第一章核酸化学
一、名词解释
1、核苷：是由一个碱基和戊糖通过糖苷键连接的化合物。
2、核苷酸：是核苷与磷酸通过磷酸酯键结合形成的化合物，核酸的基本结构单位。
3、磷酸二酯键：是两个核苷酸分子核苷酸残基的两个羟基分别与同一磷酸基团形成的共价连接键。
4、核酸：由核苷酸或脱氧核苷酸通过3＇-5＇磷酸二酯键连接而成的大分子。
具有非常重要的生物功能，主要储存遗传物质和传递遗传信息。
5、核酸的一级核苷酸结构：是指DNA分子中各种脱氧核苷酸之间的连接方式和排列顺序。
6、DNA二级结构：是指构成DNA的多聚脱氧核苷酸链之间通过链间氢键卷曲而成的构象。
7、碱基互补规律：在DNA分子结构中，由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变，使得碱基配对必须遵循一定的规律，这就是A（腺嘌呤）一定与T （胸腺嘧啶）配对，G（鸟嘌呤）一定与C（胞嘧啶）配对，反之亦然。
碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。
8、环化核苷酸：是指单核苷酸中的磷酸基分别与戊糖的3＇-OH及5＇-OH形成的酯键，这种磷酸内酯的结构成为环化核苷酸。
9、Tm值：是指DNA热变形时，增色效应达到50%是的温度。
10、增色效应：DNA从双螺旋的双链结构变为单链的无规则的卷曲状态时，在260nm处的紫外光吸收值增加。
11、减色效应：是变形的核酸复性时，其在260nm处的紫外光吸收值降低甚至恢复到未变形时的水平。
12、分子杂交：是使单链DNA或RNA分子与具有互补碱基的另一DNA或RNA 片断结合成双链的技术。
第二章蛋白质化学
一、名词解释
1、构象：是指具有相同结构式和相同构型的分子在空间里可能的多种形态。
2、构型：是指具有相同分子式的立体结构体中取代基团在空间的相同取向。
3、肽平面：是指多肽链或蛋白质分子中，组成肽键的C、O、N、H4个原子与两个相邻的α—碳原子共处一个平面。
4、α—螺旋：蛋白质中常见的一种二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
5、β—转角：是指在多肽链的主链骨架中，经常出现180度的转弯，这种结构常常连接两条反平行的β—折叠。
6、β—折叠：是指两条或多条几乎完全展开的条肽链，借助于链间形成的氢键，侧向聚集在一起的折叠的层状结构。
7、无规则卷曲：是指除了α—螺旋、β—转角、β—折叠这三种有规则的二级结构外，在球蛋白分子的多肽链主链骨架中还存在一些无确定规律性盘曲。
8、蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的残基从N末端到C末端的排列顺序，即氨基酸序列。
9、蛋白质的二级结构：是指蛋白质多肽链主链上的某些肽段可以借助氢键形成一些有规则的构象。
10、蛋白质的三级结构：是指在二级结构、超二级结构乃至结构域的基础上，由肽链的不同区段的侧链基团相互作用，在空间进一步盘旋、折叠，形成包括主链和侧链构型在内的、近似球状的特征性三维结构。
11、蛋白质的四级结构：是指两个和两个以上具有三级结构的亚基，通过非共价键彼此缔合在一起而形成的三位构象。
12、简单蛋白质：又称单纯蛋白质，它被水解之后，只产生各种氨基酸。
13、结合蛋白质：由蛋白质和非蛋白质2部分组成，水解时除了产生氨基酸外还产生非蛋白部分。
14、蛋白质的变性作用：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
15、蛋白质的复性：是指蛋白质的变形作用如果不过于强烈，当除去变形因素后，可重新恢复原来的天然构象，并恢复全部的生物活性。
16、亚基：寡聚蛋白和多聚蛋白这两种蛋白质中的肽链可称为亚基或亚单位。
17、超二级结构在蛋白质中某些相邻的二级结构单元常常相互靠近、彼此作用，在局部区域形成有规则的二级结构聚合体，充当更高层次结构的构件。
18、结构域：是指对于较大的球状蛋白分子，它的一条长的多肽链在超二级结构的基础上进一步卷曲折叠，形成若干个空间上相对独立、且具有一定功能的近似球状的紧密球体。
第三章酶
一、名词解释
1、全酶：酶分子中除蛋白质部分外，还含有对热稳定的非蛋白质的有机小分子或金属离子
