目录
三、氨基酸及其衍生物具有除形成多肽链外的 多种重要功能
组成蛋白质的氨基酸的其他功能及重要衍生物举例
氨基酸名称
甘氨酸 谷氨酸 色氨酸 精氨酸 甲硫氨酸 天冬氨酸 酪氨酸 组氨酸
重要功能及衍生物
神经递质；参加体内嘌呤类、 神经递质；参加体内嘌呤类、卟啉类和肌酸的合成 神经递质；其α-脱羧产物γ-氨基丁酸亦是重要的神经递质 神经递质； 脱羧产物γ 转化生成重要的神经递质5 羟色胺 转化生成重要的神经递质5–羟色胺 产生重要的信号物质一氧化氮（NO）；参加合成尿素的鸟氨酸循环 产生重要的信号物质一氧化氮（NO）；参加合成尿素的鸟氨酸循环 ）； 为体内的毒物或药物甲基化代谢提供甲基， 为体内的毒物或药物甲基化代谢提供甲基，起到解毒的作用 神经递质；三羧酸循环中的重要成分； 神经递质；三羧酸循环中的重要成分；参加合成尿素的鸟氨酸循环 黑色素 脱羧形成的组胺具有血管舒张作用， 脱羧形成的组胺具有血管舒张作用，并参与多种变态反应
随着毛细管电泳（ 随着毛细管电泳（capillary electrophoresis， 毛细管电泳 ， CE；液相层析（liquid chromatography, LC）自 ；液相层析（ ） 动化及质谱（mass spectrometry，MS）技术的发 动化及质谱（ 质谱 ， ） 展，目前氨基酸的检测分析可以在自动分析仪器 中快速完成。 中快速完成。
目录
（三） 可利用氨基酸理化特性对其进行定性 定量分析
氨基酸与茚三酮试剂发生呈色反应 氨基酸与2 氨基酸与2，4-二硝基氟苯反应生成二硝基苯基 氨基酸 氨基酸与亚硝酸反应生成氮气 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质 薄层层析是鉴定氨基酸及其修饰的经典方法
目录
目录
含共轭双键的氨基酸具 有紫外吸收性质
目录
非蛋白质组成氨基酸及其衍生物功能举例
氨基酸名称 瓜氨酸、 瓜氨酸、鸟氨酸 同型半胱氨酸 β-丙氨酸 丙氨酸 L-肉毒碱 肉毒碱 功能 参加体内尿素合成 转甲基作用的产物 泛酸（一种维生素） 泛酸（一种维生素）的成分之一 化学结构为L-β-羟-γ-三甲胺丁酸，参 羟 γ 三甲胺丁酸 三甲胺丁酸， 化学结构为 加脂质转运
目录
R CH COOH NH2
+OH+H+ +OHR CH COOR CH COO
R CH COOH NH3
+
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
目录
氨基酸具有特征性的滴定曲线
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
目录
（二）氨基酸的化学反应特性决定其体内功能
体内氨基酸化学反应
一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸的氨基反应成肽， 一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸的氨基反应成肽， 通过连续的肽键， 形成共价的肽 键。通过连续的肽键，许多氨基酸即可聚 合成多肽或蛋白质分子 氨基参与体内多种化学反应。 α-氨基参与体内多种化学反应。氨基酸的α-氨基能与 氨基参与体内多种化学反应 氨基酸的α 氨基能与 醛类化合物生成弱碱，称为Schiff碱，这是体内氨基酸 醛类化合物生成弱碱，称为 碱 转氨基作用的中间代谢物
侧链含酸性基团及其氨基衍生物的氨基酸
天冬氨酸 天冬酰胺 谷氨酸 Aspartic acid Asparagine Glutamic acid Glutamine Asp Asn Glu Gln D N E Q 2.97 5.41 3.22 5.65
谷氨酰胺
目录
(4)侧链含碱性基团的氨基酸属于碱性氨基酸 (4)侧链含碱性基团的氨基酸属于碱性氨基酸
等液中， 在某一 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 的溶液中 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子， 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点 等电点。 性。此时溶液的 值称为该氨基酸的等电点。
天冬氨酸、 天冬氨酸、谷氨酸 苯丙氨酸、酪氨酸、 苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸 甘氨酸
组氨酸
异亮氨酸、亮氨酸、 异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸
赖氨酸、 赖氨酸、精氨酸
甲硫氨酸 脯氨酸 丝氨酸、 丝氨酸、苏氨酸
目录
（四） 氨基酸的侧链可有其他化学基团修饰
体内常见的蛋白质翻译后发生化学修饰的氨基酸残基
常见的化学修饰种类 磷酸化 N-糖基化 糖基化 O-糖基化 糖基化 羟基化 甲基化 乙酰化 硒化 发生修饰的主要氨基酸残基 丝氨酸、苏氨酸、 丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸 天冬酰胺 丝氨酸、 丝氨酸、苏氨酸 脯氨酸 赖氨酸 赖氨酸、精氨酸、组氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、 赖氨酸、精氨酸、组氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、谷氨酸 赖氨酸、 赖氨酸、丝氨酸 半胱氨酸
蛋白质的基本结构单体是氨基酸
核酸的基本结构单体是核苷酸
目录
第一节
氨基酸的结构与功能
The Structure and Function of Amino Acids
目录
一、构成人体蛋白质氨基酸均为L-α-氨基酸 构成人体蛋白质氨基酸均为 α 氨基酸
