第三章酶
一、名词解释
1.Km
2.限速酶
3.酶的化学修饰
4.结合酶
5.Allosteric regulation
6.别构调节
7.Activators
8.辅基
9.反竞争性抑制作用
10.酶的特异性
二、填空
1.在酶浓度不变的情况下，底物浓度对酶促反应速度的作图呈____________双曲线，双倒数作图呈线。

2. Km值等于酶促反应速度为最大速度时的________________浓度。

3.关键酶所催化的反应具有下述特点：催化反应的速度，因此又称限速酶；催化反应，因此它的活性决定于整个代谢途径的方向；这类酶常受多种效应剂的调节。

4. 可逆性抑制作用中，抑制剂与酶的活性中心相结合，抑制剂与酶的活性中心外的必需基团相结合。

5. 酶的化学修饰主要有磷酸化与脱磷酸，，________________，腺苷化与脱腺苷及SH与-S-S-互变等，其中磷酸化与脱磷酸化在代谢调节中最为多见。

6. 同工酶指催化的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质的一组酶。

7. 竞争性抑制剂使酶对底物的表观Km ，而Vmax 。

8. 酶的特异性包括特异性，特异性与特异性。

三、问答
1.简述酶的“诱导契合假说”。

2.酶与一般催化剂相比有何异同？
3.什么是同工酶？请举例说明。

4.金属离子作为酶的辅助因子有哪些作用？
5.说明温度对酶促反应速度的影响及其实用价值。

参考答案
一、名词解释
1. 即米氏常数。

Km米氏常数是单底物反应中酶与底物可逆地生成中间产物和中间产物转化为产物这三个反应的速度常数的综合。

Km=k2+k3/k1 米氏常数等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

2.指整条代谢通路中，催化反应速度最慢的酶，它不但可以影响整条代谢途径的总速度，还可改变代谢方向，是代谢途径的关键酶，常受到变构调节和/或化学修饰调节。

3.某些酶分子上的一些基团，受其他酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性的变化。

4.酶分子中除含有氨基酸残基组成的多肽链外，还含有非蛋白部分。

这类结合蛋白质的酶称为结合酶。

其蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白部分称为辅助因子，有的辅助因子是小分子有机化合物，有的是金属离子。

酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化活性。

5. 即变构调节，某些物质能以非共价键形式与酶活性中心以外特定部位结合，使酶蛋白分子构象发生改变，从而改变酶的活性。

6.体内有的代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合，使酶发生变构并改变其催化活性。

此结合部位称为别构部位或调节部位。

对酶催化活性的这种调节方式称为别构调节。

受别构调节的酶称为别构酶。

导致别构效应的代谢物称为别构效应剂。

有时底物本身就是别构效应剂。

在多数情况下，代谢途径中的第一个酶或处于几条代谢途径交汇点的酶多为别构酶。

当后续代谢产物堆积时，它们作为效应剂抑制上游的别构酶；别构酶也可因产物的匮乏而激活。

7. 即激活剂。

使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。

激活剂大多为金属离子，少数为阴离子。

也有许多有机化合物激活剂。

大多数金
属离子激活剂对酶促反应是不可缺少的，否则将测不到酶的活性。

这类激活剂称为酶的必需激活剂；有些激活剂不存在时，酶仍然具有一定的催化活性，这类激活剂称为酶的非必需激活剂。

8. 合蛋白质中的非蛋白部分被称为辅基，绝大部分辅基是通过非共价键与蛋白部分相连，辅基与该蛋白质的功能密切相关。

9.抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降。

这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。

此类抑制作用同时降低反应的最大速度和表观Km值。

10.酶对其所作用的底物具有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物。

酶的这种特性称为酶的特异性。

根据酶对其底物选择的严格程度不同，酶的特异性大致分为三种类型：绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。

二、填空
1. 矩形；直
2. 一半；底物
3.最慢单向反应或非平衡反应
4.竞争性非（反）竞争性
5.乙酰化与脱乙酰甲基化与去甲基
6.相同不同
7. 增大不变
8. 绝对相对立体异构
三、问答题
1．酶在发挥其催化作用之前，必须先与底物密切结合。

这种结合不是锁与钥匙式的机械关系，而是在酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，这一过程称为没底物结合的诱导契合假说。

酶的构象改变有利于与底物结合；底物也在酶的诱导下发生变形，处于不稳定状态，易受酶的催化攻击。

这种不稳定状态称为过渡态。

过渡态的底物与酶的活性中心在结构上最相吻合，从而降低反应的活化能。

2. 相同点：1）反应前后无质和量的改变；
2）只催化热力学允许的反应；
3）不改变反应的平衡点；
4）作用的机理都是降低反应的活化能。

不同点：1）酶的催化效率高；
2）对底物有高度特异性；
3）酶在体内处于不断的更新之中；
4）酶的催化作用受多种因素的调节；
5）酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格
3. 同工酶是长期进化过程中基因分化的产物。

同工酶是指催化的化学反应相同，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。

不同的同工酶在不同组织器官中的含量与分布比例不同。

这主要是不同组织器官合成同工酶各亚基的速度不同和各亚基之间杂交的情况不同所致。

不同的同工酶对底物的亲和力不同。

这使不同的组织与细胞具有不同的代谢特点。

当某组织发生疾病时，可能有某种特殊的同工酶释放出来，同工酶谱的改变有助于对疾病的诊断。

例如心肌梗死后6~18小时，CK2释放入血，而LDH的释放比CK迟1~2天。

正常血浆LDH2的活性高于LDH1，心肌梗死时可见LDH1大于LDH2。

这些改变可见于所有的心肌梗死病例。

4. 1）作为酶活性中心的催化基团参加反应；
2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用；
3）为稳定酶的空间构象所必需；
4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。

5. 酶是生物催化剂，温度对酶促反应速度具有双重影响。

升高温度一方面可加快酶促反应速度，但同时也增加酶变性的机会，有使酶促反应速度降低。

温度升高到60o C以上时，大多数酶开始变性；80o C时，多数酶的变性已不可逆。

综合这两种因素，酶促反应速度最大时的环境温度称为酶促反应的最适温度。

在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用，温度每升高10o C，反应速度可加大1~2倍。

温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。

临床上低温麻醉就是利用酶的这一性质以减慢组织细胞代谢速度，提高机体对氧
和营养物质缺乏的耐受性，利于手术治疗。

低温保存生物制品和菌种也是基于这一原理。

生化实验中测定酶的活性时，应严格控制反应体系的温度。

酶制剂应保存在冰箱中，从冰箱中取出后应立即应用，以免因酶的变性而影响测定结果。