及空间构型所决定。重链及轻链的CDR共同构成供抗原
表位互补结合的构象。抗体与抗原之间的总结合力称为 亲和力（avidity）。
二 激活补体
三 通过与细胞Fc受体结合发挥生物效应
体内多种细胞具有Ig 的Fc受体。不同类的Ig其Fc 段可与不同细胞的相应FcR结合，产生不同的生物效 应 1. 调理作用（opsonization） 2. 发挥抗体依赖的细胞介导的细胞毒性作用（ADCC） 3. 介导I型超敏反应 4. 人Ig的Fc段与SPA结合
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Disulfide bond
Carbohydrate
CL
VL CH2
Hinge Region
CH1
CH3
VH
返回
返回
返回
CRD
返回
返回
返回
Back
Back
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B
B
B
B
抗体的同种型
抗体的同种异型
抗体的独特型
B
B
B
B
B
B
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第三章 免疫球蛋白与抗体
B淋巴细胞在有效抗原的刺激下分化为浆细胞，产生 具有与相应抗原发生特异性结合的免疫球蛋白，这类免疫 球蛋白称抗体（antibody) 1968年世界卫生组织决定，将具有抗 体活性或化学结 构与抗体相似的球蛋白统称为免疫球蛋白(immunoglobulin,Ig)
第一节 免疫球蛋白的分子结构
根据Ig重链抗原性的差异，免疫球蛋白可分为五类，即IgG, IgM, IgA, IgD,及IgE，其相应重链类型分别称为γ、μ、α、δ及ε
•轻链（light chain, L链） 由213~214个氨基酸组成，分子量为22 500，有一个可变区 （VL）和一个恒定区（CL）。 根据抗原性不同，可以分为κ、λ两种
第二节 五类免疫球蛋白的特点与功能 一 IgG(模式图）
在血清中含量最高，占Ig总量的75%
二 IgM（模式图）
血清中的IgM为五聚体
三 IgA （模式图）
有血清型（单体）及分泌型（双体）
四 IgE
五 IgD
第三节 免疫球蛋白的生物学活性
一 特异性结合抗原
抗体与抗原结合的特异生是由Ig V区的氨基酸组成
五 免疫球蛋白的抗原决定簇
1. 同种型（isotype）：在同一种属动物所有个体共同 具有的免疫球蛋白抗原抗原性 2. 同种异型（allotype）：同种动物不同个体的免疫球 蛋白所表现出来的抗原差异性
第四节 人工制备的抗体
一、多克隆抗体（polyclonal antibody , PcAb）
概念：采用传统免疫方法，将抗原经不同途径注入 动物体内，经数次免疫后采取动物血液，分离出血清， 由此获得的抗血清即为多克隆抗体。 原因： 抗原的多成分性 多抗原表位 同一抗原表位也是由多个B细胞克隆所产生
（二）可变区和恒定区
•可变区（varialbe region , V区）
•恒定区（constant region, C区）
二
免疫球蛋白的功能区
Ig的H、L链每隔110个氨基酸残基即由链内二硫键连接 并经β片层折叠（ β –sheet fold）形成一个能行使特定功能的 球形单位，称为Ig的功能区或称结构域（domain）: •VH-VL •CH-CL •CH2-CH2 •CH3-CH3 抗原结合位点 遗传位点 补体结合位点 细胞结合位点
三
Ig水解片段
（一）木瓜蛋白酶的水解作用 木瓜蛋白酶（papain）使Ig在：
• 两个相同的单价抗原结合片段（fragment of antigen-
binding）简称Fab段
•一个可结晶的片段（crystalizable fragment）Fc段
一 免疫球蛋白的基本结构
Ig的基本结构是由四条对称的多肽链构成的单体，Ig 单体包括两条相同的分子量较大的重链和两条相同的分子 量较小的轻链。
Ig的模式图1
2 Ig分子结构模拟图2
Ig分子结构模拟图1
（一）重链与轻链 •重链（heavy chain ,H链）
由420~440个氨基酸组成，分子量为50 000~70 000，可分为 一个可变区（variable region，VH）和三个恒定区（constant region, CH）。
动物对其他无关抗原的应答
二、单克隆抗体（ monoclonal antibody , McAb ）
概念：由一个始祖细胞分化，增殖所产生的遗传性完全相同 的细胞群称为克隆（clone）。由一个克隆B细胞产生的、只作用 于单一抗原表位的高度特异性抗体称为单克隆抗体 特点：高特异性、高纯度、均质性好、亲和力不变、重复性 强、效价高、成本低和大量生产等。 基本过程： （单克隆抗体的制备简图） B细胞 免疫Balb/c小鼠后，取其脾脏，产生抗体 骨髓瘤细胞 营养缺陷性细胞，缺少次黄嘌呤－鸟嘌呤磷酸 核糖转移酶（HGPRT酶) 饲养细胞 小鼠巨噬细胞 培养基 HAT选择培养基（H：次黄嘌呤，T：胸腺嘧啶核 苷，A ：氨基喋呤