食品化学名词解释1、食品化学：一门将基础学科和工程学的理论用于研究食品基本的物理、化学和生物化学性质以及食品加工原理的学问，是一门主要涉及细菌学、化学、生物学和工程学的综合性学科。

它是一门涉及到食品的特性及其变化、保藏和改性原理的科学。

2、结合水：是一个样品在某一个温度和较低的相对湿度下的平衡水分含量3、疏水水合：热力学上，水与非极性物质，如烃类、稀有气体以及脂肪酸、氨基酸和蛋白质的非极性基团相混合无疑是一个不利的过程（ΔG ＞0）。

ΔG= ΔH- T ΔS ΔG为正是因为ΔS是负的。

熵的减少是由于在这些不相容的非极性物质的邻近处形成了特殊的结构。

此过程被称为疏水水合。

4、疏水缔合（疏水相互作用）:当两个分离的非极性基团存在时，不相容的水环境会促使它们缔合，从而减小了水-非极性界面，这是一个热力学上有利的过程（ΔG＜0）。

此过程是疏水水合的部分逆转，被称为“疏水相互作用”。

R（水合的）+R（水合的）→R2（合的）+H 2O5、水分活度：AW=f/f0 f：溶剂（水）的逸度。

逸度：溶剂从溶液逃脱的趋势f0 ：纯溶剂的逸度。

6、相对蒸汽压”（RVP）p/p0 是测定项目，有时不等于A w，因此，使用p/p0 项比A w 更为准确。

在少数情况下，由于溶质特殊效应使RVP成为食品稳定和安全的不良指标。

7、吸着等温线：在恒定温度下，食品水分含量（每单位质量干物质中水的质量）对P/P0作图得到水分吸着等温线（moisture sorption isotherms，缩写为MSI）。

8、滞后现象：滞后现象就是样品的吸湿等温线和解吸等温线不完全重叠的现象9、玻璃化温度(Tg)：非晶态食品从玻璃态到橡胶态的转变称玻璃化转变，此时的温度称玻璃化温度10、美拉德反应（羰氨反应）：食品在油炸、焙烤、烘焙等加工或贮藏过程中，还原糖（主要是葡萄糖）同游离氨基酸或蛋白质分子中氨基酸残基的游离氨基发生羰氨反应，这种反应被称为美拉德反应。

11、糊化：当β-淀粉在水中加热到一定温度时，淀粉发生膨胀，体积变大，结晶区消失，双折射消失，原来的悬浮液变成粘稠胶体溶液的过程。

12、老化：经糊化的淀粉冷却后，淀粉运动减弱，分子链趋向于平行排列，相互靠拢，彼此间以氢键结合，重新形成结晶，出现沉淀的过程。

13、必需脂肪酸:：人体不可缺少而自身又不能合成，必通过实物供给的脂肪酸。

14、同质多晶定义：指化学组成相同而晶体状态（晶型）不同的化合物，这类化合物在熔融态时具有相同的化学组成与性质。

15、乳化：指两互不相溶的液体相互分散的过程，其连续相称为外相或分散介质。

16、乳化剂的选择原则（HLB法）：HLB为3—6的乳化剂有利于形成W/O型乳状液，HLB为8—18的乳化剂有利于形成O/W型乳状液，两种乳化剂混合使用时，其HLB值具有加和性，复合乳化剂的乳化稳定性高于单一乳化剂17、介晶相：性质介于液态和晶体之间，由液晶组成。

介晶相结构主要有三类：层状、六方及立方18、自动氧化：自动氧化导致含脂食品产生的不良风味，称为哈喇味。

有些氧化产物是潜在毒物，有时为产生油炸食品的香味，希望脂类发生轻度氧化19、光敏氧化：是不饱和双键与单线态氧直接发生的氧化反应20、简单蛋白质：指在细胞中未经酶催化改性的蛋白质。

