生物化学全套课件
(一)蛋白质的一级结构(化学结构)
一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,即氨 基酸的线性序列。在基因编码的蛋白质中,这种序列是 由mRNA中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共 价键(covalent bonds)主要指肽键(peptide bond)和二 硫键(disulfide bond)
平行
N
N
C
C
R
R
R
反平行
C
N
β-折叠片中,相邻多肽链平行或反平行(较稳定)。
β折叠和β转角
(3)β-转角(β-turn)
为了紧紧折叠成紧密的球蛋白,多肽链常常反转方向,成 发夹形状。一个氨基酸的羰基氧以氢键结合到相距的第四 个氨基酸的氨基氢上。 O R
1CH—C N — C R CH 2 O H N—H O=C 3CH O H R N C—4CH—N H R
生物化学
生物化学课件
第一章 蛋白质化学
蛋白质的生物学意义 蛋白质的元素组成 蛋白质的氨基酸组成 肽 蛋白质的结构
提要
蛋白质分子结构与功能的关系
蛋白质的性质
蛋白质的分类
蛋白质 是由许多不同的α-氨基酸 按一定的序列通过酰胺键(肽键) 缩合而成的,具有较稳定的构象 并具有一定生物功能的大分子。
一、蛋白质的生物学意义
非极性R基团氨基酸
不带电荷极性R基团氨基酸
带电荷R基团氨基酸
第二节、 蛋白质的结构
蛋白质是氨基酸以肽键相互连接的线性序列。在蛋白质 中,多肽链折叠形成特殊的形状(构象)(conformation)。 在结构中,这种构象是原子的三维排列,由氨基酸序列决定。 蛋白质有四种结构层次:一级结构(primary),二级结构 (secondary),三级结构(tertiary)和四级结构(quaternary) (不总是有)。
COOH
COO+H N—C —H 3 α
H2N—Cα—H R
不带电形式
R
两性离子形式
Cα如是不对称C(除Gly),则:
1. 具有两种立体异构体 [D-型和L-型]
2. 具有旋光性 [左旋(-)或右旋(+)]
亚氨基酸 氨基酸中含有的不是氨基而是 亚氨基,称之为亚氨基酸,比 如脯氨酸
(二)氨基酸的分类
1. 生物体的组成成分 2. 酶 3. 运输 4. 运动 5. 抗体 6. 干扰素 7. 遗传信息的控制 8. 细胞膜的通透性 9. 高等动物的记忆、识别机构
二、蛋白质的元素组成
C(50~55%)、H(6~8%)、O(20~23%)、 N(15~18%)、 S(0~4%)、…
N的含量平均为16%——凯氏(Kjadehl) 定氮法的理论基础
非极性疏水性氨基酸 丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、异亮 氨酸(Ile)、脯氨酸(Pro)、苯丙氨酸(Phe) 、色氨 酸(Trp)、蛋氨酸(Met) 非电离极性氨基酸 1)甘氨酸(Gly)丝氨酸(Ser)苏氨酸(Thr)半胱氨酸 (Cys) 酪氨酸(Tyr)天冬酰胺(Asn)谷氨酰胺(Gln) 带负电【酸性】 天冬氨酸(Asp)谷氨酸(Glu) 带正电【碱性】 赖氨酸(Lys)精氨酸(Arg)组氨酸(His)
三、蛋白质的氨基酸组成
氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。从细 菌到人类,所有蛋白质都由20种标准氨基 酸(20 standard amino acids)组成。
(一)氨基酸的结构通式:19种氨基酸具有一 级氨基(-NH3+)和羧基(-COOH)结合到α碳 原子(Cα),同时结合到(Cα)上的是H原子 和各种侧链(R);Pro具有二级氨基(α-亚氨 基酸)
β-转角经常出 现在连接反平 行β-折叠片的 端头。
(4)自由回转
没有一定规律的松散肽链结构。酶的活性部位。
2. 超二级结构和结构域
超二级结构是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相 互作用,形成有规则的,在空间上能辨认的二级结构组合 体。是蛋白质二级结构至三级结构层次的一种过渡态构象 层次。
——蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽 链的走向。
1. 蛋白质的二级结构
——指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式 (1)α-螺旋(α-helix) Pauling和Corey于1965年提出。 结构要点:
1)螺旋的每圈有3.6个氨基酸,螺旋间距离为0.54nm,每 个残基沿轴旋转100°。 2)每个肽键的羰基氧与远在第四个氨基酸氨基上的氢 形成氢键(hydrogen bond),氢键的走向平行于螺旋轴, 所有肽键都能参与链内氢键的形成。 O H H 3.613 (ns) —C—(NH—C—CO)3 N—
Glu-Arg-Gly-Phe-Phe-Tyr-Thr-Pro-Lys-AlaOH
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牛胰岛素的化学结构
核糖核酸酶的一级结构
肽键的形成
肽——一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物。 氨基酸之间脱水后形成的键称肽键(酰胺键)。
二肽;
多肽;
寡肽;
(二)蛋白质的空间结构(构象、高级结构)
A链
1 5
—S————S—— 6 7 S S 5 7 10 15 10 11 15 20 S S 19 20 21
HGly-Ile-Val-Glu-Gln-Cys-Cys-Ala-Ser-Val-Cys-Ser-Leu-Tyr-Gln-Leu-Glu-Asn-Tyr-Cys-AsnOH
B链
1
HPhe-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cys-Gly-Ser-His- Leu-Val- Glu- Ala- Leu- Tyr –Leu -Val-Cys-GlyRຫໍສະໝຸດ α-螺旋的四种不同的表示形式
(2)β-折叠结构(β-pleated sheet)
是一种肽链相当伸展的结构。肽链按层排列,依靠相邻肽链 上的羰基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性。肽键的平面 性使多肽折叠成片,氨基酸侧链伸展在折叠片的上面和下面。 R Cα Cα Cα R Cα Cα R Cα N C
凯氏定氮法是测定化合物或混合物中总氮量的一种方法。即在有催化 剂的条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转变成无机铵盐,然后在 碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气馏出并为过量的酸液吸收,再 以标准碱滴定,就可计算出样品中的氮量。由于蛋白质含氮量比较恒 定,可由其氮量计算蛋白质含量,故此法是经典的蛋白质定量方法。