氨基酸氨基酸定义氨基酸（amino acids）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。
是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。
氨基酸的结构通式：构成蛋白质的氨基酸都是一类含有羧基并在与羧基相连的碳原子下连有氨基的有机化合物，目前自然界中尚未发现蛋白质中有氨基和羧基不连在同一个碳原子上的氨基酸。
氨基酸分类天然的氨基酸现已经发现的有300多种，其中人体所需的氨基酸约有22种，分非必需氨基酸和必需氨基酸（人体无法自身合成）。
另有酸性、碱性、中性、杂环分类，是根据其化学性质分类的。
1、必需氨基酸（essential amino acid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。
共有8种其作用分别是：①赖氨酸（Lysine ）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸（Tryptophane）：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine ）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine ）：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Viline）：作用于黄体、乳腺及卵巢。
其理化特性大致有：1）都是无色结晶。
熔点约在230°C以上，大多没有确切的熔点，熔融时分解并放出CO2；都能溶于强酸和强碱溶液中，除胱氨酸、酪氨酸、二碘甲状腺素外，均溶于水；除脯氨酸和羟脯氨酸外，均难溶于乙醇和乙醚。
2）有碱性[二元氨基一元羧酸，例如赖氨酸（lysine）]；酸性[一元氨基二元羧酸，例如谷氨酸（Glutamic acid）]；中性[一元氨基一元羧酸，例如丙氨酸（Alanine）]三种类型。
大多数氨基酸都呈显不同程度的酸性或碱性，呈显中性的较少。
所以既能与酸结合成盐，也能与碱结合成盐。
3)由于有不对称的碳原子，呈旋光性。
同时由于空间的排列位置不同，又有两种构型：D型和L型，组成蛋白质的氨基酸，都属L型。
由于以前氨基酸来源于蛋白质水解（现在大多为人工合成），而蛋白质水解所得的氨基酸均为α-氨基酸，所以在生化研究方面氨基酸通常指α-氨基酸。
至于β、γ、δ……ω等的氨基酸在生化研究中用途较小，大都用于有机合成、石油化工、医疗等方面。
氨基酸及其衍生物品种很多，大多性质稳定，要避光、干燥贮存。
2、非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成，不需要从食物中获得的氨基酸。
例如甘氨酸、丙氨酸等氨基酸。
氨基酸单字母简写和性质列表：缩写全名中文译名支链分子量等电点解离常数（羧基）解离常数（胺基）pKr(R)G Gly Glycine 甘氨酸亲水性75.07 6.06 2.35 9.78A Ala Alanine 丙氨酸疏水性89.09 6.11 2.35 9.87V Val Valine 缬氨酸疏水性117.15 6.00 2.39 9.74L Leu Leucine 亮氨酸疏水性131.17 6.01 2.33 9.74I Ile Isoleucine 异亮氨酸疏水性131.17 6.05 2.32 9.76F Phe Phenylalanine 苯丙氨酸疏水性165.19 5.49 2.20 9.31W Trp Tryptophan 色氨酸疏水性204.23 5.89 2.46 9.41Y Tyr Tyrosine 酪氨酸亲水性181.19 5.64 2.20 9.21 10.46D Asp Aspartic acid 天冬氨酸酸性133.10 2.85 1.99 9.90 3.90H His Histidine 组氨酸碱性155.16 7.60 1.80 9.33 6.04N Asn Asparagine 天冬酰胺亲水性132.12 5.41 2.14 8.72E Glu Glutamic acid 谷氨酸酸性147.13 3.15 2.10 9.47 4.07K Lys Lysine 赖氨酸碱性146.19 9.60 2.16 9.06 10.54Q Gln Glutamine 谷氨酰胺亲水性146.15 5.65 2.17 9.13M Met Methionine 甲硫氨酸疏水性149.21 5.74 2.13 9.28R Arg Arginine 精氨酸碱性174.20 10.76 1.82 8.99 12.48S Ser Serine 丝氨酸亲水性105.09 5.68 2.19 9.21T Thr Threonine 苏氨酸亲水性119.12 5.60 2.09 9.10C Cys Cysteine 半胱氨酸亲水性121.16 5.05 1.92 10.70 8.37P Pro Proline 脯氨酸疏水性115.13 6.30 1.95 10.64氨基酸检测茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。
是氨基酸通过肽键相连的化合物，蛋白质不完全水解的产物也是肽。
肽按其组成的氨基酸数目为2个、3个和4个等不同而分别称为二肽、三肽和四肽等，一般含10个以下氨基酸组成的称寡肽（oligopeptide），由10个以上氨基酸组成的称多肽（polypeptide），它们都简称为肽。
