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二、酶与底物的作用机理
• Lock and Key Model
整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具 有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样。
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Induced-Fit Model
• 诱导契合模型： 手与手套的关 系。
• 当底物接近酶 的活性中心并 与之结合时， 酶的构象能发 生改变，更适 合于底物的结 合。
属于双分子反应
• 其反应速率方程可表示为：
• 判断一个反应是单分子反应还是双分子反应，必须先了解反应机制， 即了解反应过程中各个单元反应是如何进行的。
• 反应机制往往很复杂，不易弄清楚，但是反应速率与浓度的关系可用 实验方法来确定，从而帮助推论反应机制。
v k [A][B]
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反应级数
根据实验结果，整个化学反应的速率服从哪种分子反 应速率方程式，则这个反应即为几级反应。 例：对于某一反应其总反应速率能以单分子反应的速 率方程式表示，那么这个反应为一级反应。 又如某一反应： A + B → C + D
因为蔗糖的稀水溶液中，水的浓度比蔗糖浓度大得多， 水浓度的减少与蔗糖比较可以忽略不计。因此，反应速 率只决定于蔗糖的浓度。
Sucrase
v = k [S]
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酶促反应动力学基础－反应速率
零级反应
v d[ S ] K dt
k
dA dt
A
一级反应 A ─→ B
v
dA kA dt
A0
B
C
A
B
C
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（三）酶促反应的可调节性
对酶生成与降解量的调节
酶催化效力的调节 通过改变底物浓度对酶进行调节等
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（四）具有温和的反应条件 温度一般在25~37oC，pH为接近中性。 （五）酶易变性与失活 蛋白质酶在应用时，常因变性而活力下降，甚 至完全失去活力。酶的变性多数为不可逆。 引起失活的因素：热、紫外线、X射线、酸、 碱、重金属盐和表面活性剂。 （六）酶的提取工艺复杂、成本高且大多数酶 催化反应只能在水溶液中进行。
①必须是均相体系 ②强烈的混合手段
(微观条件) (宏观条件)
③反应速度远小于分子扩散速度
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均相催化反应
基本特点: ① 高活性，高选择性，反应条件温和； ② 在一定浓度范围内，反应速率随催化剂浓度增大而加快； ③ 催化剂循环、回收困难，而且不易连续操作，有时对设备 腐蚀严重。 1．酸碱催化 主要特征：质子的转移 凡能给出或接受质子的物质都具有催化作用 酸催化 碱催化 S＋HA S＋B SH+ +A－ S－ + HB+ 产物＋HA 产物＋B
dS v dt
v
P
dP dt
t
• 若用单位时间内生成物浓 度的增加来表示，则：
dP v dt
v
t
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反应分子数
• 反应分子数：是在反应中真正相互作用的分子的数目。 • 如：A → P 属于单分子反应 • 根据质量作用定律，单分子反应的速率方程式是： •
v k [A] 如：A＋B → C＋D
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
底物
反应总能量改变 产物 反 应 过 程
酶促反应活化能的改变
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过氧化氢分解反应所需活化能 催化剂 每摩尔需活化能
无
胶态钯 过氧化氢酶
18 000cal
11 700cal 2 000cal
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四个概念：
酶的分子活力：在最适宜条件下，1mol酶在单 位时间内所能催化底物的最大量。 酶的催化中心活力 ( 酶的转化数 ) ：在最适宜条 件下，在单位时间内每一个酶的催化中心所催化 底物的最大量。 酶活力 U：在特定条件下， 1min催化 1mol底物 转化为产物时所需要的酶量称为一个酶单位。 比活力是指1mg酶所具有的酶单位数。
C 2D K A B3
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2C+D
反应转化率X 组分K转化率
组分K反应掉的摩尔数 nk 0 nk xk 组分K起始时的摩尔数 nk 0
若进料中各反应组分的含量比不同于计量 系数之比时，各个组分的转化率是不同的。
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3.2 酶的基本概念
Enzyme
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• 酶定义：酶是活细胞产生的具有催化作用的蛋 白质。少数酶同时含有少量的糖和脂肪，是一 种提高生化反应速率的生物催化剂。生物体内 所有的反应均在酶的催化作用下完成，生物的 生理现象与酶的作用有关。 • 酶的种类：氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂 合酶、异构酶和合成酶。
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催化反应动力学
2．催化作用的基本特征
① 仅加快热力学上可能的反应
② 不改变化学平衡 ③ 具有特殊的选择性和活性 催化剂的选择性:
转化为目的产品的原料量 选择性＝ 原料的总转化量
④ 催化剂参与化学反应 ─ 生成中间化合物
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3.1 基本概念与术语
