NH2
O
R1-C-COOH + R2-C-COOH
H
-= =
O
NH2
R1-C-COOH +R2-C-COOH
H
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛（PLP）为 辅基，它与酶蛋白以牢固的共价键形式结合。
AAR1 P-吡哆醛
AAR2
α-酮酸R2 ▪ 例如
醛亚胺—— 酮亚胺
α-酮酸R1
-----------
谷氨酸 + 丙酮酸 天冬氨酸 + α-酮戊二酸
蛋白酶
肽酶
蛋白质
小片段
氨基酸
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp）
（Arg.Lys）
羧羧肽肽酶酶
（Phe. Trp）
（脂肪族）
胃蛋白酶
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
二、细胞内蛋白质降解的重要性
排除异常蛋白质（翻译出错的蛋白） 排除积累过多的酶或调节蛋白
三、 细胞内蛋白质降解的机制
C-NH3+ C=NH2+ COO- COO- 亚氨基丙酸
▪由解氨酶催化 CH2-CHNH2-COOH
PAL
CH=CH-COOH +NH3
(OH)
L-苯丙氨酸 (酪氨酸)
(OH)
反式肉桂酸 (反式香豆酸)
单宁等次生物 辅酶Q
㈢ 氨基酸的脱酰胺作用
----
CONH2
CH2 CH2 +H2O CHNH3+ COO-
2004年6日瑞典皇家科学院宣布，2004 年诺贝尔化学奖授予以色列科学家阿龙·切 哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和美国科学家欧 文·罗斯，以表彰他们发现了泛素调节的蛋 白质降解。
第二节 氨基酸的降解和转化
脱氨基作用 脱羧基作用
一 、 脱氨基作用
定义：氨基酸失去氨基的作用叫脱氨基作用。 脱氨基作用包括：氧化脱氨基作用
➢ 机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基 。
类型
a、转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联 b、转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联
大多数转氨酶，优先利用α-酮戊二酸作为氨 基的受体，生成Glu。
因为生成的谷氨酸可在谷氨酸脱氢酶的催化 下氧化脱氨，使α-酮戊二酸再生。
CH2 +NAD(P)H+NH3
CH2 体外（反）
COOH
㈡ 非氧化脱氨
▪ 还原脱氨基、脱水脱氨基、水解脱氨基、脱硫氢基脱氨基等。 （在微生物中个别AA进行,但不普遍）
COOH NH2-C-H L-丝氨酸 CH2OH
α-氨基丙烯酸
--
-=-
--
COOH
丝氨酸脱水酶
C=O +NH3
CH2
CH3 CH3 丙酮酸
NH2
FP
R-C-COO- H2O FPH2 NH2
R-C-COOH O
+NH3
FPH2+O2
FP+H2O2
--酸 脱氢酶
COOH 体内（正）
C=O
CH2 +NAD(P)++H2O
CH2
谷氨酸 ATP GTP NADH变构
COOH 脱氢酶：抑制
ADP GDP变构激活
第八章 主要含氮化合物的代谢
蛋白质的酶促降解 氨基酸的降解和转化 氨同化及氨基酸的生物合成 核酸的酶促降解 核苷酸的生物降解 核苷酸的生物合成
第一节 蛋白质的酶促降解 一、水解蛋白质的酶
｛ 肽酶(Peptidase) 末端
羧基末端 羧肽酶 一个AA或二肽
氨基末端 氨肽酶
蛋白酶（肽链内切酶） 肽链内部 含AA较少的肽链
COO-
CH2 + CH+NH3 COO-
COO-
CH2 CH2 C=O COO-
α-酮戊二酸 + 丙氨酸 草酰乙酸 +谷氨酸
COOCH2 + C=O COO-
COO-
CH2 CH2 CH+NH3 COO-
(五) 联合脱氨基
➢ 单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱 氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要，因为只 有Glu脱氢酶活力最高，其余L-氨基酸氧化酶的活 力都低。
D-AA氧化酶：体内分布广泛，以FAD为辅基。但体内 D-AA不多。
L-谷氨酸脱氢酶：专一性强，分布广泛（动、植、微生 物），活力强，以NAD+或NADP+为辅酶。
反应通式：
AA氧化酶
H
---
R-C-COOH +O2+H2O NH2
R-C-COOH +H2O2+NH3 O
H
AA氧化酶
R-C-COOH
谷氨酰胺酶
----
COO-
CH2 CH2 +NH3 CHNH3+ COO-
---
CONH2
天冬酰胺酶
CH2 +H2O
CHNH3+
COO-
---
COO-
CH2 +NH3 CHNH3+ COO-
两种酶广泛存在于微生物、动物、植物中，有相当高的专一性。
（四）转氨基作用
指α-AA和酮酸之间氨基的转移作用， α-AA的α-氨基 借助转氨酶的催化作用转移到酮酸的酮基上，结果原来 的AA生成相应的酮酸，而原来的酮酸则形成相应的氨 基酸。
真核细胞中蛋白质的降解途径
（1）不依赖ATP的溶酶体途径，没有选择性，主要降 解细胞通过胞吞作用摄取的外源蛋白、膜蛋白及长寿 命的细胞内蛋白。（蛋白酶的pH偏低，5左右）
（2）依赖ATP的泛素途径，在胞质中进行，主要降解 异常蛋白和短寿命蛋白（调节蛋白），此途径在不含溶 酶体的红细胞中尤为重要。（选择性降解）
非氧化脱氨基作用 脱酰胺作用 转氨基作用 联合脱氨基作用
㈠ 氧化脱氨基作用
定义：-AA在酶的作用下，氧化生成-酮酸， 并产生氨的过程。
AA氧化酶的种类 三种酶的催化作用均不是体内
理想的脱氨基方式
L-AA氧化酶：催化L-AA氧化脱氨，体内分布不广泛， 最适pH10左右，以FAD或FMN为辅基。
意义：（1）清除异常蛋白； （2）细胞对代谢进行调控的一种方式
泛素是一种8.5KD（76a.a.残基）的小分 子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。一级 结构高度保守，酵母与人只相差3个aa残基， 它能与被降解的蛋白质共价结合，使后者 活化，然后被蛋白酶降解。
蛋白质是否被泛素结合而选择性降解与该 蛋白N端的AA有关，N端为Asp Arg Leu Lys Phe时，蛋白质的半寿期为2-3分钟。 泛素化的蛋白质在ATP参与下被蛋白酶水 解。
转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
(骨骼肌\心脏\肝脏\脑组织中)
α-氨基酸
α-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄苷酸
α-酮酸
谷氨酸
草酰乙酸
腺苷酰琥珀酸
苹果酸
延胡索酸
因为这些组织中的谷氨酸脱氢酶活性较低。
腺苷酸
小
结
脱氨基作用
氧化脱氨 非氧化脱氨 氨基酸的脱酰胺作用 转氨基作用 联合脱氨基（两个内容）