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生物化学 氨基酸代谢

1. 维持组织器官的生长、发育和修补作用
蛋白质特有的生理功能,是构成组织细胞的重要成分并参与组织细胞的更 新和修补。
2. 参与合成重要的含氮化合物**
胺类、神经递质、激素、嘌呤、 嘧啶等
3. 氧化供能:4.1千卡(17.19千焦)/克 4. 其他功能:如转运、凝血、免疫、记忆、识别等均与蛋白质有关
二、氮平衡(nitrogen balance)
2. 蛋白水解酶的催化活性具有特异性,对肽键的位置和形成 肽键的氨基酸残基有一定的选择。 如:内肽酶、外肽酶选择肽键位置 胃蛋白酶只能水解芳香族氨基酸的氨基和酸性氨基酸 的羧基之间的肽键。
蛋白质的消化过程

胰蛋白酶 碱性a.a 羧肽酶B
C端多肽
食物 食物蛋白酶
蛋白质


糜蛋白酶 芳香族a.a C端多肽
机体每日氮的摄入量与排出量维持着动态平衡,这种 动态平衡就称为氮平衡,反映了体内蛋白质的合成与分 解代谢的总结果。
1.氮总平衡 摄入氮=排出氮
2.氮正平衡 摄入氮﹥排出氮
3.氮负平衡 摄入氮﹤排出氮
营养正常的成年人 儿童,孕妇,恢复期病人 营养不良,消耗性疾病患者
生理需要量:
1. 成人(60kg体重)在不进食蛋白质时,其尿中仍 排出一定量的含氮终产物(53mg N/kg体重), 约相当于20g蛋白质。
蛋白质的营养价值取决于
① 必需氨基酸的含量
② 必需氨基酸的种类
③ 必需氨基酸的比例,即具 有与人体需求相符的氨基 酸组成
食物蛋白质的互补作用
几种营养价值低的蛋白质混合食用,互相补充必 需氨基酸的种类和数量,从而提高蛋白质的营养 价值,称为蛋白质的互补作用。
谷类:Lys少,Trp多; 豆类:Lys多,Trp少。
第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败
一、蛋白质的消化
机体不能直接利用外源性蛋白质修补或更新组织,必须经 过消化过程,消除外源性蛋白质的抗原性。消化作用使食 物蛋白质水解成小分子肽和氨基酸,便于机体吸收和利用。 蛋白质的消化是在胃肠道蛋白水解酶类催化下进行。
1. 蛋白水解酶以酶原的形式分泌,在胃肠道内激活成为有活 性的酶
1. 广泛存在于肝、肾、脑等组织 2. 是不需氧脱氢酶 3. 特异性强,只催化L-谷氨酸氧化脱氨基,由此可见大
多数氨基酸是通过其他方式脱氨基。
(二) 转氨基作用 (transamination)
转氨酶与转氨基作用
1. 在转氨酶(transaminase)的作用下,-氨基酸的-氨基 和-酮酸(-keto acid)的酮基互相交换,生成相应的新 的-氨基酸和-酮酸,这个过程称为转氨基作用。
合成代谢——DNA的复制,转录和翻译 遗传信息的传递与表达
蛋白质的代谢
分解代谢——氨基酸的分解代谢
本章学习内容安排
1. 蛋白质的营养价值
2. 氨基酸的来源与去路
3. 氨基酸的体内分解代谢* (1)一般氨基酸的代谢** (2)个别氨基酸的代谢
第十章 氨基酸代谢
第一节 蛋白质的营养
一、蛋白质的生理功能
2. -谷氨酰基循环:肠粘膜细胞膜上的-谷氨酰转移酶 分两阶段进行:GSH对氨基酸的转运、GSH的再生, 共消耗3×ATP/1×氨基酸
3. 某些抗原、毒素蛋白可以少量未经消化直接吸收,这是 导致过敏反应和食物中毒的原因。
三、蛋白质及其消化产物在肠中的腐败作用
肠道中未被吸收的食物蛋白质及其水解产物氨基 酸和/或小肽被肠道中的细菌消化利用,称为蛋白质的 腐败作用。
氮的吸收量=食入氮-粪中氮 氮的保留量=食入氮-粪中氮-尿中氮
1. 营养必需氨基酸(essential amino acid) 指体内需要,但人体不能自身合成或合成量少, 不能满足机体需求,必需由食物供给的氨基酸。 Lys赖、Trp色、Phe苯丙、Met蛋、Thr苏、Val 缬、Leu亮、Ile异亮.
氨基酸 -2H

亚氨基酸 + H2O -酮酸 + NH3
氨基酸氧化酶的作用
L-氨基酸氧化酶分布广泛但活性不高,而D-氨基酸 氧化酶体内含量很少,所以,这两种酶对于氨基酸 的脱氨基的意义不大。
R
氨基酸氧化酶
CH NH2 + H2O
O2
COOH
R CH O + NH3 + H2O2 COOH
L-谷氨酸脱氢酶的作用
弹性蛋白酶 脂肪族a.a
蛋白质
C端多肽
羧肽酶A
碱性a.a 寡肽 中性a.a
寡肽 (3~6个氨基酸)
氨基酸 二肽 二肽酶 氨基酸
二、肽和氨基酸的吸收
肽和氨基酸的吸收主要在小肠进行,吸收的机理尚未完全 阐明,目前认为肽和氨基酸的吸收方式包括以下两种:
1. 主动转运: 通过肠粘膜细胞表面的氨基酸载体蛋白吸收ATP,需要 消耗ATP。
2. 最低需要量:30~50g/日。
3. 不同性别、年龄、生理条件下,对蛋白质的需 要量有所不同。
三、蛋白质的营养价值 (physiological value )
蛋白质的营养价值即蛋白质在体内的利用率,以氮的保留 量与氮的吸收量的百分率表示。
氮的保留量 蛋白质的生理价值= 氮的吸收量 × 100
COOH
C
NH3
H
脱氨基作用
一、氨基酸的脱氨基作用
部位:体内大多数组织中 方式:氧化脱氨基作用
转氨基作用 联合脱氨基作用 —— 体内最重要的脱氨基方式
(一) 氧化脱氨基作用(Oxidative Deamination)
氨基酸脱氨伴有氧化反应,称为氧化脱氨基作用。
催化氧化脱氨基作用的酶有两类: 氨基酸氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶
2. 营养非必需氨基酸(nonessential amino acid) 体内能够自行合成,不必由食物供给的氨基酸。
3. 含必需氨基酸种类多、数量足的蛋白质营养价值 高。
衡量蛋白质营养价值的必需氨基酸
人体必需氨基酸有8种
赖氨酸 Lys 色氨酸 Trp 缬氨酸 Val 苯丙氨酸 Phe 苏氨酸 Thr 亮氨酸 Leu 异亮氨酸 Ile 甲硫氨酸 Met
腐败作用的大部分产物对人体有害,如:胺类、 NH3、酚等。
第2节 氨基酸的一般代谢
氨基酸的来源和去路
① a、组织蛋白 ② 食物蛋白
③ c 、糖
氨基酸
b. 非蛋白含氮化合物
尿素
转 氨 基 作
用 氨基氮 (谷氨酰胺)
转氨基作用 c. 乙酰CoA

c. 酮体
CO2
脱羧基作用
氨基酸的一般代谢
R
个别氨基酸代谢
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