2. 高铁（Fe3+）血红素后即不能载氧的原因?
• 在正常生理的p H 范围内, 大部分高铁血红蛋白的第六个配位体是OH －, 由于OH －是较弱的配位场., 此时中心离子F e 3+处于高自旋态, 它所 形成的鳌合物必然比Fe 2+所形成的鳌合物的热学力稳定性要强;
• 同时由于Fe 3+使整个血红素基团带上一个单位的正电荷, 其第六个配位 数就容易与带一个单位负电荷的离子如OH－, CN －等相结合, 这样高铁 血红素就不可能与氧结合而失去载氧能力。
• 血红蛋白在未与氧结合之前，配位 场较弱，Fe2+处于高自旋状态, 故其 离子半径较大, 不能落入血红素卟啉 环平面中央的孔隙内, 而是高出血红 素外琳环平面0.6 Å 。
• 当血红蛋白与O2 结合后, 分子氧使总 配位场的强度增大, 此时Fe2+处于低 自旋状态, 其离子半径比氧合前缩小 了0.17 Å，原子半径缩小后位移0.75 Å 而落入血红素卟啉环平面中央的 孔隙之中。
血红蛋白的结构与性质
彭天权
提到Байду номын сангаас血红蛋白”你会想到什么？
目录
• 1 概述 • 2 血红蛋白的结构 • 3 血红蛋白的性质 • 4 结构决定性质实例
一、概述
血红蛋白是高等生物体内负责运载O2和CO2的一种蛋白质
血浆（55%） 红细胞
细胞结构
血液
血细胞
血红蛋白 Hemoglobin - Hb
2,800,000
白细胞
血小板
二、血红蛋白的结构
• 1. 血红蛋白是由4个亚基组成的四聚
体α2 β2。
• 2. 每个亚基由一条肽链和一个包含于 其中的血红素分子构成，
• 3. 血红蛋白中载氧的基本功能单位是： 血红素。
二、血红蛋白的结构
原卟啉IX
血红素
铁（Fe2+） O2/H2O
4 个吡咯环 4个甲基 2个乙烯基 2个丙酸基
HisF8残基
二、血红蛋白的结构
血红素的立体结构
• Fe2+与原卟啉组成八面体鳌合物 • Fe2+有六个配位键：4个配位原子是卟啉中四吡
咯环的N原子；另外2个沿着垂直于卟啉环面的 轴分布在环的上下的配位原子，其中一个为 02/H2O,另外一个为HisF8残基(即组氨酸 Histidine残基)。 • 第六个配位体，脱氧血红蛋白为H2O分子或瞬 间空缺, 氧合血红蛋白则为氧分子。
血液 红细胞 血红蛋白 血红素
• 从结构化学的角度分析血红蛋白载氧功能本质可分为两方面 1. 血红素结构特征：中心离子Fe2+和配位体络合键的本质 2. 血红蛋白分子在载氧中的变构作用
三、血红蛋白的性质
3.1 F e 2+与配位体之间络合键的本质
• 中心离子Fe2+是一个d6离子，价层电子排布如下：
• 当F e 2+与六个配位体形成络合物时可按两种方式络合： s p 3d2外轨型杂化
d 2 s p3 内轨型杂化
三、血红蛋白的性质
• s p 3d2外轨型杂化特点是:顺磁性， 能量较高, 稳定性较小。
• d 2 s p3 内轨型杂化特点是: 抗磁 性，能量较低, 稳定性较大。
三、血红蛋白的性质
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血红蛋白氧合过程中α ， β二聚体之间的变化
四、结构决定性质实例
• 1 血红蛋白与CO的亲和力比与O2的亲和力大得多 的原因?
• 2 高铁（Fe3+）血红素后即不能载氧的原因?
1. 血红蛋白与CO的亲和力比与O2的亲和力大得多 的原因?
• 血红蛋白与C O 的亲和力要比氧的亲和力大210 倍。
• C O 分子中由于氧提供孤电子对填充到碳的2 p 空轨道 上形π配键, 造成氧原子上的电子云向碳方向的转移, 使 碳原子上的电子云密度增大, 供给电子对的性能大大增 强, 使C O 成为比O2具有更强的强场配位体, 极易与血 红蛋白中的血红素配位, 组成低自旋鳌合物，特别稳定。
三、血红蛋白的性质
3.2 从血红蛋白的变构作用上解释载氧功能
呈T态的去氧血红蛋白有专一的氢键和盐桥起 稳定作用,当Fe2+结合氧移动时,它同时拖动残 基,去氧血红蛋白四级结构的链间盐桥断裂以 及亚基之间的空隙变窄，引发构象重调，大 大增加血红蛋白对氧的亲和力,通常最后一个β 亚基与氧结合的速度常较第一个氧的氧合速 度快数百倍,使之高效地完成载氧功能。该现 象叫做血红蛋白的正协同变构效应