蛋白质化学习题答案一、名词解释1、等电点：当氨基酸或蛋白质在溶液中所带正负电荷相等时，此时溶液的pH值即氨基酸或蛋白质的等电点。
2、肽键：一个氨基酸的α羧基与另一氨基酸的α氨基脱水缩合形成的酰胺键。
3、氨基酸残基：多肽链中每个氨基酸单位。
4、蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的组成和排列顺序。
5、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中由于肽键平面的相对旋转构成的局部空间构象。
6、蛋白质变性：在理化因素的作用下，使蛋白质的空间结构破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失的过程，但并未涉及一级结构的改变。
7、亚基：在蛋白质分子的四级结构中，具有独立三级结构的多肽链为一个亚基。
8、沉降系数：对于特定蛋白质颗粒，其在重力场中的沉降速度与离心加速度之比为一常数，称为沉降系数。
9、电泳：带电粒子在电场中向相反电极移动的现象。
10、茚三酮反应：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
二、填空1、蛋白质的具有两性电离性质，当蛋白质处于某一pH值溶液中时，它所带的正负电荷数相等，此时的蛋白质成为（兼性离子），该溶液的pH值称为蛋白质的（等电点）；2、标准氨基酸中，含羟基的氨基酸是丝氨酸、（苏氨酸）和（络氨酸）；3、酸性氨基酸有（谷氨酸）和（天冬氨酸）；4、蛋白质颗粒表面的（同种电荷）和（水化膜）是蛋白质亲水胶体稳定的两个因素；5、稳定蛋白质的次级键主要包括（氢键）、（盐键）和疏水作用等；6、在pH6.0时将一个丙、精、谷3种氨基酸的混合液进行纸上电泳，移向正极的是（谷氨酸），移向负极的是（精氨酸）；7、球状蛋白质中有（极性）侧链的氨基酸残基常位于分子（表面）而与水结合；8、沉淀蛋白质的主要方法包括（盐析）、（有机溶剂沉淀）、重金属盐沉淀和生物碱试剂沉淀；9、氨基酸与茚三酮的反应为（α-氨基）和（α-羧基）共同参加的反应；10、β-转角结构主要存在于（球状）蛋白分子中，由（4）个连续氨基酸残基构成。
三、判别正误（×）1、生物体内只有蛋白质才含有氨基酸；（×）2、所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构；（√）3、蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变；（√）4、镰刀型红细胞贫血病是一种先天遗传性的分子病，其病因是由于正常血红蛋白分子中的一个谷氨酸残基被缬氨酸残基所置换；（×）5、在蛋白质分子中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽键；（√）6、蛋白质多肽链主链骨架由NCαCNCαCNCαC⋯方式组成；（×）7、天然氨基酸都有一个不对称α-碳原子；（×）8、变性后的蛋白质其分子量也发生改变；（√）9、蛋白质在等电点时净电荷为零，溶解度最小；（×）10、蛋白质的变性是其立体结构的破坏，因此常涉及肽键的断裂。
（×）11、血红蛋白和肌红蛋白都有运送氧的功能，因它们的结构相同。
（×）12、可用8mol.L-1尿素拆开蛋白质分子中的二硫键。
（√）13、某蛋白质在pH6时向阳极移动，则其等电点小于6。
（×）14、所有氨基酸与茚三酮反应都产生蓝紫色的化合物。
（√）15、构型的改变必须有旧的共价健的破坏和新的共价键的形成，而构象的改变则不发生此变化。
四、单项选择1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称为（C）。
A、三级结构B、缔合现象C、四级结构D、变构现象2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原子以及和它相邻的两个α-碳原子处于（C）。
A、不断绕动状态B、可以相对自由旋转C、同一平面D、随不同外界环境而变化的状态3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34, pK2=9.60 ，它的等电点pI是（B）。
A、7.26B、5.97 C 、7.14 D、10.774、肽链中的肽键主要是（C）。
A、顺式结构B、顺式和反式共存C、反式结构D、不一定5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是（B）。
A、静电作用力B、氢键C、疏水键D、范德华作用力6、蛋白质变性是指蛋白质（B）。
A、一级结构改变B、空间构象破坏C、辅基脱落D、蛋白质水解7、下列氨基酸中，（D ）可使肽链之间形成共价交联结构。
A、MetB、SerC、GluD、Cys8、在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋转的氨基酸是（C）。
A、丙氨酸B、亮氨酸C、甘氨酸D、丝氨酸9、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构，（D）。
A、全部是L－型B、全部是D型C、部分是L－型，部分是D－型D、除甘氨酸外都是L－型10、谷氨酸的pK’1(-COOH)为2.19，pK’2(-N+H3)为9.67，pK’3r(-COOH)为4.25，其pI是（B）。
A、4.25B、3.22C、6.96D、5.9311、在生理pH情况下，下列氨基酸中（D）带净负电荷。
A、ProB、LysC、HisD、Glu12、天然蛋白质中不存在的氨基酸是（B）。
A、半胱氨酸B、瓜氨酸C、丝氨酸D、蛋氨酸13、破坏α－螺旋结构的氨基酸残基之一是（C）。
A、亮氨酸B、丙氨酸C、脯氨酸D、谷氨酸14、当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（D）。
