乳酸+NAD+
340nm吸光度下降
2.
CHO
R-CH-COOH NH2 L－氨基酸
（CH2)2COOH
CH2-O- P
CH-NH2 COOH L－谷氨酸
磷酸吡哆醛
HO
H3C
N
CH2- NH2
R-C-COOH O α －酮酸
（CH2)2COOH
HO H3 C N
CH2-O
-P
C=O COOH α －酮戊二酸
氨基酸性质比较
第二节
外源蛋白质的消化、 吸收与腐败
Digestion, Absorption and Putrefaction
一、蛋白质的消化
食物蛋白质 胃、小肠 蛋白水解酶
氨基酸、小肽
（一）胃内消化
• 胃蛋白酶水解芳香族氨基酸羧基端肽键； • 胃蛋白酶对乳中的酪蛋白（Ca++结合为复合物） 有凝乳作用，可以延长乳液在胃中停留时间而 加强消化。
（一）小肠内消化
1．胰液中的蛋白酶
精氨酸 —CO——HN— 任何氨基酸 赖氨酸 苯丙氨酸 赖氨酸 色氨酸 糜蛋白酶 —CO——HN— 任何氨基 酸 弹性蛋白 酶
胰蛋白酶
脂肪族氨基 酸 —CO——HN— 任何氨基 酸
除赖氨酸 精氨酸 任何氨基酸 —CO——HN— 脯氨酸 以外的氨基酸 羧基肽酶 A 羧基肽酶 B
2. 鸟氨酸循环的过程
（1）氨甲酰磷酸的合成 部位：肝细胞线粒体 尿素合成的限速酶
NH3 + CO2 + H2O + 2ATP
Mg2+，N－乙酰谷氨酸 氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ
H2N CO O～PO3H2 + 2ADP + Pi
N－乙酰谷氨酸：CH3CO
NH CH (CH2)2 COOH COOH
反应蛋白质寿命的长短;即蛋白质浓度降至其原浓 度一半时所需要的时间。
一、组织蛋白降解的溶酶体途径-非ATP依赖性蛋白 质降解途径 组织蛋白酶类:膜结合蛋白、胞内长半寿期蛋白 质及细胞外的蛋白。
二、组织蛋白降解的胞液途径- ATP依赖性蛋白质降 解途径 碱性蛋白酶类:异常蛋白质及损伤蛋白质，短半 寿期的蛋白质。蛋白质泛素化是易被降解的标志。
转氨酶与谷氨酸脱氢酶的联合脱氨基作用
CH2COOH
R-CHCOOH NH2
L-氨基酸 转氨酶
CH2 C=O COOH
NH3+NAD(P)H+H+
α-酮戊二酸
CH2COOH CH2 CHNH2 COOH
L-谷氨酸脱氢酶
NAD(P)++H2O
R-CCOOH O
α-酮酸
L-谷氨酸
此种方式主要在肌组织中进行，骨骼肌和心肌中L －谷氨酸脱氢酶的活性低。
以色列科学家A.Ciechanover、A.Hershko 和美国I.Rose获2004年Nobel化学奖。
HS-酶1 泛素 COOH
(1)
HS-酶2 泛素 CO S 酶1
(2)
HS-酶1 泛素 CO S 酶2
ATP AMP+PPi HS 酶2 氨基酸 (泛素)n CO NH蛋白质 蛋白酶类，ATP
赖氨酸 任何氨基酸 —CO——HN— 精氨酸
2. 肠液中肠激酶的作用-酶原的激活
胆汁酸
肠激酶
胰酶的自身激活作用不强
糜蛋白酶
胰蛋白酶 羧基肽酶 A 羧基肽酶B
弹性蛋白酶
3.
二、氨基酸的吸收和转运
载体类型
中性氨基酸转运蛋白（极性与非极性） 碱性氨基酸转运蛋白 酸性氨基酸转运蛋白 亚氨基酸转运蛋白 Β－氨基酸转运蛋白 二肽、三肽转运蛋白
①ALT/GPT： α-酮戊二酸+Ala Glu+丙酮酸
肝细胞内，肝损伤时血清ALT升高
②AST/GOT：
AST
α—酮戊二酸+ASP Glu+草酰乙酸
心肌细胞内,心肌损伤时血清AST升高
诊断酶学 40%生化检验。赖氏法。
ALT/GPT： α-酮戊二酸+Ala
丙酮酸+NADH， H+
Glu+丙酮酸
（一）转氨基作用
在转氨酶的作用下，α-氨基酸的氨基 转移到α-酮酸的位置上，生成相应的氨基 酸，原来的氨基酸则转变为α-酮酸。 该反应为一可逆反应，是体内合成非 必需氨基酸的重要途径。
转氨酶
• 体内有多种转氨酶，具有特异性。
• 谷氨酸与α-酮酸的转氨酶最为重要。
谷丙氨酸转氨酶，丙氨酸转氨酶（GPT或ALT）
第一节
蛋白质的营养作用
Nutritional Function of Protein
蛋白质的重要性
1.蛋白质是生物体的重要组成，维持组织细胞 的生长、更新和修复； 2.参与多种重要的生理活动；
3.氧化供能。
一、人体氮平衡及对蛋白质的需要量
（一）氮平衡
（二）蛋白质的生理需要量 60Kg 成人：每日最低分解20g。
CH2-COOH CH2 氨基酸 （1） α -酮酸 C=O COOH α -酮戊二酸 NH2 HOOC-CH2-CH-COOH （3） 天冬氨酸 （2）
