第三章糖类的化学（1）P18 旋光性是指某些物质能使平面偏振面旋转的性质（2）P19 单糖：凡羟基在右边的，为D-型；凡羟基在左边的，为L-型L-甘油醛 D-甘油醛对于含3个碳原子以上的糖，由于存在不止1个不对称碳原子，在规定其构型时以距醛基或酮基最远的不对称碳原子为准，羟基在右的为D-型羟基在左的为L-型。

（3）P30 寡糖分子中都存在不对称碳原子，因而都有旋光性（4）P33 多糖有旋光性，但无变旋现象4、脂类和生物膜化学1、P47 酸败的化学本质：一方面是油脂中不饱和脂肪酸的双键在空气中氧的作用下成为过氧化物，过氧化物继续分解生成有臭味的低级醛、酮、羧酸和醛、酮的衍生物；另一个原因是霉菌或脂酸将油脂水解成低级脂肪酸，脂肪酸再经过β-氧化过程生成β-酮酸，β-酮酸脱羧生成低级酮类。

第五章蛋白质化学（一）P61 氨基酸的结构通式：（二）P62 构成蛋白质的氨基酸（英文符号）除了甘氨酸（gly）外，构成蛋白质的氨基酸都是L-构型4、P73 谷胱甘肽：是由Ｌ-谷氨酸，L-半胱氨酸和甘氨酸组成（谷氨酸由γ-羧基生成肽键，而在其他肽和蛋白质分子中谷氨酸由α-羧基生产肽键）。

谷胱甘肽中因含有-SH，故通常简写为GSH5、Ｐ７６一级结构：特指肽链中的氨基酸排列顺序。

维系一级结构的主要化学键是肽键。

蛋白质的一级结构的测定：1.肽链末端分析：（1）N-末端端测定：A. 二硝基氟苯法B. 苯异硫氰酯（PITC）法C.二甲基氨基萘磺酰氯法（DNS法）；（2）C-末端端测定：肼解法、羧肽酶法；2、二硫键的拆开和肽链的分离；3、肽链的部分水解和肽段的分离：化学裂解法、酶解法4、测定每一段的氨基酸顺序5. 由重叠片段推断肽链顺序６、Ｐ82 二级结构：它是指肽链主链骨架原子的相对空间位置，维系二级结构的化学键主要是氢键。

蛋白质二级结构的主要形式：α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲、π-螺旋等7、P91 分子病：由于基因结构改变，蛋白质一级结构中的关键氨基酸发生改变，从而导致蛋白质功能障碍，出现相应的临床症状，这类遗传性疾病称为分子病。

【经典举例】镰形细胞贫血症8、P104 蛋白质的变性与复性：在某些物理化学因素影响下，可使蛋白质分子的空间结构解体，从而使其活性丧失，这成为变性；破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。

9、变性分为可逆与不可逆两种情形，在某些蛋白质变性中，若除去变性因素后，蛋白质分子的空间结构又得以恢复，可完全或部分恢复其生物活性，这称为复性。

10、P110 紫外吸收法：酪氨酸、色氨酸在280mm左右具有最大吸收，由于在各种蛋白质中这几种氨基酸的含量差别不大，所以280mm的吸收值与浓度具正相关，可用于蛋白质含量的测定，此方法称为280mm吸收法。

第六章核酸化学1、P118 核酸是由类似的单体组成的聚合物，单体之间共价连接。

完全水解的最终产物是戊糖、含氮碱和磷酸。

2、P121 嘌呤碱和嘧啶碱分子中都含有共轭双键体系，在紫外区有吸收（260 nm左右）。

可用于定性，定量分析。

3、P135 核糖体RNA (rRNA)：rRNA与蛋白质一起构成了蛋白质合成的场所。

转移RNA (tRNA)：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。

信使RNA (mRNA)：在蛋白质生物合成中起着模板作用，是将DNA的遗传信息传向蛋白质的桥梁，新合成的肽链的氨基酸顺序就是根据mRNA 所传递的信息决定的。

4、1.tRNA的二级结构：tRNA多核苷酸自身回折形成几个局部双螺旋区和几个突环，其形状类似“三叶草”的二级结构模型。

tRNA的三级结构——倒L形5、P140 DNA的一级结构：DNA是由脱氧核糖核酸构成的，也是以3’，5’-磷酸二酯键相连。

6、P144 DNA的二级结构：A、DNA碱基组成的Chargaff规则：A+G=C+T； A=T；G=C；A+C=G+T。

B、DNA 双螺旋结构（碱基互补配对）要点：（1）DNA由两条多聚脱氧核糖核苷酸链(简称DNA单链)组成；（2）嘌呤和嘧啶碱基位于螺旋的内侧；7、P159 在某些理化因素作用下，氢键和碱基堆积力会发生断裂和破坏，使核酸分子的高级结构改变，引起核酸理化性质和生物学功能发生改变。

