二、氨基酸的性质和生理特点 （一）性质 1.物理性质 无味、无色晶体物质； 熔点200－300oC之间，会分解成胺和CO2； 具有较高的介电常数； 一般可溶于水，其水溶液为无色透明液体， 溶解度各不相同； 一般不溶于有机溶剂； 均溶于稀酸或稀碱。
2.氨基酸的晶体存在形式
氨基酸晶体是以离子晶格组成的，维系晶 格中质点的作用力是较强的静电吸引力，因而 熔点高，而一般的有机化合物晶体是由分子晶 格组成，其维系力为较弱的范德华力，此类物 质熔点较低。
蛋白质功能的多样性
• 具有储藏氨基酸的功能。用作有机体及其胚胎 或幼体生长发育的原料。如蛋类中的卵清蛋白、 乳中的酪蛋白、小麦种子中的麦醇蛋白。 • 运输功能。脊椎动物红细胞里的血红蛋白、无 脊椎动物中的血蓝蛋白在呼吸过程中起着输送 氧气的作用；血液中的脂蛋白随血流输送脂质； 生物氧化过程中的某些色素蛋白如细胞色素C 等起电子传递体的作用。
• • • • 氨基酸排列随机性 周期性的重复未发现 二硫键的数目和位置也没有明显的规律 每种蛋白质化学结构的独特性 在同源蛋白质氨基酸顺序中有许多位置的氨基 酸对所有种属来说是相同的（不变残基），但 其他位置的氨基酸却不同（可变残基）。这种 相似性被称为顺序同源现象。
蛋白质一级结构的重要性
氨基酸组成及顺序不同会导致蛋 白质生物功能的改变（病态现象）。如 镰刀形细胞贫血病就是血红蛋白（4个 亚基，582个氨基酸组成）中的一个谷 氨酸变为缬氨酸导致的。 一级结构是立体结构的基础。
在研究蛋白质氨基酸组成时一般先用完全 水解的方法，将蛋白质水解成各种氨基酸的 混合物，然后采用高效液相色谱等方法进行 定量测定。通常采用的水解方法有酸水解、 碱水解和酶水解。
酸水解
用硫酸(6 mol/L)或盐酸(4 mol/L)煮沸回流20小时。
• 优点：不引起消旋作用，得到L型氨基酸。 • 缺点：色氨酸完全被破坏；羟基氨基酸 （丝氨酸和苏氨酸）有一小部分被分解； 天冬酰胺和谷胺酰胺的酰胺基被水解生 成天冬氨酸和谷胺酸。
由于肽键是共振杂化体，肽键的四个 原子和两个相连的α碳原子处于同一平面 （肽平面）。肽平面内C＝O与N－H呈反 式排列，各原子间的键长和建角固定，而 C α－N1和C α－N2单键可自由旋转。 绕C α－N1旋转的角度为Φ，绕C α－N2 旋转的角度为ψ，所有构象均能用此二面角 来描述
由于空间位阻的作用，以及使暴露溶 剂中的疏水基团降低最小程度的作用，使 得二面角不能任意取值，通常存在着一种 天然构象，在热力学上，此时相当于一个 具有最低自有能△G的稳定的体系。这一 构象和侧链R的极性、疏水性及空间位阻 紧密相关。
1. 按化学结构分类：脂肪族氨基酸（3）
• 含酰胺基氨基酸 天冬酰胺；谷胺酰胺 • 含一氨基二羧基的酸性氨基酸 天冬氨酸（ α－氨基丁二酸） 谷氨酸（ α－氨基戊二酸） • 含二氨基一羧基的碱性氨基酸 赖氨酸（ α，ε－二氨基己酸） 精氨酸（ α－氨基－δ－胍基戊酸）
1. 按化学结构分类：芳香族氨基酸 • 苯丙氨酸（ α－氨基－β－苯基丙酸）
2. 按R基极性分类：不带电荷的极性R基 • 甘氨酸；丝氨酸；苏氨酸；半胱氨酸； 酪氨酸；天冬酰胺；谷胺酰胺
2. 按R基极性分类：带正电荷的R基 • 赖氨酸；精氨酸；组氨酸
2. 按R基极性分类：带负电荷的R基 • 天冬氨酸；谷氨酸