Mg2+，GTP
O HN N IMP N N R—5/—P NH3
CH2 COOH HN CH COOH CH2-COOH N CH2COOH N CH2 腺苷酸代琥珀酸 COCOOH N CH-NH2 N R—5/—P NH2 （7） 草酰乙酸 COOH CH2COOH HOOCCH N （4） L-谷氨酸 N CHOHCOOH HCCOOH N N 苹果酸 （6） 延胡索酸 AMP R—5/—P 图9—6 嘌呤核苷酸循环
氨基酸的代谢概况
来源
食物蛋白
消化吸收
去路
氨 基
脱氨基
NH3
尿素
糖、酮体
α-酮酸
脱羧基
组织蛋白 合成氨基酸
（非必需氨基酸）
降解
酸 代
转化或参与合成
氧化供能 氨基酸
胺类 某些含氮化合物
合成
谢 库
组织蛋白质
图8－2 氨基酸的来源与去路
一、氨基酸的脱氨基作用（deamination）
氨基酸分解代谢最首要的反应是脱氨基作用
(5) (4) (3)
酶3
蛋白质
图9-2 蛋白质 降解的胞液途径 (1) HS－酶1使泛素活化(2)泛素与HS－酶2结合 (3) 底物蛋白质的初步活化 (4) 蛋白质泛素化 (5)泛素化蛋白质在蛋白酶催化下水解
酶1：泛素活化酶 酶2：泛素结合酶 酶3：泛素－蛋白质连接酶
第四节 氨基酸的一般代谢
General Metabolism of Amino Acids
CH2 CH2NH2 酪胺
CH3 对甲酚
苯酚
（三）吲哚及甲基吲哚的生成
CH2CHCOOH N H 色氨酸 NH2 N H 甲基吲哚
CH3 N H 吲哚
（四）硫化氢的产生
（五）氨的生成
第三节 体内蛋白质的降解
Degradation of Intracellular Proteins
半衰期t1/2（half-life）:
丙酮酸 NH3 氨基酸
丙氨酸
丙氨酸
丙氨酸
图9-7 丙氨酸－葡萄糖循环 8-6
对比乳酸循环
（三）尿素的生成
• • • • 合成尿素是氨的主要去路。 80%-90％的氨以尿素形式排出。 肝是合成尿素的重要器官。 1932年Hans Krebs等根据一系列实验，首先提出了尿素合 成的鸟氨酸循环(ornithine cycle)又称尿素循环（urea cycle）。
（一）胺的生成
氨基酸脱羧酶 胺类 -CO2
降压物质
蛋白质 组氨酸 赖氨酸
苯丙氨酸 酪氨酸
组胺 尸胺 脱羧
酪氨酸 色氨酸 入脑β-羟化
酪胺 色胺
苯乙醇胺 Β-羟酪胺
假神经递质 中枢抑制 肝昏迷
升压物质
苯乙胺 酪胺
正常在肝分解
（二）酚类的生成
OH OH OH OH
CH2 CHNH2 COOH 酪氨酸
二、蛋白质的营养价值
（一）必需氨基酸与非必需氨基酸
必需氨基酸： 机体必需，但又不能自身合成，必须由食物蛋白 供给的氨基酸。共有8种必需氨基酸： 缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、 蛋氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸 非必需氨基酸： 机体可以合成，不一定必须由食物蛋白质供给的 氨基酸。在营养和代谢上与必需氨基酸同样重要。
嘌呤/嘧啶 的合成
谷氨酰胺
血循环
肾
谷氨酰胺酶 氨
肝
谷氨酰胺酶
氨 尿素
铵盐
天冬酰胺酶治疗白血病
——减少血液天冬酰胺可抑制白血病细胞蛋白质的合成
COOH CH2 CHNH2 COOH 天冬氨酸 CONH2 ＋ （CH2）2 CHNH2 COOH 谷氨酰胺
ATP AMP+PPi CONH2
CH2
天冬酰胺 合成酶
第八章 蛋白质的分解代谢
(Metabolism of Protein)
氨基酸的代谢概况
来源
食物蛋白
消化吸收
去路
氨 基
脱氨基
NH3
尿素
糖、酮体
α-酮酸
脱羧基
组织蛋白 合成氨基酸
（非必需氨基酸）
降解
酸 代
转化或参与合成
氧化供能 氨基酸
胺类 某些含氮化合物
合成
谢 库
组织蛋白质
氨基酸的来源与去路
第一节 蛋白质的营养作用 一、人体氮平衡与对蛋白质的需要量 二、蛋白质的营养价值 第二节 外源蛋白质的消化、吸收与腐败 一、蛋白质的消化 二、氨基酸的吸收和转运 三、肠内的腐败作用 第三节 体内蛋白质的降解 一、组织蛋白质降解的溶酶体途径 二、组织蛋白质降解的胞液途径 第四节 氨基酸的一般代谢 一、氨基酸的脱氨基作用 二、氨的代谢 三、酮酸的代谢 第五节 一些氨基酸的特殊代谢 一、氨基酸的脱羧基作用 二、一碳单位的代谢 三、含硫氨基酸的代谢 四、芳香族氨基酸的代谢 五、支链氨基酸的代谢