仅含有氨基酸。

21、结合蛋白质（或杂蛋白质）：指经过酶催化改性的或与非蛋白质组分复合的蛋白质。

含有氨基酸和其它非蛋白质化合物。

主要包括核蛋白、磷蛋白、糖蛋白、脂蛋白、金属蛋白。

结合蛋白中的非蛋白质组分称为辅基。

22、蛋白质的构成单元氨基酸通过共价键即肽键连结而形成的线性序列被称为蛋白质的一级结构。

23、蛋白质二级结构：多肽链某些部分的氨基酸残基周期性的（有规则的）空间排列，即沿着肽链轴所采取的特有的空间结构。

包括螺旋结构和β-折叠片结构。

在蛋白质中由若干相信的二级结构组合在一起，彼此相互作用，形成有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。

主要有三种：αα、βαβ、βββ。

24、三级结构定义：在二级结构基础上，肽链的不同的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。

25、四级结构是指含有多于一条多肽链的蛋白质分子的空间排列。

26、结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行其功能27、蛋白质变性：外界因素的作用使构成空间结构的氢键等副键遭受破坏，导致蛋白质的二级，三级和四级结构的变化，天然蛋白质的空间构型则解体，有秩序的螺旋型，球状构型变为无秩序的伸展肽链，使天然蛋白质的理化性质改变并失去原来的生理活性，这种作用称为蛋白质的变性作用。

28、蛋白质的功能性质定义：在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。

主要有：粘度、凝胶作用、组织好、弹性、湿润性、分散性、溶解度、起泡性、乳化性、风味结合29、蛋白质界面性质：是指蛋白质能自发地适移至汽-水界面或油-水界面的性质30、乳状液稳定性指标：乳状液的浊度达到起始值的一半所需要的时间。

缩写为ESI。

31、酶：酶是具有催化性质的蛋白质，其催化性质源自于它特有的激活能力32、矿物质的定义：除去C、H、O、N四种构成水分和有机物质的元素外，构成生物体的其它元素统称为矿物质。

33、酸性矿物元素：人体内经过氧化后生成酸性氧化物的矿物元素，通常是非金属元素如磷、氯、硫、碘等。

34、碱性矿物元素：在人体内经过氧化后生成碱性氧化物的矿物元素，通常是金属元素如钙、镁、钠、钾等。

35、酸性食品：含硫、磷等酸性矿物元素较多，(灰分)在体内氧化后呈酸性反应的食品。

36、碱性食品：含钾、钠等碱性矿物元素较多，(灰分)在体内氧化后呈碱性反应的食品。

注意：代谢后的性质，酸性食品与碱性食品中均含酸性矿物元素和碱性矿物元素，相对多少不同，则成不同的酸碱性代谢结果37、色素：植物或动物细胞与组织内的天然有色物质。

38、夏伦贝格尔(Shallenberger)的AH／B理论：风味单位(flavor unit)是由共价结合的氢键键合质子和位置距离质子大约3Å的电负性轨道产生的结合。

★化合物分子中有相邻的电负性原子是产生甜味的必须条件。

★其中一个原子还必须具有氢键键合的质子。

★氧、氮、氯原子在甜味分子中可以起到这个作用，羟基氧原子可以在分子中作为AH或B。

问答题1、蛋白质变性的机制及影响因素是什么？蛋白质变性的概念：外界因素的作用使构成空间结构的氢键等副键遭受破坏，导致蛋白质的二级，三级和四级结构的变化，天然蛋白质的空间构型则解体，有秩序的螺旋型，球状构型变为无秩序的伸展肽链，使天然蛋白质的理化性质改变并失去原来的生理活性，这种作用称为蛋白质的变性作用。

特征：1）物理性质改变：旋光值改变、特性η↑、紫外吸光光谱和红外吸光光谱变化、出现流动双折射、失去结晶能力、溶解度↓，有的甚至于凝集、沉淀等。

2）化学性质改变：变性前，蛋白质不易被水解，但变性后，水解速度加快，水解部位大大↑，即消化率↑；变性前，埋藏在蛋白质分子内部某些基团，不能与某些试剂反应，但变性后，由于暴露到蛋白质分子表面，而变得可以反应了。