几个概念
• 必须氨基酸（8种）？ 缬氨酸；亮氨酸；异亮氨酸；苏氨酸； 色氨酸；苯丙氨酸；赖氨酸和蛋氨酸。 • 半必须氨基酸（2种）？ 组氨酸和精氨酸。 • 完全蛋白质和不完全蛋白质？
• 作为接受和传递信息作用的受体，如视网膜上 的视色素、味蕾上的味觉蛋白。 • 调节或控制细胞的生长、分化和遗传信息的表 达，如组蛋白等。
生物界蛋白质的种类是很多的，估计在 1010－1012数量级。造成蛋白质生物功能多样性 和种属特异性的原因在于其结构特点
目前各种生物体中发现的氨基酸有180多 种，但构成蛋白质的氨基酸常见的有20种。
第二章 蛋白质的结构及生理功能
蛋白质是一类重要的生物大分子，英文为 Protein，字源出希腊文，为“最初的”；“第一重 要的”意思。 蛋白质之所以显得如此重要主要是因为 它在生物体内所占的特殊地位决定的：蛋白质 和核酸是构成细胞内原生质（protoplasm）的 主要成分，而原生质是生命现象的物质基础。
由于解离能力的不同，使得溶液中正 离子和负离子的量是不等的。所以中性氨 基酸的pH值不等于7，一般略小于7，其等 电点小于7；酸性氨基酸的等电点小于7； 碱性氨基酸的等电点大于7。
当pH值大于等电点时，氨基酸带净负 电荷，在电场中将向正极移动。 当pH值低于等电点时，氨基酸带净正 电荷，在电场中将向负极移动。 在等电点条件下，净电荷为0，此时在 电场中不向任何一极移动。由于不带电荷， 分子间容易聚集成大分子而沉淀出来，此 时溶解度最小。
蛋白质功能的多样性 • 某些蛋白质如肌纤维中的肌球蛋白和肌 动蛋白是肌肉收缩系统的必要成分。 • 具有激素的功能。对新陈代谢起调节作 用，如胰脏兰氏小岛细胞分泌的胰岛素 参与血糖的代谢调节，降低血液中葡萄 糖的含量。 • 高等动物的免疫反应也是通过蛋白质来 实现的，如抗体或免疫球蛋白。
蛋白质功能的多样性
• 酪氨酸（ α－氨基－β－对羟苯基丙酸）
1. 按化学结构分类：杂环族氨基酸 • 色氨酸（ α－氨基－β－吲哚基丙酸）
• 组氨酸（ α－氨基－β－咪唑基丙酸）
• 脯氨酸（ 吡咯啶－ α－羧酸）
2. 按R基极性分类：非极性R基 • 丙氨酸；缬氨酸；亮氨酸；异亮氨酸； 脯氨酸；苯丙氨酸；色氨酸；蛋氨酸
蛋白质功能的多样性
• 最重要的生物学功能是作为机体新陈代谢的催 化剂－－酶。生物体各种化学反应几乎都是在 酶参与下进行的。 • 作为机体的结构成分。高等动物里，胶原纤维 是主要的细胞外结构蛋白，参与结缔组织和骨 骼作为身体的支架。细胞内的片层结构如细胞 膜、线粒体、叶绿体和内质网等都是由不溶性 蛋白质与脂质组成的。
这些氨基酸构成蛋白质时，数量的不同、 排列顺序的不同及二、三、四级结构的不同 决定了蛋白质的种属特异性和功能多样性。
第一节 蛋白质的基本单位－氨基酸
对于蛋白质的化学研究早在100多年 前就开始了。氨基酸是蛋白质的基本组 成单位，也是蛋白质水解的最终产物。
蛋白质组成：指某种蛋白质含有全部氨基酸 的种类及各种类氨基酸的相对含量。
肽键中的四个原子和两个α碳处于同一个 平面中，仅α碳的简单共价键能自由转动。
肽键的平面性在肽链折叠成三维构想 的过程中起着重要的作用。 在肽平面内，两个α碳可以顺式也可 以反式。顺式构型中，由于R基之间的空 间位阻，不稳定，两者相差8 kJ/mol，因 而均为反式（脯氨酸除外）。
