结构：脂肪族氨基酸:15种；芳香族氨基酸:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸；杂环族氨基酸:组氨酸、脯氨酸根据R基团的带电性质、酸碱性：非极性氨基酸，脂肪族氨基酸（丙、亮、缬、异亮和蛋）；芳香族氨基酸（苯丙）；杂环氨基酸（脯和色）；极性不带电荷氨基酸，含羟基氨基酸（丝、苏和酪）；酰胺类氨基酸（天胺和谷胺）含巯基半胱氨酸及甘氨酸等；酸性氨基酸(带负电荷）谷氨酸和天氨酸；碱性氨基酸（带正电荷）赖氨酸、精氨酸、组氨酸Edman降解法的原理及意义原理：在弱碱性条件下，蛋白质或多肽的N末端aa与苯异硫氰酸(PITC)反应，产生相应的苯氨基硫甲酰基衍生物（PTC-肽）。

在酸液中，PTC-肽经裂解，环化为苯乙内酰硫脲aa和N末端少一个aa的多肽。

PTH-aa用醋酸乙酯抽提；后进行鉴定。

意义：Edman降解法是从N末端开始逐一地把氨基酸残基切割下来，进行分析，从而构成了蛋白质序列分析的基础。

•α-螺旋和β-折叠的结构要点α-螺旋结构要点：1、多肽链的主链围绕中心轴呈右手螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.54nm，肽平面与螺旋长轴平行2、氢键是维持α-螺旋结构的主要化学键3、氨基酸侧链伸向螺旋的外侧β-折叠的结构要点：1、肽链的伸展使肽平面呈锯齿状片层结构4、侧链基团分布在片层的上下方2、两条以上肽链平行排列，相邻肽链之间通过氢键交联，但氢键方向与肽链长轴方向相垂直3、有两种折叠方式：平行式：即所有肽链的N-端都在同一。

反平行式：即相邻两条肽链的方向相反•蛋白质的理化性质是一类高分子化合物，在溶液中的形状可根据不对称常数分为球形、椭圆形和纤维状等，化学性质：蛋白质的变性、蛋白质的两性电离与等电点、胶体性质、沉淀反应、颜色反应、和免疫学特性第五章概念熔解温度或解链温度：核酸加温变性过程中，e(P)值达到最大值一半时的温度。

DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。

DNA杂交：热变性的DNA在复性过程中，具有碱基序列部分互补的不同DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象。

碱基与核糖、核糖与磷酸及核苷酸之间的连接碱基和核糖（脱氧核糖）通过糖苷键连接形成核苷（脱氧核苷）。

核苷酸由碱基、戊糖和磷酸3种成分以共价键依次连接而成。

•RNA与DNA的主要不同点B型DNA双螺旋结构要点①DNA分子由两条脱氧核苷酸链构成，两条链都是右手螺旋，螺距为3.4nm，直径为2nm；②链的骨架由脱氧核糖基和磷酸基构成，位于双螺旋的外侧；③碱基位于双螺旋的内侧，碱基对层间的距离为0.34nm，一圈10对碱基。

④DNA双螺旋中的两股链是反向平行，一股链是5’→3’，另一股链是3’→5’。

⑤两股链之间在空间上形成一条大沟和一条小沟。

真核生物mRNA的结构特点（1）真核细胞mRNA的5’末端有一个７-甲基鸟嘌呤核苷三磷酸(m7G5’ppp5’Np-)的帽子，而3’末端有一段多聚腺苷酸尾(-AAA ‥‥AAA-OH)；（2）真核细胞的mRNA一般是单顺反子结构；（3）在真核细胞中，转录和翻译是分开进行的。

tRNA一到三级结构的主要特点tRNA的一级结构特点：由70-90个核苷酸组成;3´末端为：CCA-OH;5´末端大多数为G;含稀有碱基较多tRNA的二级结构——―三叶草‖:包括：DhU环;反密码环;额外环;TψC环;氨基酸臂：3’末端CCA-OHtRNA的三级结构——倒L形:tRNA的功能：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的合成。

第六章概念酶：是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸酶的活性中心（或部位）：酶与底物结合并发挥其催化作用的部位，叫做酶的活性中心或酶的活性部位同工酶：同工酶指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

Km值：Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。

酶的特性①酶的作用条件温和：常温、常压、接近中性的酸碱度等。

②酶的催化效率高：比非酶促反应快103-1017③酶具有高度的专一性：一种酶只能作用于某一种或某一类特定的物质。

④酶的催化活性是受到调节和控制的：反馈调节、抑制剂调节、共价修饰调节、酶原激活及激素控制等。

⑤酶可催化某些特异的化学反应，体内某些物质的合成只能由酶促反应完成：蛋白质、多肽、核酸等。

•米氏方程及Km值的意义Km是酶的一个特征性常数。

Km是一个物理常数，是对一定的底物、一定的pH、一定的温度而言的。

•酶的3种可逆性抑制作用竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。

竞争性抑制作用的特点：①抑制剂与底物竞争酶的活性中心②抑制程度与[I]呈正比而与[S]呈反比③动力学参数：Vmax不变，Km增大非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低。

非竞争性抑制作用的特点：①抑制剂与酶的活性中心外的基团结合②抑制程度只与[I]呈正比，而与[S]无关③动力学参数：Km不变，Vmax减小反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低。

反竞争性抑制作用的特点：①抑制剂只与酶和底物形成的中间产物结合②抑制程度与[I]呈正比，也与[S]呈正比③动力学参数：Km减小，Vmax减小•共价调节酶和变构酶的作用特点共价调节酶：①酶以两种不同修饰和不同活性的形式存在；②有共价键的变化；③受其他调节因素的影响；④一般为耗能过程；⑤存在放大效应。

变构调节的特点：①酶活性的改变通过酶分子构象的改变而实现；②酶的变构仅涉及非共价键的变化；③调节酶活性的因素为代谢物；④为一非耗能过程；⑤无放大效应。

第八章概念呼吸链：在细胞内的线粒体中，代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链又称电子传递链底物水平磷酸化：是底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP(或GDP)磷酸化生成ATP(或GTP)的过程。

在胞浆和线粒体中进行氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经呼吸链传递给氧生成水，释放能量使ADP磷酸化生成ATP，称氧化磷酸化P/O比值：①P/O比值：物质氧化时，每消耗1摩尔氧原子所消耗无机磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数。