3）生物性能的改变：抗原性改变、生物功能丧失，例：酶失活、激素失去生理调节作用、抗体失去与抗原结合能力。

引起蛋白质变性的因素有：物理因素，包括温度、紫外线、超声波、高压等。

化学因素包括酸、碱、有机溶剂、重金属盐类、脲、胍、表面活性剂等。

（一）物理因素：1. 热；①最常见的变性现象，热变性。

②热变性所需温度与蛋白质本质、纯度和pH值有关。

③蛋白质受热变性的机理：在较高温度下，保持蛋白质空间构象的那些副键断裂，破坏了肽链的特定排列，原来在分子内部的一些非极性基团暴露到了分子的表面，因而降低了蛋白质的溶解度，促进了蛋白质分子之间相互结合而凝集，形成不可逆的凝胶而凝固。

影响热变性的因素：（１）组成蛋白质的氨基酸的种类；（２）温度；（３）水：水分愈少所需变性温度愈高。

（４）电解质；（５）氢离子浓度。

2. 冷：低温能导致一些蛋白质的变性。

一些在室温下稳定的酶在０℃时变得较不稳定。

一些蛋白质在低温时聚集或沉淀。

高疏水性－极性氨基酸比例的组成及结构决定疏水相互作用，易低温变性。

3. 机械处理：（1）揉搓、振动、打擦等操作产生的机械剪切可能使蛋白质变性。

揉搓或滚压产生剪切力可打破α螺旋。

（2）低温能导致一些蛋白质的变性。

（3）一些在室温下稳定的酶在０℃时变得较不稳定。

（4）一些蛋白质在低温时聚集或沉淀。

（4）高疏水性－极性氨基酸比例的组成及结构决定疏水相互作用，易低温变性。

（5）高剪切时，造成亚音速的脉冲，在叶片的尾随边缘也出现空化，导致蛋白质变性。

剪切速度愈高，蛋白质变性程度愈高。

（5）高温和高剪切力相结合能导致蛋白质不可逆的变性。

4. 压力：压力诱导蛋白质变性主要是因为蛋白质是柔性的和可压缩的。

球状蛋白质分子结构的内部有一些空穴仍然存在，这使得蛋白质分子结构具有可压缩性。

5. 辐照：芳香族氨基酸残基吸收紫外线，若能量高，能打断二硫键。

其它射线能起氧化或打破共价键作用。

6. 界面：当分子吸附在水和空气、水和非水液体或水和固体的界面时，通常会导致不可逆变性。

（二）化学因素1. pH：（1）常温下，大多数蛋白质仅在pH4-10的范围内是稳定的。

（2）酸碱引起蛋白质变性的机理：蛋白质溶液pH值的改变导致多肽链中某些基团发生解离，从而破坏了静电作用形成的键。

2. 金属：碱金属作用有限，碱土金属具有较高的能力，过渡金属容易反应，其中许多能形成络合物。

用螯合剂除去这些金属离子，降低蛋白质对热和蛋白酶的稳定性。

3. 有机溶剂：有机溶剂以不同的方式影响蛋白质的疏水相互作用、氢键和静电相互作用。

在蛋白质水溶液中加入大量的有机溶剂，能引起蛋白质的变性作用主要是影响蛋白质的疏水相互作用非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解，因此会削弱疏水相互作用。

4. 有机化合物的水溶液：（1）一些有机化合物，如脲素和盐酸胍（GuHCl）的水溶液，能打断氢键导致蛋白质不同程度的变性。

这些物质通过提高疏水氨基酸残基在水相的浓度，也降低了疏水相互作用。

（2）表面活性剂是强有力的变性剂。

其作用如同蛋白质疏水区和亲水环境的媒介物，打断了疏水相互作用。

5. 促溶盐和变性：盐以两种不同的方式影响蛋白质的稳定性,在低浓度时，离子通过非特异性的静电相互作用与蛋白质作用，此类蛋白质电荷的静电中和一般稳定了蛋白质的结构。

完全的电荷中和出现在离子强度等于或低于0.2，与盐的性质无关。

在较高的浓度（>1M），盐具有影响蛋白质结构稳定性的离子特异效应，像Na2SO4和NaF这样的盐能促进蛋白质结构的稳定性，而NaSCN和NaClO4的作用相反。