的
vitamins (维生素类) and others
生
2. 生物大分子
物
proteins（蛋白质）(enzyme，酶)
分d RNA
子
polysaccharides (多糖)
glycoproteins (糖蛋白, 糖+蛋白质)
proteoglycan (蛋白聚糖)
peptide bond or amide bond (酰胺键)
O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H HH OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
• Peptide 肽
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。 残基
氨基末端 N末端
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 Proline （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOON H 2+
• 半胱氨酸, 胱氨酸
-S-S- 二硫键 Disulfide bond
二硫键 (Disulfide bond)
➢ 维持蛋白质结构稳定
胰岛素 (Insulin)依赖二硫键维持结构稳定性
其他分类方式
侧链含羟基的氨基酸
酪氨酸
-OH 基的H可被其它化学 基团，如磷酸基P取代.
苏氨酸
丝氨酸
含硫氨基酸 蛋氨酸
半胱氨酸
胱氨酸
三. 氨基酸的理化性质(Properties of amino acids) 1. 氨基酸具有两性解离的性质
➢α–NH2 and α–COOH 可解离： – COOH→COO- + H+
– NH2 + H+→ NH3+
Hydrogen bonds 氢键
一些功能基团如–OH, -SH, -NH3+,H2O等之间可形成氢键
(4) 酸性极性氨基酸----R基团带负电荷（pH 7.2）
(5) 碱性极性氨基酸----R基团带正电荷（pH 7.2）
Ionic bonds (salt bonds) 离子键（盐键）
带相反电荷的氨基酸R侧链基团之间的相互作用
1蛋白质的结构与功能
1. 小分子
H2O（＞50%）
构
metal irons: Na+, K+, Cl-, Ca2+, P- ….
成
trace element : Fe2+, Zn2+, Mg2+ …..
生
carbohydrates (糖类)
物
lipids (脂类)
体
amino acids (氨基酸)
阴离子
等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子 和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，分 子所带的净电荷为零, 呈电中性。此时溶液的pH 值称为该氨基酸的等电点。
pI = ½ (pK1+pK2) 写出电离式,取兼性离子两
边的pK值的平均值
2. 紫外吸收
多肽链
羧基末端 C末端
COOCH2 CH2
NH3+ CH2 CH2 CH2
Side-chain 侧链
Backbone or main-chain 主链骨架
Peptide 肽
Dipeptide (二肽): two AA residues（2个AA残基） Tripeptide (三肽): three AA residues Oligopeptide (寡肽): fewer than 10 AA residues Polypeptide (多肽): fewer than 50 AA residues Protein (蛋白质): more than 50 AA residues
H2O2 2H2O
2GSH
GSH过氧 化物酶
GSSG
NADP+
GSH还原酶
NADPH+H+
2. 多肽类激素及神经肽 • 体内许多激素属寡肽或多肽
• 神经肽
第二节 蛋白质的分子结构 Structure of Proteins
一级结构 (primary structure) 二级结构 (secondary structure) 三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure)
高级结构 或空间构象 (conformation)
一. 蛋白质的一级结构 (Primary structure of protein)
从N端至C端以肽键相连的氨基酸排 列顺序，包括二硫键的位置。 主要的化学键：肽键，有些蛋白质 还包括二硫键。
α
➢ R 基团含可解离基团:
酸性和碱性 AAs
➢ 氨基酸是两性电解质，其解离程度
取决于所处溶液的酸碱度(pH).
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
肽有多种形式
Gly-Ala,
Ala-Gly
Gly-Ala-Lys, Gly-Lys-Ala, Ala-Gly-Lys,
Ala-Lys-Gly, Lys-Ala-Gly, Lys-Gly-Ala,
(1 x 2 x 3 x 4 x 5……… x n)
20种氨基酸可排列组合形成种类繁多的蛋白质
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
（二） 重要生物活性肽 1. 谷胱甘肽 (glutathione, GSH)
• 三肽 • 功能基团：- SH
Functions of GSH
➢ Antioxidant 2GSH + H2O2 → GSSG + 2 H2O GSSH + NADPH + H+ → 2GSH + NADP
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰 在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有这两种氨基 酸残基，所以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分析溶液 中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应
四. 蛋白质是由许多氨基酸残基组成的多肽链 （一）氨基酸通过肽键连接形成肽 (peptide)
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨 基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。
lipoproteins (脂蛋白, 脂+蛋白质)
nucleoproteins (核蛋白, 核酸+蛋白质)
(1) 侧链含烃链的非极性\疏水性脂肪族氨基酸
非极性氨基酸R 基团间可形成疏 水作用力
(2) 极性中性氨基酸
(3) 芳香族氨基酸——侧链含芳香基团
Trp Tyr 可吸收紫外光，最大吸收峰280nm