氨基酸的等电点
氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。

必需氨基酸:指人或其它动物生长所需但自身不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。

蛋白质一级结构：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

蛋白质二级结构：在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。

蛋白质三级结构：蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。

蛋白质变性：生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。

复性：在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。

别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活
性丧失的现象。

分子病：某种蛋白质的氨基酸排序异常导致的遗传病。

氨基酸残基：氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。

核酸的变性与复性：对呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键断开，双链DNA
脱解为单链的现象叫做核酸的变性。

熔解温度（Tm）：紫外吸收增量达到最大变化值半数时所对应的温度
增色效应：核酸水解时，紫外吸收值通常增加30%-40%的现象。

退火：变形核酸复性时需缓慢冷却叫做退火。

核酸的一级结构：核苷酸残基沿多核苷酸链排列的序列。

酶：通过降低活化加快反应速率的生物催化剂，除少数RNA 外几乎都是蛋白质。

全酶：具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。

单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶
寡聚酶：有几个或多个亚基以非共价键结合组成的酶称为寡聚酶。

多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。

活性部位：酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。

酶活力单位（U）：指在特定条件下，单位时间内能转化一定量底物的酶量。

比活：每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩
尔数。

比活是酶纯度的测量
米氏方程：表示一个酶促反应的速率（υ）与底物浓度（[s]）关系的速度方程。

维生素：是一类动物本身不能合成，但对动物生长和健康又是必需的有机物。

辅酶：某些酶在发挥催化作用时所需的一类辅助因子，其成分中往往含有维生素。

辅酶
与酶结合松散，可以通过透析除去。

辅基：是与酶蛋白质共价结合的金属离子或一类有机化合物，用透析法不能除去。

辅基
在整个酶促反应过程中始终与酶的特定部位结合
糖：
生物氧化：生物体内有机物质氧化而产生大量能量的过程称为生物氧化。

电子传递链：在生物氧化中，底物脱下的氢经过一系列传递体传递，最后与氧结合
生成H2O的电子传递系统，又称呼吸链。

氧化磷酸化：在底物脱氢被氧化时，电子或氢原子在呼吸链上的传递过程中伴随ADP磷酸
化生成ATP的作用，称为氧化磷酸化。

磷氧比：消耗一个原子的氧所生成ATP的分子数称为磷氧比值（P／O）。

糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。

部位――肝脏，肾脏。

糖酵解途径：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最
主要途径。

磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起
始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸
戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。

化学渗透理论：一种学说，主要论点是底物氧化期间建立的质子浓度梯度提供了驱动ADP
和ATP和Pi形成ATP的能量。

尿素循环：一个由4步酶促反应组成，可以将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素的循环。

脱氨：在酶的催化下从生物分子（氨基酸或核苷酸）中除去氨基的过程。

氧化脱氨：α-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应的α-酮酸的过程。

氧化脱氨实际上包括氧
化和脱氨两个步骤。

（脱氨和水解）
一碳单位：具有一个碳原子的基团。

在多肽链的含有游离氨基的一端称为肽链的氨基端或N端，而另一端含有一个游离羧
基的一端称为肽链的羧基端或C端。

1.右手α-螺旋结构是在纤维蛋白和球蛋白中发现的最常见的二级结构,每圈螺旋含有3.6
个氨基酸残基，螺距为0.54nm,螺旋中的每个肽键均参与氢键的形成以维持螺旋的稳定。

β-
折叠结构多肽链以较伸展的曲折形式存在，肽链的排列可以有平行和反平行两种方式。

氨基
酸之间的轴心距为0.35nm,相邻肽链之间借助氢键彼此连成片层结构。

2．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？
蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向;
蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。

空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。

3．蛋白质的α―螺旋结构有何特点？
（1）多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧,
(2) 每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm
（3）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N―H与前面第四个氨基酸的C＝O
形成氢键。

4.蛋白质变性后哪些性质会发生改变？
（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。

（1）生物活性丧失；
（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子
形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，
如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。

（3）生物化学性质的改变，分子结构伸展松散，易被蛋白酶分解。

8．蛋白质有哪些重要功能
．答：蛋白质的重要作用主要有以下几方面：
（1）生物催化作用（2）结构蛋白（3）运输功能（4）激素调节
（5）免疫保护功能（7）贮藏蛋白（8）接受和传递信息（8）控制生长与分化
核酸分两大类：DNA和RNA。

所有生物细胞都含有这两类核酸。

但病毒不同，DNA
病毒只含有DNA，RNA病毒只含RNA。

tRNA二级结构：三叶草结构，四环四臂(D环，反密码子环，额外环，TψC环，氨基
酸臂，D臂，反密码子臂，TψC臂)；
三级结构：倒L形。

作用：活化，搬运氨基酸。

名称V
别名1. 硫胺素2. 抗脚气病维生素TPP
辅酶
生理功能 1. 参与α-酮酸氧化脱羧反应 2. 抑制胆碱酯酶活性，保护神经正常传导。