[S ]，r = k2[E0 ]，即反应速率与酶的总浓度成正比，
当[ S ] → ∞ 时，速率趋于极大 ( rm )，即有 rm = k 2 [ E0 ]，代入（11）式，得： r [S ] = rm K M + [ S ] 当r = （12）
rm 时 ， K M = [ S ]， 也就是说当反应速率达到最大速率的一半 时，底物 2 的浓度就等于米氏常数。K M 的第三 个含义 ) ( 将（12）式重排得： 1 KM 1 1 = + r rm [ S ] rm (13)
5.3 酶催化反应
许多生物化学反应都是酶催化反应。酶是一种蛋 白质分子，其质点的直径范围在10～100nm之间， 因此酶催化反应处于均相与复相催化之间，既可 以看成是底物与酶形成了中间化合物，也可以看 成是在酶的表面上首先吸附了底物，而后再进行 反应。
1.酶催化反应具有一下四个特点： (1)高度的选择性：一种酶常只能催化一种反应，而对其它反应 不具活性。 (2)高效性：酶催化反应的催化效率非常高，比一般的无机或有 机催化剂可高出108～1012倍。例如，一个过氧化氢分解酶分 子，能在1S内分解105个过氧化氢分子；而石油裂解中使用的 硅酸铝催化剂，在773K时约4S才分解一个烃分子。 (3)酶催化反应所需的条件温和，一般在常温常压下即可进行。 如：工业合成氨反应必须在高温高压下的特殊设备中进行， 而某些植物茎中的固氮酶，不但能在常温常压下固定空气中 的氮，而且能将它还原成氨。 (4)酶催化反应的历程复杂，其具体表现在酶催化反应的速率方 程复杂，对酸度、离子强度敏感，与温度关系密切等。
Cu CH3CHO + H2 → 200~250 0C Al2O3 C2 H4 + H2O 350~360 0C → C2 H5OH Al O 2 3 C2 H5OC2 H5 + H2O 140 0C → ZnO⋅Cr2O3 CH2 = CH − CH = CH2 + H2O + H2 400~500 0C →
斜率KM/rm 1/rm 1/r
K 1 1 如以 对 作图， 直线的斜率为 M ， r [S ] rm 直线的截矩为 解出 K M 和 rm . 1 KM 1 1 = + → 对有副反应 or r0 rm [ S ]0 rm 反应易受其它因素干扰时，常用初速法处理。 1 ，二者联立从而可 rm
-1/KM
故催化反应的活化能Ea为E1 + E3 − E2 . 对于一般催化反应来说，E1、E2均比Ea(非 催化)小得多(如图1)，故有Ea ′ < Ea . 在催化剂的存在下，反应的途径改变了， 只需克服两个小的能峰E1和E3。
由以上我们可以看出， 催化剂改变了反应机理，降低了活化能， (1) 从而使反应活速率增大； 催化剂有时受活化熵的影响， (2)
反应 1 反应
首先我们来考查反应总活化能Ea与各步活化物E1 , E2 , E3之间的关系 若第一个反应能快速达到平衡，则速控步骤应为(2)，总反应速率为 r = k3[ AK ][ B] 由催化剂与反应物之间的平衡r+ = r－，有： k1[ A][ K ] = k2 [ AK ] [ AK ] = r = k3 k1 [ A][ K ] k2
化合物的消耗速率常数与生成速率常数之比（K M第一个含义）。 反应速率r＝
由上述可知：KM = [ E][S ]/[ ES ] 即：米氏常数实相当于反应[ E] + [S ] = [ ES ]的不稳定常数（KM第二个含义）。
令酶的起始浓度为[E0 ]，反应达稳定后，它一部分变为中间化合物[ES ], 另一部分仍处于游离状态。所以： [E0 ] = [E] + [ES ] 即 [E] = [E0 ]-[ES ] [E][S ] 代入[ES ] = 得： KM [E0 ][S ] [ES ] = KM + [ S ] k2[E0 ][S ] d[P] 所以 r = = k2[ES ] = dt KM + [ S ] (1)当[S ]很大时，KM 而与[S ]无关，对[S ]来说是零级反应。 (2)当[S ]很小时，KM＋ S ] ≈ KM，r = [ 这一结论与实验事实是一致的。 k2[E0 ][S ] ，反应对[S ]来说为一级反应。 KM (11)
CO2 + 3H 2 ƒ CH 3OH + H 2O
在常压下寻找甲醇分解反应的催化剂就可作为高压下合成甲 醇的催化剂。
⑥催化剂不能实现热力学上不能发生的反应。即加入催化剂不 可能使一个反应的∆G改变符号。因此在找寻催化剂时，首 先要尽可能地根据热力学的原则核算一下某反应在该条件下 发生的可能性。 ⑦催化剂具有特殊的选择性。所谓选择性是指当一个反应体系 中同时可能存在着几种反应时，催化剂的存在可以使其中某 反应的速率显著增加，而使另一些反应的速率改变很小，甚 至不改变，使反应朝着需要的方向进行。
