第一章蛋白质的结构和功能1、名词解释肽单元、一、二、三、四级结构2、蛋白质的基本组成单位是什么？有多少种？按侧链的结构和功能不同，可分为几类？各包括哪些氨基酸？3、蛋白质的二级结构有几种？各有何特征，由什么化学键维持？4、什么是蛋白质变性？变性因素有哪些？变性本质是什么？变形后有什么改变？5、何为蛋白质的等电点？当pH>pI时，蛋白质带何种电荷？当pH<pI时，蛋白质带何种电荷？6、蛋白质分离纯化有几种方法？根据是什么？7、维持蛋白质三、四级结构的化学键有哪些？哪种最重要？第二章核酸的结构与功能1、概念（1）核酸的一级结构（3）DNA分子变性（4）核酸分子杂交2、碱基与核糖、核糖与磷酸及核苷酸之间各以何种键连接？3、B型DNA 双螺旋结构要点。

5、真核生物mRNA的结构特点。

6、tRNA一、二、三级结构各有哪些特点？7、试述RNA的种类及其主要功能。

第三章糖1、单糖的构型2、单糖聚合反应的化学键名称？3、常见的均多糖是哪四种？第四章脂类生物膜1、生物膜由哪些脂类化合物组成？它们共同的理化性质是什么？2、在动植物组织中，脂肪酸在组成和结构上有何特点？3、甘油磷酸酯类化合物在分子组成与结构上有何特点？在水中能形成怎样的结构？为什么？4、何谓生物膜？在结构上有何特点？5、生物膜流动镶嵌模型的主要论点是什么？6、生物膜有何重要的生理功能？第五章酶名词解释酶活性中心Km 酶原与酶原激活酶的特异性同工酶全酶酶的必需基团1、酶与催化剂相比有何异同？2、酶特异性的种类3、Km的生理意义4、酶的抑制作用有几种，各有何特点？5、金属离子作为酶的辅助因子的作用有哪些？6、什么是酶的别构调节？有何特点？7、何谓酶的共价修饰？有何特点？第六章维生素和辅酶1、维生素的概念与分类2、维生素与辅酶的关系3、了解常见的维生素缺乏症第七章糖代谢名词解释糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径、糖异生作用、糖原的合成作用、糖原异生问答题1.掌握糖酵解过程的能量计算。

2.三羧酸酸循环能量计算及其生物学意义。

3. 淀粉是通过什么途径可以一步一步降解为CO2和水，及其反应部位。

4. 磷酸戊糖途径的生物学意义。

5. 糖原的合成过程。

8生物氧化生物氧化氧化磷酸化底物水平磷酸化呼吸链磷氧比（P/O）苹果酸-天门冬氨酸穿梭α-磷酸甘油穿梭1、物质在体内氧化和体外氧化有哪些异同点？2、写出NADH呼吸链和琥珀酸呼吸链的顺序。

3、一对氢经NADH呼吸链氧化能生成多少ATP？一对氢经琥珀酸呼吸链氧化能生成多少ATP？4、影响氧化磷酸化的抑制剂有哪几种？5、体内生成ATP的方式有几种？6、氰化物和一氧化碳为什麽能引起窒息死亡？原理何在？7、写出NADH呼吸链氧化磷酸化的偶联部位。

9: 脂代谢名词解释：脂肪动员、脂肪酸的β氧化、酮体问答题：1、脂肪动员产物的去向？2、脂肪酸β氧化的部位、步骤、能量计算（例软脂酸、硬脂酸）？3、软脂酸的合成部位及合成过程？4、脂肪酸合成与β氧化的区别？10蛋白质的酶促降解及氨基酸的代谢氮平衡、必需氨基酸、半必需氨基酸、氨中毒、生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸思考题：1. 胃肠道中的蛋白质如何降解的？2. 体内氨基酸主要的脱氨基方式是什么？反应机理是什么？3. 体内尿素生成的途径是什么？尿素中各个基团的直接来源为什么？消耗能量情况？4. α-酮酸的代谢途径有哪些？5、各中生物体分别以何种形式排氨。

第一单元1、名词解释肽单元：参与组成肽键的6个原子（-Cα-CO-NH-C α- ）位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。

它是蛋白质构象的基本结构单位。

一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。

二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。

即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。

2、蛋白质的基本组成单位是什么？有多少种？按侧链的结构和功能不同，可分为几类？各包括哪些氨基酸？氨基酸。

有300多种。

按侧链基团的性质可分为：○1非极性疏水性氨基酸（Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Pro）○2极性中性氨基酸（Ser、Thr、Tyr、Trp、Cys、Met、Asn、Gln）○3酸性氨基酸（Asp、Glu）○4碱性氨基酸（His、Lys、Arg ）；按功能可分为：生蛋白氨基酸、非生蛋白氨基酸、修饰氨基酸。

3、蛋白质的二级结构有几种？各有何特征，由什么化学键维持？六种：α-螺旋( α -helix )β-折叠( β-pleated sheet ) β-转角( β-turn ) 无规卷曲( random coil )模体（motif）分子伴侣（chaperon）。