• 均相反应: 指参与反应的各物质均处于同一个相内进行 的化学反应。（烃类的高温裂解为气相均相反应，而酸 碱中和、酯化反应为典型的液相反应） • 均相反应是在一个相中的反应物料以分子尺度混合，要 求：
失。
金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合
不甚紧密。
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金属离子的作用 参与催化反应，传递电子；
在酶与底物间起桥梁作用； 稳定酶的构象；
中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。
小分子有机化合物的作用 参与酶的催化过程，在反应中传递电子、 质子或一些基团。
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绝对特异性
酶只作用于特定结构的底物，进行一种专 一的反应，生成一种特定结构的产物 。
如：
NH2 O C NH2 尿素 NH CH3 O C NH2 甲基尿素
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+ H2O
脲酶
2NH3 + CO2
脲酶 + H2O
相对特异性
• • 酶作用于一类化合物或一种化学键。 如：
蔗糖
CH2OH O H H H 1 OH H OH H OH 1 CH2OH O O H OH H OH CH2OH H
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活性中心内的必需基团 结合基团 (binding group) 与底物相结合 活性中心外的必需基团 维持酶活性中心应有的空间构象所必需。 构成酶活性中心的常见基团： His(组氨酸)的咪唑基、Ser（丝氨酸）的－OH、 Cys（胱氨酸）的－SH、Glu的γ-COOH。
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催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
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2. 络合催化 特点： 高效、多功能、适用于缓和条件下操作、一步合成
主要特征：催化剂与反应物分子(或基团)构成配位键形成不稳定络合物
不稳定，易发生重排反应
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3. 酶催化
特 点: ① 活性高，约为一般酸碱催化剂的108 ～1012 倍； ② 选择性极高，一种酶只能使一种反应物转化为特定的产物； ③ 特殊的温度效应
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一、 酶促反应的特点
（一）酶促反应具有极高的效率

酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍， 比一般催化剂高107～1013倍。 酶加速反应的机理是降低反应的活化能 (activation energy)。

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活化能E： 底物分子从初态转变到活化态所需的能量。
能
量
一般催化剂催 化反应的活化能
活性中心以外 的必需活性中心
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3.4 酶促反应的特点与机理
The Characteristic and Mechanism of Enzyme-Catalyzed Reaction
• 酶与一般催化剂的共同点
– 在反应前后没有质和量的变化； – 只能催化热力学允许的化学反应； – 只能加速可逆反应的进程，而不改变 反应的平衡点。
结合酶 (conjugated enzyme)
酶蛋白 (apoenzyme)
全酶 (holoenzyme)
决定反应的特异性 辅助因子(cofactor)
决定反应的种类与性质
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金属离子 辅助因子(cofactor) 小分子有机化合物
金属酶(metalloenzyme)
金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢
CH2OH O H OH 蔗糖酶 H 1 1 OH H O CH 2 CH2OH H O O H H H H OH H 1 OH H OH H O CH2OH OH 棉子糖 H H OH OH
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立体结构特异性
酶仅作用于立体异构体中的一种。
H C OH H C COOH OH
H3C
COOH
H3C
A
生物反应工程电子教案
主 讲：王 霞 教授 单 位：生命科学学院 电 话：88366231 E-mail：ghwx@
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主要内容
3.1 基本概念与术语
3.2
酶的基本概念
3.4 酶促反应的特点与机理
3.5单底物酶促反应动力学
3.6抑制剂对酶促反应速率的影响
3.7双底物酶促反应动力学
3.8影响酶催化反应速率的因素
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有关名词
• • • • 底物(substrate, S)：酶作用的物质。 产物(product, P)：反应生成的物质。 酶促反应：酶催化的反应。 酶活性：酶催化化学反应的能力。
转氨酶 丙酮酸 + Glu
Ala + α -酮戊二酸
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3.3 酶的分子结构与功能
The Molecular Structure and Function of Enzyme
v k [ A][ B ]
式中k为反应速率常数 符合双分子反应的表达式，为二级反应。
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