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生化蛋白质的结构与功能

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(一)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族 氨基酸
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(二)侧链有极性但不带电荷的氨基酸是极性 中性氨基酸
甲硫氨酸
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(三)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
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(四)侧链含负性解离基团的氨基酸是酸性氨基酸
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(五)侧链含正性解离基团的氨基酸属于碱性 氨基酸
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几种特殊氨基酸
• 脯氨酸
(亚氨基酸)
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
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半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
+NH3
二硫键
•胱氨酸
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➢ 在蛋白质翻译后的修饰过程中,脯氨酸和赖氨酸 可分别被羟化为羟脯氨酸和羟赖氨酸。
能基因组与蛋白质组计划的展开 ,使蛋白 质结构与功能的研究达到新的高峰 。
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第一节 蛋白质的分子组成
The Molecular Component of Protein
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蛋白质的生物学重要性 1. 蛋白质是生物体重要组成成分 分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细 胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高:蛋白质是生物体中含量最丰富的生 物大分子,约占人体固体成分的45%,而在 细胞中可达细胞干重的70%以上。
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2. 蛋白质具有重要的生物学功能 ➢ 作为生物催化剂(酶) ➢ 代谢调节作用 ➢ 免疫保护作用 ➢ 物质的转运和存储 ➢ 运动与支持作用 ➢ 参与细胞间信息传递
3. 氧化供能
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组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、
铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘 。
1833年,Payen和Persoz分离出淀粉酶。 1838年,荷兰科学家 G. J. Mulder引入“protein”
(源自希腊字proteios,意为primary)一词 1864年,Hoppe-Seyler从血液分离出血红蛋白,并将
其制成结晶。 19世纪末,Fischer证明蛋白质是由氨基酸组成的,
肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成 的化学键。
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O
NH2-CH-C +
H OH
甘氨酸
O NH-CH-C
H H OH
甘氨酸
-HOH
并将氨基酸合成了多种短肽 。
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1951年, Pauling采用X(射)线晶体衍射发现了蛋白 质的二级结构——α-螺旋(α-helix)。
1953年,Frederick Sanger完成胰岛素一级序列测定。 1962年,John Kendrew和Max Perutz确定了血红蛋白
的四级结构。 20世纪90年代以后,随着人类基因组计划实施,功
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI 阳离子
pH=pI 氨基酸的兼性离子
pH>pI 阴离子
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(二)含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质
色氨酸、酪氨酸的 最大吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基,所 以测定蛋白质溶液 280nm的光吸收值是分 析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。
➢ 蛋白质分子中20种氨基酸残基的某些基团还可被 甲基化、甲酰化、乙酰化、异戊二烯化和磷酸化 等。
➢ 这些翻译后修饰,可改变蛋白质的溶解度、稳定 性、亚细胞定位和与其他细胞蛋白质相互作用的 性质等,体现了蛋白质生物多样性的一个方面。
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三、20种氨基酸具
芳香族氨基酸的紫外吸收
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(三)氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝 紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正 比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法。
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四、氨基酸通过肽键连接而形成蛋白 质或活性肽
(一)氨基酸通过肽键连接而形成肽
生物化学与分子生物学
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第一章
蛋白质的结构与功能
Structure and Function of Protein
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什么是蛋白质? 蛋 白 质 (protein) 是 由 许 多 氨 基 酸
(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连 形成的高分子含氮化合物。
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蛋白质研究的历史
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体内也存在若干不参与蛋白质合成但具有 重要生理作用的L-α-氨基酸,如参与合成尿素的 鸟氨酸(ornithine)、瓜氨酸(citrulline)和精氨 酸代琥珀酸(argininosuccinate)。
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二、氨基酸可根据侧链结构和理化 性质进行分类
➢ 非极性脂肪族氨基酸 ➢ 极性中性氨基酸 ➢ 芳香族氨基酸 ➢ 酸性氨基酸 ➢ 碱性氨基酸
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蛋白质元素组成的特点
各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。 由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此, 只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以 下公式推算出蛋白质的大致含量: 100克样品中蛋白质的含量 (g %)
= 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
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一、组成人体蛋白质的20种L--氨基酸
两性解离及等电点 氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所
处溶液的酸碱度。 等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和 阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电 中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
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R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
存在自然界中的氨基酸有300余种,但 组 成 人 体 蛋 白 质 的 氨 基 酸 仅 有 20 种 , 且 均 属 L-α-氨基酸(甘氨酸除外)。
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CHRH3
COOC +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
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除了20种基本的氨基酸外,近年发现硒代半胱 氨酸在某些情况下也可用于合成蛋白质。硒代 半胱氨酸从结构上来看,硒原子替代了半胱氨 酸分子中的硫原子。硒代半胱氨酸存在于少数 天然蛋白质中,包括过氧化物酶和电子传递链 中的还原酶等。硒代半胱氨酸参与蛋白质合成 时,并不是由目前已知的密码子编码,具体机 制尚不完全清楚。
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