的作用。
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2.必需基团
l 与酶活性有关的基团叫必需基
团（essential group ）
l 酶分子中氨基酸侧链的化学基 团中，一些与酶活性密切相关 的化学基团
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活性中心（active center）外的必需基团
必需基团
结合基团：与底物相结合
活性中心内的必需基团
催化基团：催化底物转化成产物
▲引起蛋白质变性的理化因素，可引 起酶失活 ▲两性电解质 ▲水解产生氨基酸 ▲受蛋白水解酶作用失活 ▲具有胶体的性质 ▲化学反应
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2．核酶
1982年美国T. Cech（切克）等人 发现四膜虫的rRNA前体能在完全没 有蛋白质的情况下进行自我加工， 发现RNA有催化活性。
Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA
如乙醇脱氢酶的编码是：EC1.1.1.1
第一个“1”—— 第1大类，即氧化还原酶类； 第二个“1”—— 第1亚类，供氢体为CHOH； 第三个“1”—— 第1亚亚类，受氢体为NAD+； 第四个“1”—— 在亚亚类中的顺序号 又如乳酸脱氢酶的编码是：EC1.1.1.27
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第二节 酶促反应机制
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3.根据酶的结构
v 单体酶 通常为一条多肽链，但也有由 二硫键相连的多条多肽链的情况。
v 寡聚酶 两个或两个以上亚基组成的酶
v 多酶复合体——有几种功能相关的酶靠 非共价键彼此嵌合形成的一个复合物称 为多酶复合体。
v 多酶体系 ——在完整细胞内的某一代谢 过程中，由几个酶形成的反应体系。多 酶体系的存在增加了整个代谢反应的催 化效率，同时便于机体对酶的调控。
D.传递电子、原子或基团 E.中和阴离子，降低反应中的静电斥力
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辅助因子---小分子有机化合物
主要作用是参与酶的催化作用，在催化中 起着原子、电子或某些化学基团的传递。
种类很多，分子结构中常含有维生素或维 生素类物质
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（共价结合）
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七、酶的命名
根据国际酶学委员会的建议，每个酶允许有两个名 称：习惯名和系统名。
1. 习惯命名法：
v 底物名 + “酶” 如淀粉酶 v 有时在名字前加上酶的来源。 如胃蛋白酶 v 反应性质+“酶” 如水解酶
习惯名一般比较简短，使用方便；但缺乏系统 性，不够精确，有时会一完整酶ppt数名或一名数酶的现象。40
活性中心外的必须基团维 持酶活性中心应有的空间 构象或作为调节剂的结合 部位所必需。
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例：胰凝乳蛋白酶的肽链折叠（示活性中心）
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结合部位：底物在此与酶分子结合。 一个酶的结合部位又可以分为各种亚 位点，分别与底物的不同部位结合。
催化部位：底物的敏感键在此被打断 或形成新的键，从而发生一定的化学 反应。一个酶的催化部位可以不止一个。
1.酶与一般催化剂的共同点
①在反应前后没有质和量的变化； ②只能催化热力学允许的化学反应； ③只能加速可逆反应的进程，而不改变
反应的平衡点。
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2.酶促反应的特点
①酶促反应具有极高的效率 ②酶促反应具有高度的特异性 ③酶促反应的可调节性 ④酶促反应要求严格的环境条件 ⑤ 酶易失活
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例1：
若甘油激酶不能区分两个—CH2OH基团，则会生成 :
和
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例2：
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六、酶的分类
1.根据酶所作用的反应性质
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六大类酶催化反应的性质
Ø氧化还原酶类（oxido-reductases）
催化氧化还原反应的酶，包括氧化酶类、 脱氢酶类、过氧化氢酶、过氧化物酶等。
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结合基团是101位的天冬氨 酸和108位的色氨酸
催化基团是35位的谷氨酸 和52位的天冬氨酸。
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二、酶促反应机理
v 活化分子：反应中能量较高的、能发生有效碰撞的 分子，叫做活化分子
v 活化能：在一定温度下，1摩尔底物全部进入活化态 所需要的自由能。单位kJ/mol
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五、酶的专一性（特异性）
l 酶的专一性是指酶对它所催化的反应 及其底物具有的严格的选择性，通常 一种酶只能催化一种或一类化学反应。
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类型
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酶的专一性（特异性，specificity）
1、绝对专一性（absolute specificity）
例:
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相对专一性（relative specificity）
