翻译后功能蛋白质的形成和降解
一、新生肽链经折叠形成特定空间构象
1蛋白质折叠：多肽链自我组装成为功能蛋白质的过程。

2蛋白质折叠需要分子伴侣
分子伴侣：分子伴侣是细胞中的一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。

细胞中至少有两类分子伴侣家族：热休克蛋白和伴侣素。

前者能与肽链结合防止其错误折叠；后者能为非自发性蛋白质折叠提供必要的微环境。

分子伴侣不能加快蛋白质折叠的速度，但能提高其产率。

二、蛋白质组装
三、蛋白质翻译后需进行不同形式的共价修饰
1新生肽链N端的甲硫氨酸在翻译后被切除
2蛋白质前体经酶切修饰成为功能蛋白质
3磷酸化-去磷酸化决定磷蛋白质的活性状态
4许多真核蛋白质需要糖基化修饰
翻译后蛋白质与糖链共价结合成糖蛋白，称糖基化修饰。

包括N-糖基化和O-糖基化两类。

5有些蛋白质通过脂酰化修饰定位于膜的周边
6乙酰化与去乙酰化修饰可调节蛋白质的活性
7二硫键的形成能使蛋白质的立体结构更稳定
蛋白质翻译后由两个半胱氨酸残基上的巯基氧化形成二硫键。

8有些功能蛋白质需要与金属离子结合
四、翻译后蛋白质通过靶向运输到特定部位才能发挥特定的生物学功能
蛋白质的靶向运输是将蛋白质前体跨膜输送到特定细胞部位的复杂过程。

蛋白质前体分子内含有特定信号序列，能指导蛋白质的靶向运输和细胞内定位。

分泌蛋白前体的N末端的一段能被细胞转运系统识别的保守序列，称为信号肽。

在信号肽识别颗粒（SRP）和SRP受体的协助下，信号肽引导新生肽链跨膜进入内质网，信号肽被切除，新生肽链被加工成成熟蛋白质。

膜蛋白前体则是在信号肽和停止转运信号的共同作用下，进行膜插入和定位。

五、蛋白质分子在细胞内由蛋白酶体降解
细胞内功能蛋白质处于合成与降解动态平衡状态。

蛋白质降解决定于其末端和内部序列。

根据位于蛋白质N末端的氨基酸残基对蛋白质稳定性的影响，将其分为去稳定残基和稳定残基两大类。

有些蛋白质的降解信号可能是肽链内的一段保守序列。

细胞内蛋白质通过泛素-蛋白酶复合体途径被降解。

即在泛素活化酶（E1）、泛素偶联酶（E2）和泛素-蛋白连接酶（E3）连续催化下，使蛋白质泛素化标记，再被26S蛋白酶体降解。

内质网也具有蛋白质质量监控功能，它能区别正确折叠和错误折叠的蛋白质，并在易位子协助下，将错误折叠的蛋白质逆向转运到细胞浆，再被泛素-蛋白酶体系降解。

蛋白质的这种降解途径被称为内质网相关蛋白降解途径（ERAD）。