肽链中的氨基酸已不是游离的氨基酸分子，因为其氨基和羧基在生成肽键中都被结合掉了，因此多肽和蛋白质分子中的氨基酸均称为氨基酸残基（amino acid residue）。
多肽有开链肽和环状肽。
在人体内主要是开链肽。
开链肽具有一个游离的氨基末端和一个游离的羧基末端，分别保留有游离的α－氨基和α－羧基，故又称为多肽链的N端（氨基端）和C端（羧基端），书写时一般将N端写在分子的左边，并用（H）表示，并以此开始对多肽分子中的氨基酸残基依次编号，而将肽链的C端写在分子的右边，并用（OH）来表示。
目前已有约20万种多肽和蛋白质分子中的肽段的氨基酸组成和排列顺序被测定了出来，其中不少是与医学关系密切的多肽，分别具有重要的生理功能或药理作用。
多肽在体内具有广泛的分布与重要的生理功能。
其中谷胱甘肽在红细胞中含量丰富，具有保护细胞膜结构及使细胞内酶蛋白处于还原、活性状态的功能。
而在各种多肽中，谷胱甘肽的结构比较特殊，分子中谷氨酸是以其γ－羧基与半胱氨酸的α－氨基脱水缩合生成肽键的，且它在细胞中可进行可逆的氧化还原反应，因此有还原型与氧化型两种谷胱甘肽。
近年来一些具有强大生物活性的多肽分子不断地被发现与鉴定，它们大多具有重要的生理功能或药理作用，又如一些“脑肽”与机体的学习记忆、睡眠、食欲和行为都有密切关系，这增加了人们对多肽重要性的认识，多肽也已成为生物化学中引人瞩目的研究领域之一。
多肽和蛋白质的区别，一方面是多肽中氨基酸残基数较蛋白质少，一般少于50个，而蛋白质大多由100个以上氨基酸残基组成，但它们之间在数量上也没有严格的分界线，除分子量外，现在还认为多肽一般没有严密并相对稳定的空间结构，即其空间结构比较易变具有可塑性，而蛋白质分子则具有相对严密、比较稳定的空间结构，这也是蛋白质发挥生理功能的基础，因此一般将胰岛素划归为蛋白质。
但有些书上也还不严格地称胰岛素为多肽，因其分子量较小。
但多肽和蛋白质都是氨基酸的多聚缩合物，而多肽也是蛋白质不完全水解的产物。
氨基酸制备专利集1、氨基酸纳米硒及其制备方法2、含有活性药物、主链中具有氨基酸的聚酯及其制备方法3、复合氨基酸胶囊及其制备方法4、利用离交树脂由D－N－氨甲酰氨基酸水解制备D－氨基酸的方法5、一种D-氨基酸氧化酶的制备方法6、利用洋葱伯克霍氏德氏菌JS-02制备系列D-a-氨基酸的方法7、3－羟基－3－甲基丁酸（HMB）氨基酸盐制备方法8、环酮、其制备以及其在合成氨基酸中的应用9、一种氨基酸人体毛发营养食品或药品添加剂及其制备方法10、氨基酸叶面肥的制备方法11、氨基酸－麦饭石复合微量元素肥的制备方法12、酶制备富集对映体的β-氨基酸的方法13、酶制备富集对映体的β-氨基酸的方法14、芳香性氨基酸衍生物，其制备方法及其医药用途15、L－氨基酸酰－（8－喹啉基）胺及其衍生物和其制备方法16、稳定的氨基酸固体剂型和它们的制备方法17、新的氨基酸衍生物,其制备方法及含该化合物的药物组合物18、由氨基酸与羧酸酐反应水法制备酰氨基羧酸的方法19、氨基酸锌的制备方法及其应用20、氮－氨甲酰基氨基酸热水解制备光学活性氨基酸的方法目前认为，氨基酸以及各种氨基酸组成的二肽和三肽的吸收与单糖相似，是主动转运，且都是同Na+转运耦联的。
当肽进入肠粘膜上皮细胞后，立即被存在于细胞内的肽酶水解为氨基酸。
因此，吸收入静脉血中的几乎全部是氨基酸。
氨基酸作用氨基酸是构成生物体蛋白质并同生命活动有关的最基本的物质，是在生物体内构成蛋白质分子的基本单位，与生物的生命活动有着密切的关系。
它在抗体内具有特殊的生理功能，是生物体内不可缺少的营养成分之一。
一、构成人体的基本物质，是生命的物质基础1．构成人体的最基本物质之一构成人体的最基本的物质，有蛋白质、脂类、碳水化合物、无机盐、维生素、水和食物纤维等。
作为构成蛋白质分子的基本单位的氨基酸，无疑是构成人体内最基本物质之一。
构成人体的氨基酸有20多种，它们是：色氨酸、蛋氨酸、苏氨酸、缬氨酸、赖氨酸、组氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、丙氨酸、苯丙氨酸、胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸、甘氨酸、丝氨酸、酪氨酸、3.5.二碘酪氨酸、谷氨酸、天门冬氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、精氨酸、瓜氨酸、乌氨酸等。
这些氨基酸存在于自然界中，在植物体内都能合成，而人体不能全部合成。
其中8种是人体不能合成的，必需由食物中提供，叫做“必需氨基酸”。
这8种必需氨基酸是：色氨酸、苏氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和苯丙氨酸。
其他则是“非必需氨基酸”。
组氨酸能在人体内合成，但其合成速度不能满足身体需要，有人也把它列为“必需氨基酸”。
胱氨酸、酪氨酸、精氨酸、丝氨酸和甘氨酸长期缺乏可能引起生理功能障碍，而列为“半必需氨基酸”，因为它们在体内虽能合成，但其合成原料是必需氨基酸，而且胱氨酸可取代80%～90%的蛋氨酸，酪氨酸可替代70%～75%的苯丙氨酸，起到必需氨基酸的作用，上述把氨基酸分为“必需氨基酸”、“半必需氨基酸”和“非必需氨基酸”3类，是按其营养功能来划分的；如按其在体内代谢途径可分为“成酮氨基酸”和“成糖氨基酸”；按其化学性质又可分为中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸，大多数氨基酸属于中性。