公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。
1878年，Kuhne首次提出 Enzyme 一词。
1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了 发酵。
1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。
1982年，Cech首次发现RNA也具有酶的催化活性，提出核 酶（ribozyme）的概念。
AB
A+B
例1：
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例2：
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Ø异构酶类（isomerase）
催化异构化反应
例：
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Ø连接酶类（ligases, 也称synthetases合成酶类）
将两个小分子合成一个大分子，通常需要ATP供能。
例：
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（水解） （裂合）
（异构） （连接酶）
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Cech和Altman（阿尔特曼）各 自独立地发现了RNA的催化活性， 并命名这一类酶为ribozyme（核酶）
Sidney Altman Yale University New Haven, CT, USA
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3．有些DNA也有催化活性 1995年Cuenoud等发现有些DNA分子亦具有催化活
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（1）氧化酶类：催化底物脱氢，并氧化生成H2O或H2O2 。 邻苯二酚氧化酶（EC 1.10.3.1，邻苯二酚：氧氧化酶）
邻苯二酚
邻苯醌
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（2）脱氢酶类：直接催化底物脱氢
A·2H + B
A + B·2H
例：乳酸脱氢酶（EC 1.1.1.27，L-乳酸：NAD+氧化还原酶）
乳酸
丙酮酸
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3.酶的活性中心的特点
都是酶分子表面的一个凹穴，有一定 的大小和形状，但它们不是刚性的，在
与底物接触时表现一定的柔性。
活性部位为非极性的微环境，这有利 于与底物的结合。在活性中心内还含有
少数极性基团直接与底物相作用。
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活性中心为一裂缝，可以 溶菌酶
容纳肽多糖的六个单糖基， 并与之形成氢键和范德华力。
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2.根据酶的分子组成
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结合酶各部分作用：
酶蛋白:决定反应特异性 辅助因子：决定反应种类和性质
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辅助因子---金属离子
A.稳定酶蛋白构象：稳定酶蛋白催化活性所必需 的分子构象
B.构成酶的活性中心：作为酶的活性中心的组成 成分，参与构成酶的活性中心
C.连接作用：作为桥梁，将底物分子与酶蛋白螯 合起来
1995年，发现脱氧核酶。
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三、酶的化学本质
1．大多数酶是蛋白质
1926年美国Sumner得到脲酶的结 晶，并指出酶是蛋白质.
J.B.Sumner
1930年Northrop等得到了胃蛋白酶、
胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的结晶，并 进一步证明了酶是蛋白质。
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J.H.Northrop
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证据：
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五、与酶的高效率催化有关的因素
1．邻近效应与定向效应 邻近效应：指酶和底物结合形成中间复合物时，底物分子
之间，酶的催化基团与底物之间结合与同一分子，使有效 浓度增加，从而使反应速率增加的效应（两个反应的分子， 它们反应的基团需要互相靠近，才能反应）。 定向效应: 指酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确 定向。
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一、 酶的活性部位
1. 酶的活性中心
有必需基团组成的，具有一定空间结构 的，直接与底物结合，并与酶催化作用 直接有关的结构区域（微区）称为酶的 活性中心.
活性中心的基团均属必需基团，但必 需基团还包括活性中心以外的其他一 些基团，它们在维持酶的空间结构、 酶活性的调节、免疫等方面起着重要
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Ø转移酶类（transferases） 催化基团的转移
例：谷丙转氨酶（GPT）（EC 2.6.1.2，L-丙氨酸： α—酮戊二酸氨基转移酶）
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Ø水解酶类（hydrolases）来自AB + H2O
A·OH + BH
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Ø裂合酶类（lyases）
从底物移去一个基团而形成双键或逆反应
一般化学反应历程：
S
P