α-螺旋：①多肽链主链围绕中心轴形成右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。

②每圈螺旋含3.6个氨基酸，螺距为0.54nm。

③每个肽键的亚氨氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳定。

氢键与螺旋长轴基本平行。

β-折叠：①多肽链充分伸展，相邻肽单元之间折叠成锯齿状结构，侧链位于锯齿结构的上下方。

②两段以上的β-折叠结构平行排列，两链间可顺向平行，也可反向平行。

③两链间的肽键之间形成氢键，以稳固β-折叠结构。

氢键与主链长轴垂直。

Β-折叠形成条件：要求氨基酸侧链较小。

β-转角：①肽链内形成180º回折。

②含4个氨基酸残基，第一个氨基酸残基与第四个形成氢键。

③第二个氨基酸残基常为Pro。

无规卷曲：没有确定规律性的肽链结构。

模体：蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间构象，被称为模体(motif)。

（又称超二级结构、模序）形式：ααββββαβ螺旋-转角-螺旋分子伴侣：帮助新生多肽链正确折叠的一类蛋白质。

作用：1、可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合，防止错误折叠。

2、与错误折叠的肽段结合，诱导其正确折叠。

3、对蛋白质分子中二硫键的正确形成起重要作用。

4、什么是蛋白质变性？变性因素有哪些？变性本质是什么？变形后有什么改变？蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

造成变性的因素：物理因素：加热、加压、超声波、紫外线、化学因素：乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、β-巯基乙醇、重金属离子及生物碱试剂等。

变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。

蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。

5、何为蛋白质的等电点？当pH>pI时，蛋白质带何种电荷？当pH<pI时，蛋白质带何种电荷？当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。

pH>pI 带负电荷；pH<pI 带正电荷6、蛋白质分离纯化有几种方法？根据是什么？五种。

（一）透析及超滤法：透析(dialysis)：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。

将蛋白溶液装入用半透膜制成的透析袋中，可将蛋白质溶液中的小分子化合物除去，这种方法叫透析。

超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。

（二）丙酮沉淀、盐析：使用丙酮沉淀时，必须在0～4℃低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积。

蛋白质被丙酮沉淀后，应立即分离。

除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。

盐析(salt precipitation)是将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀。

（三）电泳：蛋白质在高于或低于其pI的溶液中为带电的颗粒，在电场中能向正极或负极移动。

这种通过蛋白质在电场中泳动而达到分离各种蛋白质的技术, 称为电泳(elctrophoresis) 。

由于不同的蛋白质带电多少、分子量大小及分子形状不同，因此在电场中泳动的速度就不同，从而可将蛋白质分离开来。

（四）层析：待分离蛋白质溶液（流动相）经过一个固态物质（固定相）时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，使待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。

（五）超速离心：超速离心法(ultracentrifugation) 不同蛋白质的密度与形态各不相同，在离心力场中沉降的速度也不同，从而将其分离。

7、维持蛋白质三、四级结构的化学键有哪些？哪种最重要？三级结构：非共价键：疏水键、离子键、氢键和Van der Waals力等。

共价键：二硫键四级结构：非共价键亚基之间的结合力主要是疏水键、氢键、盐键、范德华力第二单元1、概念（1）核酸的一级结构：核酸中核苷酸的排列顺序。

由于核苷酸间的差异主要是碱基不同，所以也称为碱基序列。

（2）解链温度（Tm）：紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度，又称融解温度(meltingtemperature, Tm)。

其大小与G+C含量成正比。

（3）DNA分子变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。

（4）核酸分子杂交：热变性的DNA在复性过程中，具有碱基序列部分互补的不同的DNA之间或DNA与RNA之间形成杂化双链的现象。

2、碱基与核糖、核糖与磷酸及核苷酸之间各以何种键连接？碱基和核糖（或脱氧核糖）通过糖苷键连接形成核苷(nucleoside) （或脱氧核苷）。

核苷（脱氧核苷）和磷酸以酯键连接形成核苷酸（脱氧核苷酸）。

核苷酸之间以3 ', 5 ' -磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。

5、真核生物mRNA的结构特点。

○1. 大多数真核mRNA的5´末端均在转录后加上一个7-甲基鸟苷，同时第一个核苷酸的C´2也是甲基化，形成帽子结构：m7GpppNm2。

○2. 大多数真核mRNA的3´末端有一个多聚腺苷酸(polyA)结构，称为多聚A尾。

6、tRNA一、二、三级结构各有哪些特点？tRNA的一级结构特点：含稀有碱基较多、3´末端为— CCA-OH 、5´末端大多数为G、由70~90个核苷酸组成。

tRNA 的二级结构特点：三叶草形。

tRNA 的三级结构特点：倒L 形。

7、试述RNA 的种类及其主要功能。

蛋白质内质网定位合成核蛋白体RNA信使RNA转运RNA核内不均一RNA核内小RNA胞浆小RNA 细胞核和胞液线粒体功能rRNA mRNA mt rRNA tRNA mt mRNA mt tRNA HnRNA SnRNA SnoRNA scRNA/7SL-RNA 核蛋白体组分蛋白质合成模板转运氨基酸成熟mRNA 的前体参与hnRNA 的剪接、转运rRNA 的加工、修饰的信号识别体的组分核仁小RNA第三单元1、单糖的构型醛糖 酮糖以分子中倒数第二个碳原子上羟基在空间的左右来判别构型（左是L 型，右是D 型）。