四、蛋白质四级结构
1、二级结构
·参与肽键的6个原子C1，C，O，N，H，C2位于同一平面。

C-N键不同于单键有40%双键性质。

(1)α-螺旋
·螺旋方向为顺时针走向·每3.6个氨基酸上升一圈
·维持因素为氢键·螺距为0.54nm
·肽键的N-H键与第4个肽键的羰基氧形成H键与轴平行。

脯氨酸无法形成氢键而不存在于α。

（2）β-折叠
·分子内相距较远的两个肽段可通过折叠形成相同或通过回折形成走向。

·肽链间肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键而稳固β-折叠结构。

(3)β-转角
☆由4个氨基酸残基组成，1残基的C=O与4残基的N-H形成氢键。

而第二残基常为脯氨酸。

（4）无规卷曲：不是没有规则的随意变化，而是规律未确定的肽链结构。

☆模体：蛋白质分子中具有特定空间构象与特定功能的结构成分。

超二级结构：几个二级结构结合成的有规则的二级结构组合。

2、三级结构
（1）整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。

（2）次级键：疏水键（主要）、离子键、氢键、范德华力。

（3）结构域：蛋白质上折叠成的多个结构较紧密且稳定的区域，并各行其功能。

（4）☆分子伴侣：辅助一级结构是合成中的蛋白质折叠为正确空间构象的蛋白。

·只有在特定条件下，一级结构决定高级结构，高级结构再决定生物学功能。

3、四级结构
亚基间以非共价键相连接
结合力：氢键、离子键驱动力：疏水键
每个亚基均有三级结构，但无生物学功能。

·同二聚体·异二聚体
五、蛋白质结构与功能
1、一级结构
（1）一级结构是空间构想基础，只要一级结构未破坏，就有可能恢复至原来三级结构。

（2）一级结构相似的蛋白有相似的高级功能
（3）物种越相近，一级结构越相似。

（4）重要氨基酸残基缺失替代，会严重影响构想及生理功能而引起疾病。

2、特定空间结构
·血红素：Fe2+含6个配位键，4个与卟啉环4个N相连，第5个：肽链中F8组氨基酸残基还与Fe2+配位结合，则血红素辅基可与蛋白质部分结合稳定。

第6个：与O结合
·血红蛋白α2β2（每个亚基结合一个血红素携带一个O，共携带4个O。

141*2+146*2=574，共574个残基。

·α1结合O→α2→β1→β2 正协同
┖别构
☆协同效应：一个亚基与配体（如O2）结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。

促进→正协同、抑制→负协同
·含四级结构的蛋白又叫寡聚蛋白
☆别构效应：如同一个O分子与Hb亚基结合后引起亚基构象变化这样的现象，是协同效应的基础。

（则Hb为别构蛋白，O2为别构剂）
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