E.C. X.X.X.X 例如：
乳酸脱氢酶 EC 1. 1. 1. 27
第1大类，氧化还原酶
第1亚类，氧化基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+
该酶在亚亚类中的流水编号
总结
蛋白类酶的命名有两种方法：系统名、惯用名。 系统名：包括所有底物的名称和反应类型。 乳酸 + NAD+ 丙酮酸 + NADH + H+
4.氨基酸的空间分布
表面氨基酸—多为亲水性氨基酸； 活性中心——多为疏水性氨基酸
活性部位位于凹陷处
5.酶分子的柔顺性
构象1 构象2 构象1
二、酶的组成
仅由氨基酸组成，没有辅助因子
单成份酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸酶等。 （简单蛋白质） 除了在其组成中含有由氨基酸组成 酶 酶蛋白 （apoenzyme） 双成份酶 辅酶（coenzyme) （结合蛋白质） 辅因子 （cofacter) 辅基(prosthetic group) 小分子有机物
第二章 酶催化的基本知识
第二章 酶催化的基本知识
重点
• 酶催化效率的特点 • 酶分子的结构特征 • 酶活力的测定 • 酶促反应影响因素 • 抑制剂对酶的作用
第一节 酶催化的特点
一、酶催化的特点 1. 酶是生物催化剂，与无机催化剂相比， 二者有共性：
• • • 用量少而催化效率高 不改变化学反应的平衡点 可降低反应的活化能
见教材p10-11
（2）国际系统命名法
系统名称包括底物名称、构型、反应性质。
例如：
酶催化的反应: 谷氨酸 + 丙酮酸
-酮戊二酸 + 丙氨酸
习惯名称:谷丙转氨酶 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 受体（供体）某基团转移酶 注意事项:酶如果催化的是双底物反应, 两底物间用双圆点隔开.
（3）酶的国际分类法及编号
补充内容
在评价纯化酶的操作方法是优劣时，要同时考虑两个 概念： 纯化倍数与回收率 纯化倍数=某纯化操作后的比活力/第一步操作后的比活力 回收率=某纯化操作后的总活力/第一步操作后的总活力 总活力＝单位体积的酶活力(U/ml)×分离溶液总体积 (ml)
二、酶活力测定方法
• 反应体系选择 / 反应条件确定 • 反应物检测 / 酶活力计算
与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超
滤的方法除去。
此部分为重点掌握内容
三、酶的活性部位
• 1、酶分子的功能性结构
结合底物并起催化作用的少 数氨基酸残基形成的一定空 间结构。 必需基团 酶 非必需基团 活性中心 催化基团 催化底物转变成产物的部位 活性中心外基团
与底物结合,使底物与酶的一定 构象形成复合物
底物（-5~+9 与核酶结合）
发夹核酶
锤头核酶
（1~50）
第三节 酶分子的结构特征
一、酶蛋白的结构特征
1. 酶蛋白质一
般具有球状 外形
2 酶的相对分子质量
1.单体酶（monomeric enzyme)：仅有一条具有活性部位的多肽链，全部参与水解反应。 2.寡聚酶 (oligomeric enzyme)：由几个或多个亚基组成，亚基牢固地联在一起，单个亚 基没有催化活性。亚基之间以非共价键结合。 3.多酶复合物 (multienzyme system)：几个酶镶嵌而成的复合物。这些酶催化将底物转 化为产物的一系列顺序反应。
键的专一性
基团（或族）专一性
绝对专一性
旋光异构专一性
立体异构专 一性
立体异构专一性
族专一性：可作用于一类或一些结构很相似的底物。 绝对专一性：只能条件温和
• 酶催化反应通常都在常温、常压、接近 中性的条件下进行。
酶对环境及其敏感
温度
辐射
• 酶活易受各种因 素的影响
pH 金属 表面活性剂
酶在机体中受到严格的调控
1. 2 3. 4. 5. 6. 7. 酶浓度的调节 激素调节 共价修饰调节 限制性蛋白水解作用与酶活力调控 抑制剂的调节 反馈调节 金属离子和其他小分子化合物的调节
第二节 酶的分类命名
一、 酶的命名 (1)习惯命名法:
1.根据作用底物来命名，如淀粉酶、蛋白酶等。 2.根据所催化的反应的类型命名，如脱氢酶、水 解酶等。 3.两个原则结合起来命名，如葡萄糖氧化酶等。 4.根据酶的来源或其它特点来命名，如胃蛋白酶、 胰蛋白酶等。
乳酸：NAD+氧化还原酶
惯用名：只取一个较重要的底物名称和反应类型。 乳酸：NAD+氧化还原酶
惯用名
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类型。
习惯命名法与国际命名法的特点比较
习惯命名的特点 （1）非常简单，人们喜欢 用。 （2）不精确，容易产生误 会，易产生“一酶多名”， 或“一名多酶”问题。
结合基团
维持酶的空间构象
此部分为重点掌握内容
结合部位（Binding site）