蛋白质一级结构的特点
1. 按化学结构分类：脂肪族氨基酸（1） • 含一氨基一羧基的中性氨基酸 甘氨酸（氨基乙酸） 丙氨酸（α－氨基丙酸） 缬氨酸（ α－氨基异戊酸） 亮氨酸（ α－氨基异己酸） 异亮氨酸（ α－氨基－β－甲基戊酸）
1. 按化学结构分类：脂肪族氨基酸（2） • 含羟基氨基酸 丝氨酸（ α－氨基－β－羟基丙酸） 苏氨酸（ α－氨基－β－羟基丁酸） • 含硫氨基酸 半胱氨酸（ α－氨基－β－巯基丙酸） 甲硫氨酸或蛋氨酸（ α－氨基－γ－甲硫 基丁酸）
此外，介电常数与电解质分子的极性结构 有关。极性分子的介电常数高，非极性分子的 介电常数低，而偶极离子形式的氨基酸是强极 性分子，因而可增大水的介电常数。如20oC时， 水的ε为80，而1M浓度的α－氨基酸的ε为102－ 108。
3.氨基酸的两性（水溶液中的存在形式）
依照Bronsted-Lowry的酸碱质子理论： 酸是质子的供体，碱是质子的受体。因此， 氨基酸属于两性电解质。
碱水解
• 用5 mol/L的NaOH共煮10－20小时。
• 优点：色氨酸稳定。 • 缺点：多数的氨基酸受到不同程度的破 坏，并产生消旋现象，产物为D型和L型 氨基酸的混合物。
酶水解
• 利用酶的作用切断肽键。 • 优点：不产生消旋作用；不破坏氨基酸；反应 条件温和。 • 缺点：一种酶的作用不够彻底，需要几种酶协 同作用才能达到完全水解的目的；反应时间较 长。 酶法水解多用于部分水解。
（二）二级结构
蛋白质的二级结构是指多肽链中有规则 重复的构象。
氢键是维系二级结构的主要作用力。
构型和构象的区别
• 构型(configuration)：立体异构体中取代 原子或基团在空间的取向。 • 构象(conformation)：指这些取代基团当 单键旋转时可能形成的不同的立体结构。
多肽链的共价主链形式上都是单键，可 以设想形成许多构象，并且由于热运动， 任何一种特定的构象还将发生不断的变化， 然而在生物体正常的温度和pH条件下，蛋白 质多肽链只有一种或很少几种构象。这种天 然构象保证了它的生物活性，并且相当稳定。 说明单键不是自由旋转，多肽链折叠存在空 间限制。
第二节蛋白质的结构和性质
一、蛋白质的结构 （一）蛋白质的一级结构 1969年，国际纯化学和应用化学协会 规定蛋白质的一级结构只指肽链中的氨 基酸顺序。
氨基酸的基本连接方式为肽键
目前已知最短的蛋白质链含有20－100个 氨基酸，而大多数为100－500个，有的达 数千个。
在一级结构中，主要是共价键，故一级 结构也叫共价结构。除肽键外，两个半光氨 酸残基的侧链间能形成二硫键（二硫桥）， 它可以使两条单独的肽链共价交联起来或使 一条链的某一部分形成环（链内二硫键）。
氨基酸的光吸收性
• 色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸分别在278、 274.5和260nm处具有最高吸光度。 • 其他氨基酸在远紫外区210nm处有吸光度。 因此可利用分光光度法来测定氨基酸 和蛋白质的含量。
（二）生理特点 1.氨基酸不能储留 大部分氨基酸在人体内不能储存， 随着消化会很快降解（赖氨酸除外），如 不及时合成蛋白质，则会转化为看作是一种酰胺键，它通过两个 中介形式的共振而得到稳定。