酶降低反应的活化能
化学反应基础：参与反应的分子间有效碰撞 活化分子：具有足够能量的反应分子 活化能：活化分子具有的足够能量＞平均 水平能量
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酶催化作用的机制----中间产物学说：
ES形成，降低反应活化能，使原先低于活化能阈 的分子也成为活化分子，碰撞反应的分子多了，反应 速度加快了。
一般催化剂：增加温度，使更多的反应物分子获得所 需的活化能
乳酸脱氢酶
丙酮酸
乳酸
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2
酶活性：
酶催化化学反应的能力 酶活性大小：指酶催化化学的反应速度
单位时间内底物的消耗量或产物的生成量
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一、酶的化学组成
单纯酶：单纯蛋白质。只有氨基酸组成的肽 链（蛋白水解酶---- 消化道中的酶）
结合酶：结合蛋白。氨基酸残基+非蛋白成分
全酶 = 催化活性
酶蛋白 + 辅助因子 氨基酸残基 非蛋白成分
四）酶催化作用的可调节性 体内有各种因素都可调节酶的催化能力
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思考题：
酶是一个什么物质，在体内其什么作用？ 在酶促反应中，底物、产物分别代表什么？ 结合酶中的辅助因子主要是一些什么物质？ 什么叫做辅基、辅酶 酶催化作用的特点是什么？
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第三节 酶的作用机制及调节
酶的活性中心
酶分子中的必需基团（与酶活性有关的功能基团） 通过空间构象折叠、盘绕相互靠近，形成一个能与底 物特异性结合并催化底物转化为产物的特定区域
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酶原激活的生理意义：
1、避免产生酶的组织细胞自身被破坏
消化道酶原形式，保护消化管不被酶水解。血液中的 凝血因子以酶原形式，防止血管内凝血。
2．保证酶在特定部位与环境下和特定的条件下被激 活，发挥催化功能。
3．作为储存形式，需要的时候被激活
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同工酶
催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构、 理化性质不同、免疫原性不同的一组酶。
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代谢途径的关键酶（限速酶）
限速酶： 催化限速反应的酶为限速酶。 关键酶：催化单向反应，决定代谢途径方向的酶
E1 E2 E3 E4
ABCD
P
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思考题：
酶的活性中心定义。 什么叫做酶的必需基团，有几类，分别是指什么？ 酶原与酶原激活，有什么意义？ 关键酶、限速酶的定义
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第四节 影响酶催化作用的因素
研究各种因素对酶促反应速度的影响
酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂、抑制剂 条件： 研究某一因素对酶促反应速度的影响，
其它因素保持不变。保持反应在初速度 的状态
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底物浓度对反应速度的影响
其它条件不变，只改变底物浓度，观察对反应
速度的影响。
底物饱和：酶的活性中心已被底物全部占据，速度 不再增加，达到极限Vm
部位：同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞 的不同亚细胞结构。
功能: 参与代谢的调节
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比较重要的同工酶:
LDH(乳酸脱氢酶)
丙酮酸
乳酸脱氢酶
乳酸
结构: 两种亚基以不同比例组成五种四聚体形 式。单个亚基无活性.
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18ห้องสมุดไป่ตู้
两种亚基分别有两个基因位点决定
M: 基因位点在第11号染色体上 H: 基因位点在第12号染色体上
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S + E ES E+ P
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7
绝对特异性： 一个酶一个底物
特异性
相对特异性： 一个酶多种底物
催化一类具有相似结构或相同化学键的底物
立体异构特异性：根据底物的立体构型进 行选择性地催化
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三）酶的高度不稳定性 由于大多数酶的本质是蛋白质，所以其作用
必须在温和的条件下（常温、常压、合适的pH）。 所有影响蛋白质的因素都能影响酶的活性。
催化速度 6×10-4 mol/ mol离子/秒 6×10-1 mol/ mol /秒 6×106 mol/ mol/秒
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二）酶的催化具有高度特异性 一般催化剂： 在体外，大多数反应都可用相同 的催化剂 酶： 只能一种或一类化学反应或一种化 学键
特异性表现在它对底物的选择和催化的特异性。它可从 成千上万种反应物中找出自己作用的底物。
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辅酶：与酶蛋白连接是比较疏松 小分子有机化合物
辅基：与酶蛋白连接是比较牢固 参与氧化还原反应的酶和基团需要辅基或辅酶进行电子或 辅助因子 氢的传送。在基团中大多含有B族维生素。
金属酶：酶蛋白+金属离子 结合牢固 无机金属离子 （大多数） 金属活化酶：不与酶蛋白结合在一起，
但酶发挥作用需金属离子参与。
第一节 概述
定义:活细胞合成的具有催化功能的生物大 分子(绝大多数是蛋白质)
功能:作为生物催化剂,摧化生物体内所有化 学反应。是物质代谢必不可少的.
本质:蛋白质(绝大多数-----蛋白质在生命活动 中的重要体现)、核酸（核酶）
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酶促反应：
底物 S：酶促反应中被酶催化的物质 产物 P: 催化反应中所生成的物质
酶原与酶原激活
酶原： 一些酶（大多数是蛋白酶）在细胞内合成时
及分泌时是没有催化活性的前体
实质：没有形成（暴露）酶的活性中心
酶原激活：酶原在一定的条件下，在某种因素作用
下分子结构发生改变，暴露或形成酶的
活性中心，转变成具有活性酶的过程。
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胰蛋白酶原激活过程：
在肠道，肽链的N端一个或几个特定的肽键断裂（肠激酶 作用下），酶原的空间构象发生变化形成酶的活性中心。
稳定酶蛋白分子构象、作为酶活性中心一部分、本 身进行氧化还原传递电子、作为桥梁连接酶与底物、 中和阴离子，降低反应中的静电斥力
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第二节 酶催化作用的特点
一）酶具有高效的催化活性 降低活化能的程度比一般催化剂大，催化效率比一 般催化剂高（107∽1013）。
过氧化氢分解： 催化剂 铁离子 血红素 过氧化氢酶
通常活性中心在分子的表面
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功能基团： 1．结合基团：与底物结合 S + E ES
2．催化基团：催化底物反应转变产物（影响底物 中某些化学基团的稳定性）
3．必需基团：既有结合又有催化功能的基团
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活性中心以外 的必需基团
需维 持 酶 的 空 间 构 象 所 必
结合基团
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底物
催化基团
活性中心
13 13
五种同工酶:
HH HH
LDH1 (H4)
HH HM
LDH2 (H3M)
HH MM
LDH3 (H2M2)
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HM MM
LDH4 (HM3)
MM MM
LDH5 (M4)
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结构不同，分布不同，含量不同 在正常血清中都有一定量。但如组织发生病变， 会导致血清酶谱改变，便于临床诊断。
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酶催化作用机制