蛋白类酶的分类原则
氧化还原酶(oxidoreductases) 转移酶(transferases) 水解酶(hydrolases) 裂合酶(lyases) 异构酶(isomerases) 连接酶(ligases)或合成酶(synthetases)
★★ 国际系统分类法及编号（EC编号）
Sidney Altman Yale University New
Haven, CT, USA
Cech和Altman各自独立地发现了RNA 的催化活性，并命名这一类酶为 ribozyme（核酶），2人共同获1989年 诺贝尔化学奖。
具有催化作用的 一类蛋白质 ——蛋白质酶类
有自剪切或催 化功能的核酸
※Koshland将酶分子的氨基酸残基分为四类： (1)接触残基：它们与底物接触、参与底物的 化学转变。此类氨基酸残基的一个或几个原 子与底物分子中一个或几个原子的距离都在 一个键距离 (1.5～2埃)之内。它们的侧链，起 与底物结合作用的称为结合基团；起催化作 用的称为催化基团。有时结合基团也参与催 化作用，不能绝对区分。这些残基中的一些 有时可能也起辅助残基的作用。
(4)非贡献残基： 除了上述三类酶的必需基团外，酶分 子上其余的氨基酸残基都可称为非贡献残基或非必需 基团。它们对酶活性显示不起作用，可以由其它氨基 酸残基代替，且在酶分子中占很大比例。
例如，木瓜蛋白酶的三分之二的氨基酸残基是非贡献
残基。当然，它们也可能在免疫、酶活性调节、运输
转移、防止降解、种系发育的物种专一性等方面起作
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
酶活性中心示意图
S-S
底物
肽链
活性中心外 必需基团
结合基团
活 性
中
心
必
催化基团
需 基
团
活性中心
1.接触残基
（ R1、R2、R6、R8、R9、 R163、R164，R165）
2.辅助残基
（ R4 ）
3.结构残基
(Rl0、R162，R169 ）
锌离子(Zn2+):是各种金属蛋白酶的辅助因 子。
铁离子(Fe2+)、铜离子(Cu2+)、锰离子 (Mn2+)、钙离子(Ca2+)。
（二）有机辅助因子
烟酰胺核苷酸（NAD+和NADP+） 黄素核苷酸（FMN和FAD） 铁卟啉 辅酶Q 辅酶A 生物素等等
4、酶的活性中心
核酸类酶（R-酶）的基本组成单 位——核苷酸
从酶的组成来看，有些酶仅由蛋白 质或核糖核酸组成——单成分酶；
有些酶除了蛋白质或核糖核酸以外， 还需要有其他非生物大分子（辅助 因子）成分——双成分酶。
全酶=酶蛋白（或酶核糖核酸） + 辅助因子
全酶的结构与分子组成
(一)无机辅助因子
镁离子(Mg2+):多种酶的辅助因子，在酶的 催化中起重要作用。eg:柠檬酸裂合酶、异 柠檬酸脱氢酶。
4.非贡献残基
(R3、R5、R7 ）
酶分子中各种残基的作用
第二节 酶的分类和命名
酶的分类
按化学组成不同，酶可以分为两大类 别。
主要由蛋白质组成的酶称为蛋白类酶 （P酶）；
而主要由核糖核酸组成的酶称为核酸 类酶（R酶）。
（一）蛋白类酶的分类与命名
习惯命名法
1.依据底物来命名（绝大多数酶）： 淀粉酶、脂肪酶、蛋白酶
(2)辅助残基：它们不与底物接触，而是在使 酶与底物结合及协助接触残基发挥作用方面起 作用。
上述两类残基构成酶的活性中心。
(3)结构残基：它们在维持酶分子正常三维构 象方面起重要作用。它们与酶活性相关，但不 在酶活性中心范围之内，属于酶活性中心外的 必需基团。
上述三类残基统称为酶的必需基团，若被其 它氨基酸残基取代，往往造成酶失活。
2.依据催化反应的性质命名： 水解酶、转氨酶
3.结合上述两个原则命名：琥珀酸脱氢酶。 4.有时加上酶的来源
胃蛋白酶、牛胰凝乳蛋白酶
缺点：一酶多名，写出反应难等。
国际系统命名法（1961年，国际酶 学委员会）
底物+反应性质(类型)+酶
例子：乙醇脱氢酶（推荐名）
乙醇：NAD+氧化还原酶（系统名）
乙醇+NAD+ 乙醛+NADH+H+ （反应）
1982年美国Cech等人发现四膜虫的rRNA前体能在完全没 有蛋白质的情况下进行自我加工，发现RNA有催化活性.
Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA
1983年美国S.Altman等研究核糖核酸酶P－RNaseP （由20%蛋白质和80%的RNA组成），发现RNaseP中 的RNA具有核糖核酸酶P的催化活性，而蛋白质部 分确没有。
用。
结合基团
酶蛋白
活性中心
必需基团
活性中心外
非必需基团 非贡献残基
接触残基
辅助残基 结构残基
催化基催 化 基团；
* 色氨酸62和63、 天 冬 氨 酸 101 和 色 氨 酸 108 是 结 合基团；
* A~F 为 底 物 多 糖链的糖基，位 于酶的活性中心 形成的裂隙中。
（一）酶活性中心的概念
酶分子上只有少数氨基酸残基与催化活性直接相 关，这些氨基酸残基集中的、与酶活性相关的区 域称作酶的活性中心，亦称作活性部位。这些氨 基酸残基往往分散在相距较远的氨基酸顺序中， 有的甚至分散在不同的肽链上。
枯草杆菌蛋白酶： Ser221 ，His64；
胰凝乳蛋白酶：Ile16，His57，Asp102，Lys194，Ser195
———核酶
Sumher＆Northrop纯化得到脲 酶结晶而荣获1946诺贝尔奖
绝大多数的酶属于此类酶。
1982年
四膜虫的26SrRNA均能自我剪接 形成成熟的rRNA。
Cech＆Altman获 1989诺贝尔奖
核酶的发现，是对酶概念的重要发展。
2.酶的化学组成
蛋白类酶(p-酶)的基本组成单位 ——氨基酸
第二章 酶学基础
第一节 酶的化学本质
1.酶大多数是蛋白质
酶经酸水解的产物是氨基酸； 凡能使蛋白质变性的因素也能使酶变
性； 酶存在两性解离和等电点的性质； 和蛋白质一样不能透过半透膜；
胰凝乳蛋白酶
溶菌酶
少部分酶是核糖核酸
1982年，Cech和Altman 等人发现RNA 具有生物催化活性。