酶的定义及特点
酶的概念：
酶是由活细胞合成的，对其特异底物起高效催化作用的生物催化剂（biocatalyst）。

已发现的有两类：主要的一类是蛋白质酶（enzyme），生物体内已发现4000多种，数百种酶得到结晶。

美国科学家Cech于1981年在研究原生动物四膜虫的RNA前体加工成熟时发现核酶“ribozyme”，为数不多，主要做用于核酸（1989年的诺贝尔化学奖）。

二、酶的作用特点
酶所催化的反应称为酶促反应。

在酶促反应中被催化的物质称为底物，反应的生成物称为产物。

酶所具有的催化能力称为酶活性。

酶作为生物催化剂，具有一般催化剂的共性，如在反应前后酶的质和量不变；只催化热力学允许的化学反应，即自由能由高向低转变的化学反应；不改变反应的平衡点。

但是，酶是生物大分子，又具有与一般催化剂不同的特点。

1．极高的催化效率
酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。

例如，脲酶催化尿素的水解速度是H+催化作用的7×1012倍；碳酸酐酶每一酶分子每秒催化6×105 CO2与水结合成H2CO3，比非酶促反应快107倍。

2．高度的特异性
酶对催化的底物有高度的选择性，即一种酶只作用一种或一类化合物，催化一定的化学反应，并生成一定的产物，这种特性称为酶的特异性或专一性。

有结构专一性和立体异构专一性两种类型。

结构专一性又分绝对专一性和相对专一性。

前者只催化一种底物，进行一种化学反应。

如脲酶仅催化尿素水解。

后者可作用一类化合物或一种化学键。

如酯酶可水解各种有机酸和醇形成的酯。

在动物消化道中几种蛋白酶专一性不同，胰蛋白酶只水解Arg或Lys羧基形成的肽键；胰凝乳蛋白酶水解芳香氨基酸及其它疏水氨基酸羧基形成的肽键。

立体异构专一性指酶对底物立体构型的要求。

例如乳酸脱氢酶催化L-乳酸脱氢为丙酮酸，对D-乳酸无作用；L-氨基酸氧化酶只作用L-氨基酸，对D-氨基酸无作用。

3．酶活性的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，通过改变酶的合成和降解速度可调节酶的含量；酶在胞液和亚细胞的隔离分布构成酶的区域化调节；代谢物浓度或产物浓度的变化可以抑制或激活酶的活性；激素和神经系统的信息，可通过对关键酶的变构调节和共价修饰来影响整个酶促反应速度。

所以酶是催化剂又是代谢调节元件，酶水平的调节是代谢调控的基本方式。

4．酶的不稳定性
酶主要是蛋白质，凡能使蛋白质变性的理化因素均可影响酶活性，甚至使酶完全失活。

酶催化作用一般需要比较温和的条件（37℃、1atm、pH7）。