有些酶被分泌到细胞外发挥作用，如人和动物消化道 以及某些细菌所分泌的水解淀粉、脂肪和蛋白质的酶，这 类酶称胞外酶。
二、酶专一性：决定于酶的活性中心的构象 和性质。
1 结构专一性 概念：酶对所催化的分子（ 底物，Substrate ）化
学结构的特殊要求和选择 类别：绝对专一性 和相对专一性
绝对专一性 有的酶对底物的化学结构要求非常严格，只作 用于一种底物，不作用于其它任何物质。
立体结构特异性(stereo specificity)：作用于立 体异构体中的一种。
乳酸脱氢酶的底物和酶的三点附着（tree-point attachment） 理论。D(-)乳酸由于-OH、 -COOH的
位置正好相反，因此造成与酶的三个基团不能完成结合，故而 不能受酶的催化。
3．高度的不稳定性，酶易失活
多数酶是蛋白质。决定酶的作用条件一般应在 温和的条件下，如中性 pH、常温和常压下进行。 强酸、强碱、高温条件下易使酶失去活性。
4．酶的催化活性的可调节性
酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断 变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方 面的调节。 ? 对酶生成与降解量的调节 ? 酶催化效力的调节 ? 通过改变底物浓度对酶进行调节等
底物或每秒钟 6×105摩尔底物。
2.高度专一性 作为一种生物催化剂，酶对其作用的底物有一定的 要求，即一种酶只作用于一种或一类特定的底物。酶 的专一性分为两大类： 绝对特异性(absolute specificity) ：只能作用于 特定结构的底物，进行一种专一的反应，生 成一种特定结构的产物。 相对特异性(relative specificity) ：作用于一类 化合物或一种化学键。
活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量 。
能 量
一般催化剂催 化反应的活化能
底物
非催化反应活化能
酶促反应 活化能
反应总能量改变
产物 反应过程
酶促反应活化能的改变
（二）酶的催化特性
1. 高度的催化效率 酶催化效率比非催化反应高 108 — 1020倍；比一
般催化剂高 107 — 1013倍。 如：碳酸酐酶，每摩尔每分钟能转化 3．5×107摩尔
尿素
相对专一性 有的酶对底物的化学结构要求比上述绝对 专一性略低一些，它们能作用于一类化合物或一种化学 键。
1） 键专一性 有的酶只作用于一定的键，而对键 两端的基团并无严格要求。
2）基团专一性 另一些酶，除要求作用于一定的键以外， 对键两端的基团还有一定要求，往往是对其中一个基团
要求严格，对另一个基团则要求不严格。
5. 有的酶需辅助因子 有些酶是复合蛋白质，由酶蛋白和非蛋白
小分子物质组成，后者称为辅因子，若将它们 除去，酶就失去活性。
酶在生活细胞中产生，大部分酶在细胞内起催化作用， 称为胞内酶。 如：线粒体---------呼吸酶系
叶绿体-------光合系统的酶系 细胞核-------核酸合成的酶系 内质网的核糖体上和胞质溶胶中---------蛋白质生物合成 的酶系
一、酶的催化特点
(一) 酶与一般催化剂的共性 1．本身反应前后无变化
酶与一般催化剂一样，在化学反应前后都没有质 和量的改变。 2．不改变化学反应平衡常数
酶只催化热力学允许的化学反应，只能加速可逆 反应的进程，而不改变反应的平衡点，作用是缩短 反应达到平衡所需的时间。 3．降低反应的活化能
活化能指的是在一定条件下，能使 l摩尔底物全部 进入活化态所需要的自由能 (卡／摩尔)。
第四章 酶 Enzyme
第一节 酶的概念及作用特点 第二节 酶的命名和分类 第三节 酶的作用机理 第四节 影响酶促反应速度的因素 第五节 酶的活性调节 第六节 酶的活力测定及分离提纯 第七节 酶工程简介 第八节 维生素和辅酶
第一节 酶的概念及作用特点
一、酶的概念
酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高 度专一性的特殊 蛋白质。简单说，酶是一类由活 性细胞产生的 生物催化剂 。
消化道内几种蛋白酶的专一性
酶学研究简史
? 公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 ? 一百余年前，Pasteur认为发酵是酵母细胞生命活动的结果。 ? 1877年，Kuhne首次提出Enzyme一词。 ? 1897年，Buchner兄弟用不含细胞的酵母提取液，实现了发
酵。 ? 1926年，Sumner首次从刀豆中提纯出脲酶结晶。证实酶的
蛋白质本质，获1946年诺贝尔奖。 ? 1982年，Cech首次发现 RNA也具有酶的催化活性，提出 核
酶(ribozyme)的概念。Cech等获得1989年诺贝尔化学奖。 ? 1995年，Jack W.Szostak研究室首先报道了具有 DNAbozyme)。