酶分子中与底物结合的部位 或区域一般称为结合部位。
此部分为重点掌握内容



催化部位(Catalytic site): 酶分子中促使底物发生化 学变化的部位称为催化部 位。 通常将酶的结合部位和催 化部位总称为酶的活性部 位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反 应的性质。
③习惯单位: 在实际使用中,不同酶有各自的规定,如:
糖化酶活力单位:在规定条件下,每小时转化可溶性淀粉 产生1mg还原糖(以葡萄糖计)所需的酶量为1个酶单位。 蛋白酶活力单位：规定条件下，每分钟分解底物酪蛋白 产生1μg酪氨酸所需的酶量。
2.比活力（specific activity）
酶的比活力（比活性）：每单位（一般是mg）蛋白质中 的酶活力单位数（酶单位/mg蛋白）。 重点掌握 实际应用中也用每单位制剂中含有的酶活力数表示（如：酶 单位/mL（液体制剂），酶单位/g（固体制剂））， 对同一种酶来讲，比活力愈高则表示酶的纯度越高（含杂质 越少），所以比活力是评价酶纯度高低的一个指标。
酶之所以具有催化能力，主要在于它 们具有一个所谓的“活性部位”。正 是由于有这种结构才使之具备上述催 化生物化学反应的功能。
2.酶作为生物催化剂的特点
• • • • • 高效性 专一性 反应条件温和 酶的催化活性可调节控制 酶对环境及其敏感
本内容为重点掌握内容
（一）高效性
• 比化学催化反应 • 比非酶催化反应 107~1013倍 108~1020倍
2. 诱导契合学说
酶与底物结合时相互诱导发生构象改变
诱导契合学说
• 该学说认为酶表面并没有一种与底物互 补的固定形状，而只是由于底物的诱导 才形成了互补形状.
Arg145胍基 Tyr248-OH Glu270- COO-
底物
羧 肽 酶 的 诱 导 契 合 模 式
第四节 酶活力测定
• 酶的活性 是指酶催化化学反应的能力， 其衡量标准是酶促反应速度的大小。
催化效率高的本质： 活化能大大降低
E1
能 量 水 平
ES
E2
E+S
G
E-酶 S-底物 P-产物 ES-酶与底物的复合物
P+ E
反应过程
能 量 结合能 非催化反应活化能
一般催化剂催 化反应的活化能 酶促反应 活化能
底物
反应总能量改变
产物 反 应 过 程
酶促反应活化能的改变
ES
中间产物学说
S P
dS dP
u = - ---- = -----
E
For example:
1. H2O2→H2O+O2 No catalyzer Activation energy （kJ/mol） 75.24 Pd 48.94 Catalase 8.36
用Fe+ 催化，效率为6×10-4 mol/mol· S， 用过氧化氢酶催化，效率为6 ×106 mol/mol· S。
寡聚酶
统计酶中11%为单体酶； 36%二聚体；33%为四聚 体。 单体酶或酶单体分子质 量分布在30000-60000 之间，多集中于40000 左右。
单体酶
3.氨基酸组成和排列顺序与酶催化活性的关系
不同来源的酶或功能相近 的酶，氨基酸组成相近， 氨基酸排列顺序存在大量 的同源序列。特别是催化 活性中心附近的氨基酸序 列。
酶活力测定就是测定在特定条件下酶促反 应的反应速度，而且是用反应开始后很短 时间内的平均速度（即初速度表示） 酶促反应速度的表示： 可在适宜的反应条件下，用单位时 间内底物的消耗或产物的生成量来表示。
酶的活性（力）
酶促反应速度
底物的消耗或 产物的生成
此部分为重点掌握内容
初速度
产 酶促反应速度逐渐降低 物
国际命名的特点 （1）表达准确，科学 而严谨。 （2）太繁，使用起来 不太方便。
三 核酸酶的命名
• 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特 殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯 键的水解及其逆反应。
核酸酶的分类命名
1、根据核苷酸组成不同：核酶和脱氧核酶；
2、根据反应的类型：剪切型核酶、剪接型核酶和 多功能核酶三类； 3、根据结构特点不同：锤头型核酶、发卡型核酶、 含I型IVS和II型IVS核酶、蛋白质-RNA复合物核酶 四类； 4、根据底物不同：分子内催化核酶、分子间催化 核酶。
或金属离子
的蛋白质部分外，还含有非蛋白质 部分
全酶(holoenzyme）= 酶蛋白 + 辅因子
此部分为重点掌握内容
辅助因子分类
（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶在反应过程中可与多种酶蛋白结合， 作为底物在不同的酶之间传递电子、质子或化学基团。
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。 辅基 (prosthetic group):