A、稳定性增加B、表面净电荷不变C、表面净电荷增加D、溶解度最小15、蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是（C）。
A、加尿素B、透析法C、加过甲酸D、加重金属盐16、下列有关Phe-Lys-Ala-Val-Phe -Leu-Lys的叙述（B）是正确的。
A、是一个六肽B、是一个碱性多肽C、对脂质表面无亲和力D、是一个酸性多肽17、下列氨基酸中，（D）侧链基团的pKa值最接近于生理pH值。
A 、半胱氨酸B、谷氨酸C、谷氨酰胺D、组氨酸18、关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是（A）。
A．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性B．天然蛋白质分子均有三级结构C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团多聚集在三级结构的表面19、有一个多肽经酸水解后产生等摩尔的Lys、Gly和Ala。
如果用胰蛋白酶水解该肽，仅发现有游离的Gly和一个二肽。
下列多肽的一级结构中，（D）符合该肽的结构。
A、Gly-Lys-Ala-Lys-Gly-AlaB、Ala-Lys-GlyC、Lys-Gly-AlaD、Gly-Lys-Ala20、下面四种方法中，（C）不是测定蛋白质肽链的N-端的方法。
A、Sanger法B、Edman法C、肼解法D、DNS法五、简答题1、何谓蛋白质的两性解离？答：蛋白质是两性电解质。
在蛋白质分子可解离的基团中，除每条肽链上的氨基末端和羧基末端外，还有侧链上可解离基团。
蛋白质分子在溶液中的解离程度，取决于其分子上酸性基团和碱性基团的相对比例，以及溶液pH的影响。
在酸性较强的溶液中，蛋白质分子解离成正粒子；在碱性较强的溶液中，蛋白质分子解离成负离子。
这种现象称蛋白质的两性解离。
2、蛋白质的一、二、三、四级结构及其维持各级结构的作用力是什么？答：一级结构是指多肽链中氨基酸的组成和排列顺序；二级结构是指肽键平面的相对旋转所形成的空间结构；三级结构是指在二级结构基础上进一步盘绕折叠所形成的空间构象；四级结构是指亚基间的相互作用形成的空间结构。
维持蛋白质一级结构的作用力是肽键；维持二级结构的作用力使氢键；维持三级结构的作用力是氢键、盐键、疏水键、范德华力、二硫键；维持四级结构的作用力是氢键、盐键、疏水键、范德华力。
3、什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？答：在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象。
引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
临床上常常利用加热或某些化学试剂使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。
4、简述α螺旋的结构特点答：右手螺旋；螺旋一圈包含3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；R基分布在螺旋的外侧；每个肽键的C=O与前面第四个肽键的H-N形成氢键；R侧链的大小、形状、带电状态等均可影响α螺旋的形成。
5、举例说明蛋白质构象与功能的关系答：蛋白质的构象决定功能。
如，蛋白质天然构象被破坏，蛋白质的生物活性就丧失。
正常情况下，很多蛋白质的天然构象不是固定不变的。
人体内有很多蛋白质往往存在着不只一种天然构象，但只有一种构象能显示出正常的功能活性。
因而，常可通过构象的变化来影响蛋白质的活性。
如血红蛋白具有紧密型和松弛型两种构象，通过构象的变化来完成对氧的运输。
6、简述离子交换层析的原理答：离子交换层析是利用蛋白质所带电荷与固相基质（离子交换剂）之间相互作用达到分离纯化的目的。
基质是由带有电荷的树脂或纤维素组成，带有正电荷的称之阴离子交换树脂；而带有负电荷的称之阳离子交换树脂。
由于蛋白质在不同pH条件下，其带电状况不同，阴离子交换基质结合带有负电荷的蛋白质，反之阳离子交换基质结合带有正电荷得蛋白质。
六、论述题1、论述说明蛋白质一级结构与功能的关系答：蛋白质特定的构象和功能是由其一级结构所决定的。
多肽链中各氨基酸残基的数量、种类及它们在肽链中的顺序主要从两方面影响蛋白质的功能活性：一部分氨基酸残基直接参与构成蛋白质的功能活性区，它们的特殊侧链基团即为蛋白质的功能基团，这种氨基酸如被置换都会直接影响该蛋白质的功能，另一部分氨基酸残基虽然不直接作为功能基团，但它们在蛋白质的构象中处于关键位置，这种残基一旦被置换就会影响蛋白质的构象，从而影响蛋白质的活性。
因此，一级结构不同的各种蛋白质，它们的结构和功能就不同；反之，一级结构大体相似的蛋白质，它们的构象和功能也可能相似。
如来源于不同动物种属的胰岛素，它们的一级结构不完全一样，但其组成的氨基酸总数或排列顺序却很相似，从而使其基本结构和功能相同。
2、论述生物体内蛋白质的生理功能答：（1）生物催化作用：生命的基本特征是物质代谢，而物质代谢全部反应几乎都需要酶作为催化剂，而多数酶的化学本质是蛋白质。
（2）代谢调节作用：生物体存在精细有效的调节系统以维持正常的生命活动。
参与代谢调节的许多激素是蛋白质或多肽，如胰岛素等。
（3）免疫保护作用：机体的免疫功能与抗体有关，而抗体是一类特异的球蛋白。
（4）转运和储存的作用：体内许多小分子物质的转运和储存可由一些特殊的蛋白质来完成。
如血红蛋白运输氧和二氧化碳，肌红蛋白储存氧等。
（5）运动与支持作用：负责运动的肌肉系统主要是蛋白质聚集体如肌动蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白和肌原蛋白等。
（6）控制生长和分化：如真核生物的大多数反式作用因子等。
（7）接受和传递信息的作用：完成这种功能的蛋白质为受体蛋白，其中一类为跨膜蛋白，另一类为胞内蛋白。