虽然存在于自然界中的氨基酸有300余种 ， 余种， 虽然存在于自然界中的氨基酸有 余种 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有 种 L- α-氨基酸（除甘氨酸外）。 氨基酸（除甘氨酸外） 氨基酸
侧链含有硫的氨基酸 半胱氨酸 甲硫氨酸 Cysteine Methionine Cys Met C M 5.07 5.74
目录
(3)侧链含酸性基团及其衍生物的氨基酸 (3)侧链含酸性基团及其衍生物的氨基酸
此类氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸， 此类氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸，其侧链都含有羧 基，均可解离而带负电荷。 均可解离而带负电荷。
目录
几种特殊氨基酸 • 脯氨酸 亚氨基酸） （亚氨基酸）
CH2 NH2+ CH2
CH2 CHCOO-
目录
半胱氨酸
-OOC-CH-CH
+NH 3
-SH + HS-CH2-CH-COO2
-HH
+NH 3
-OOC-CH-CH
+NH 3
-S S-CH2-CH-COO2
+NH 3
二硫键
胱氨酸
目录
（二） α-R基团赋予氨基酸不同的极性 基团赋予氨基酸不同的极性
此类氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸，其侧链分别 含有氨基、胍基和咪唑基，均可发生质子化，使之带 正电荷。
侧链含碱性基团的氨基酸 精氨酸 赖氨酸 组氨酸 Arginine Lysine Histidine Arg Lys His R K H 10.76 9.74 7.59
目录
(5)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸 (5)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
目录
四、氨基酸的理化性质是其分离和鉴定的依据 （一） 氨基酸具有两性离子特征
由于所有氨基酸都含有可解离的α 氨基和 羧基 氨基和α 羧基， 由于所有氨基酸都含有可解离的α-氨基和α-羧基，因 氨基酸溶解在水中是一种偶极离子 偶极离子（ 此，氨基酸溶解在水中是一种偶极离子（dipolar ion）， ）， 又称两性离子 两性离子（ 又称两性离子（zwitterion）。其解离程度取决于所处溶液 ） 的酸碱度。 的酸碱度。
目录
(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸 (1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸
中文名 英文名 缩写 符号 结构式 等电点 （pI） ）
含脂肪烃侧链的氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 Glycine Alanine Valine Leucine Isoleucine Gly Ala Val Leu Ile G A V L I 5.97 6.00 5.96 5.98 6.02
色氨酸、酪氨酸的最 色氨酸、 附近。 大吸收峰在 280 nm 附近。 大多数蛋白质含有这两 种氨基酸残基， 种氨基酸残基，所以测定蛋 白质溶液280nm的光吸收值 白质溶液 的光吸收值 是分析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。 快速简便的方法。 芳香族氨基酸的紫外吸收
目录
（四）氨基酸定量定性分析已进入自动化时代
目录
(2)侧链含羟基或含巯基是极性中性氨基酸 (2)侧链含羟基或含巯基是极性中性氨基酸
甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、 甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、 天冬酰胺和谷氨酰胺。 天冬酰胺和谷氨酰胺。
侧链含有羟基的氨基酸
丝氨酸 苏氨酸 酪氨酸 Serine Threonine Tyrosine Ser Thr Tyr S T Y 见芳香族类 5.68 5.60 5.66
第一章
氨基酸和核苷酸
Amino Acids and Nucleotides
目录
生物大分子蛋白质、 生物大分子蛋白质、核酸都是由基本结构单位 组成的多聚体（polymer）；可形成聚合体的基 组成的多聚体（ ）；可形成聚合体的基 多聚体 ）； 本结构单位称为单体（ 本结构单位称为单体（monomer）。 单体 ）。
蛋白质中的L-α 氨基酸依据极性的分类 蛋白质中的 α-氨基酸依据极性的分类
类别 非 极 性 脂肪族氨基 酸 芳香族氨基 酸 亚氨基酸 极 性 中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 主要氨基酸 丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、 丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸 甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、 甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、 酪氨酸、 酪氨酸、色氨酸 天冬氨酸、 天冬氨酸、谷氨酸 赖氨酸、精氨酸、 赖氨酸、精氨酸、组氨酸
包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸， 包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸，其侧链分别有 苯基、酚基和吲哚基。 苯基、酚基和吲哚基。