0 0 ∆≠Sm ∆≠Hm kBT k(r) = exp( r )exp(− r )，若活化熵改变，也能强烈地影响 h R RT 速率常数k(r). 例如乙烯的加氢反应，在W和Pt催化剂上活化能相同，
但在Pt上的活化熵增大，导致指前因子A增大，反应速率加快； 增大，反应速率加快； (3)催化反应随催化剂浓度的增大，反应速率变大。在大多数情况下， k3k1 有关系式k = [K]存在； 催化剂参与反应，生成中间化合物，反 (4) k2 应后又被恢复，形成了一个催化循环。
2.催化机理 目前，酶催化的研究是十分活跃的领域，但至今酶催化理论 还很不成熟。最简单的酶催化机理是Michaelis和Menton提 出的。酶(E)与底物(S)先形成中间化合物(ES)，然后中间化 合物(ES)再进一步分解为产物，并释放出酶。
S+
k2 ES E + P →
1/[S]
3. 抑制作用 实际上，上述酶催化反应机理过于简化，即使最 简单的酶催化反应也比上述情况复杂得多，且在 机理中往往还存在着多种阻化历程。另外，如果 酶反应速度过快，往往采用抑制的方法研究。抑 制作用有很多种，其中一种叫做竞争性抑制作用。 这类抑制剂与底物分子结构及大小相似，它可占 据酶上的活性部位，与底物发生竞争。
④催化剂只能加速反应达到平衡，缩短达到平衡所需的时间， 但不能改变平衡常数，不能移动平衡点。原因是△G0 只取决 于起始态，而与中间过程无关。(△G0＝-RTlnK0)。 对于已达到平衡的反应，不可能借助加入催化剂以增加产物 百分比，只提高反应速率。我们知道所谓化学平衡不是绝对 的静止，而是正向反应速率与逆向反应速率相等。对一可逆 反应来说，其平衡常数等于正向反应速率常数和逆向反应速 率常数之比，即 K=k+/k-
催化反应的基本共同点
①催化剂在反应前后，其化学性质没有改变，但在反应过程中 催化剂参加了反应，与反应物生成某种不稳定的中间化合物， 形成一个催化循环，其物理性质则可能发生了变化。如： MnO2催化KClO3分解，MnO2由粒状变为粉状；Pt催化氨氧化， Pt表面变得粗糙等。 ②催化剂量比较少（相对于反应物而言）。 ③催化剂能加快反应达到平衡的速率，是由于改变了反应的历 程，降低了活化能。至于它怎样降低活化能，机理如何，对 大部分催化反应来说，了解得还很有限。
①[S]很大时，r与[S]无关，r∝[E0] ②[S]很小时，r与[S]直线，r与[S]成正比
KM
[s]
ES分解为产物( P)的速率很慢，它控制着整个反应的速率。采用稳态法处理： d[ ES ] = k1[S ][ E] − k−1[ ES ] − k2[ ES ] = 0 dt k1[S ][ E] [ E][S ] 所以 [ ES ] = = (9) k−1 + k2 KM 式中KM = k-1 + k2 称为米氏常数，这个公式也叫米氏公式。可见，KM 为中间 k1 d[ P] = k2[ ES ] dt k [ E][S ] = 2 KM
5.1 催化作用基本原理
当催化剂的作用是加快反应速率时，称为 “正 催化剂”；当催化剂的作用是减慢反应速率 时，称为“负催化剂”或阻化剂。负催化剂的 实 际应用目前还很少，一般如不特别说明，都是 指正催化剂而言。
催化反应通常可分为三大类： ①均相催化：即催化剂和反应物同处于同一相中，均为气相或 均为液相。如：NO2与SO2处于同一气相中，PdCl2·CuCl2与乙 烯处于同一液相中。 ②复相催化：即催化剂和反应物处于不同相中，如：V2O5对 SO2氧化为SO3的催化作用，Fe对合成氨的催化作用等。 ③生物催化，或称酶催化。如馒头的发酵、制酒过程中的发酵 等都属于酶催化。由于酶是由蛋白质或核酸分子组成，而分 子很大，已达到胶体粒子大小的范围，因此它既不同于均相 催化也不同于复相催化，而是兼备二者的某些特征。 虽然这三类催化作用的催化机理可能不大相同，但催化作用都 由若干共同的特征。
上述这些反应从热力学观点看，都可自发进行， 但某种催化剂却只对某一特定反应有催化作用， 而并不能加速所有热力学上可能的反应，这就是 催化剂的选择性。
5.2 均相催化反应
在均相催化反应中，催化剂与反应物同处于气相或液相。 设催化剂K能加速反应 A + B AB →
K
其机理为首先反应物和催化剂反应生成不稳定的中间化合物 A + K AK* → 然后这中间化合物分解为产物，同时又使催化剂再生 AK* + B AB + K → 上述机理表明，催化剂参与了反应，改变了反应途径， 但催化剂的数量不变
1、催化剂加速反应的实质（中间化合物理论） 、催化剂加速反应的实质（中间化合物理论）
AB
对于总包反应 A+ B AB →
K
能 量
Ea
E1
AK
ABK
其机理为 A+ K
k1 k2
E’a’ E2 E3
A+B+K