这类酶称为结合酶，或称为全酶。
2、酶的辅助因子：主要包括金属离子和小分子有机化合物，在酶促反应中主要决定反应的种类和性质，在反应中起到传递电子、原子或某些化学基团的作用。
3、辅酶和辅基：辅酶是指以非共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质，通过透析或超滤等物理方法可以除去。
辅基是指以共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质，不能通过透析或超滤的方法除去。
4、酶活力：又称酶活性，是指酶催化化学反应的能力。
5、米氏常数：酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度。
6、激活剂：提高酶活性的物质。
7抑制剂：能使酶分子的某些必需基团发生变化，从而引起酶活性的下降，甚至消失，使酶反应下降的物质。
8、不可逆抑制作用与可逆抑制作用：可抑制作用是指抑制剂以非共价键与酶蛋白的基团结合，能用透析等物理方法除去的抑制作用。
不可抑制作用是指某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的基团结合，而使酶失活，不能用透析等物理方法除去的抑制作用。
9、竞争性抑制作用：抑制剂的结构与底物结构相似，能与底物竞争结合在酶的活性中心，从而降低或抑制酶活性这种抑制作用称竞争性抑制剂，这种抑制作用称竞争性抑制作用。
10、非竞争性抑制作用：有些抑制剂可与酶活性中心以外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，抑制剂和底物可同时结合在酶分子上，形成酶-底物-抑制剂复合物，不能释放出产物，使酶活性丧失，这种抑制剂称为非竞争性抑制剂，这种抑制作用称为非竞争性作用。
11、酶的专一性：即酶的特异性是指酶催化特定底物发生一定的化学反应生成特定产物的特征。
12、酶的活性中心：是指酶分子中直接与底物结合，并和酶催化反应相关的部位活性中心也称活性部位。
13、多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。
14、酶原激活：使无活性的的酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原激活。
15、寡聚酶：由几十甚至几十个亚基组成，相对分子质量在35000至几百万的酶称为寡聚酶。
16、同工酶：催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质和免疫学性质不同的组酶。
17、酶的比活力：又称比活性，是指每毫克酶蛋白所具有的活力单位。
18、别构效应：当调节物与酶分子上的相应部分结合后，引起酶的构像改变而影响酶的催化活性，这种作用叫变构效应又称别构效应。
19、别构酶：即变构酶，是重要的调节酶，其分子除了含结合部位和催化部位，还有调节部位，调节部位可与调节物结合，改变酶分子的构变，并引起酶催化活性的改变。
20、共价调节酶：是体内调节酶活性的又一重要的酶，有些酶分子的某些氨基酸残基能够与某些团基发生可逆的共价结合，从而引起酶活性的变化，这类酶称共价调节酶。
第四章糖代谢
一、名词解释
1、糖酵解途径：葡萄糖和糖原分子分解至生成丙酮酸的阶段。
2、糖酵解：在细胞质中，无氧条件下葡萄糖分体成乳酸，并产生A TP的过程，又称糖的
无氧分解。
3、糖的有氧氧化：在有氧条件下，葡萄糖分解生成二氧化碳和水并释放能量的过程。
4、糖异生：非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。
5、磷酸戊糖途径：在某些组织中，以葡萄糖的6-磷酸为起始物，经过一些列酶促反应，生成二氧化碳，无极磷酸和DADPH。
6、三羧酸循环：在线粒体中，乙酰COA和草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经历一系列酶促反应重新生成草酰乙酸，而将乙酰COA彻底氧化生成水和二氧化碳，并释放能量。
7.糖原：是葡萄糖在动物体内的贮存形式。