这种变化称为变性；核酸的变性作用是核酸的重要性质，是指核酸双螺旋区解开，变成单链，并不涉及共价键的断裂。

与蛋白质变性作用不同的是，核酸（DNA）发挥功能时常需要变性，而蛋白质变性会引起功能的降低或丧失。

第七章代谢系统必需的催化剂—酶一、P170 酶是由活细胞产生的生物催化剂，催化特性：高效性、专一性二、酶的分类（172）三、P173 （二）酶原激活——切去部分片段是酶原激活的共性酶原：有些酶在生物体内合成或初分泌时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原。

酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程四、P174 酶的活性与其高级结构的关系：活性中心（是指酶分子结构中，必须基团比较集中并构成一定空间构象、与酶的活性直接相关的结构区域）的常见基团：His的咪唑基，Ser的羟基，Cys的巯基，Glu 的γ羧基。

五、同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构组成不同，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

[举例]：乳酸脱氢酶（LDH）：LDH1、LDH2、LDH3、LDH4、 LDH5厌氧器官骨骼肌中LDH5含量高、有氧环境的器官，如心脏、脑及肾脏中LDH1含量高六、P176 酶促反应的本质：只影响反应速率，不改变反应平衡点.，加速反应的本质——降低活化能，七、诱导契合假说：一种酶为什么只能催化一定的物质发生反应，一种酶只能同一定的底物结合，酶对底物的选择。

八、P178 米氏方程式ＶV max[S]＝──K m + [S]Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L；当km大，说明ES容易解离，酶与底物结合的亲和力小。

第八章代谢系统必需的辅助因子1、P191 水溶性维生素：溶于水而不溶于非极性有机溶剂的维生素，包括VC和VB族。

脂溶性维生素：不溶于水,而只溶于非极性有机溶剂的维生素，包括维生素A、D、E、K等。

2、水溶性维生素：植物能合成，人和动物都不能自行合成，必需从食物中取得；易溶于水，故易随尿液排出，不会中毒。

体内不易储存，必须经常从食物中摄取。

（一）硫胺素（维生素B1）与脱羧辅酶：缺乏症表现为多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰竭等临床称为脚气病；（二）核黄素（维生素B2 ）和黄素辅酶：缺乏症：口角发炎，眼皮红肿，角膜发炎等；临床治疗：夜盲症、角膜炎、结膜炎等。

（三）维生素PP和辅酶I、辅酶II：缺乏症——维生素PP能维持神经组织的健康，对中枢及交感神经系统有维护作用，长期缺乏维生素PP所引起的疾病为对称性皮炎，表现为癞皮病（四）维生素B6（主要是以辅酶的形式参与代谢，特别是氨基酸的代谢。

）与吡哆素（氨基酸转氨酶及脱羧酶的辅酶。

）：人体很少发生缺乏症许多食物中都含有，同时某些肠道细菌也可合成。

临床：在服用异烟肼时，应补充VB6；异烟肼可与磷酸吡哆醛结合，使其失去辅酶的作用。

（五）泛酸和辅酶A：CoA -SH 在代谢中作为酰基载体；（六）叶酸和叶酸辅酶：缺乏症：巨幼红细胞贫血，引起巨幼红细胞性贫血、白细胞减少症、（七）生物素：缺少生物素可能导致脱毛、皮炎、肌肉疼痛、轻度贫血等。

鸡蛋清中含有的抗生物素蛋白若与生物素结合，生物素即不能发挥作用，因而过多生吃鸡蛋会造成缺乏症；长期服用抗生素治疗可抑制肠道正常菌从，也可造成维生素缺乏。

（八）维生素B12（维生素B12又称钴胺素，围绕钴离子形成，是唯一含金属元素的维生素。

）及其辅酶：缺乏时会引起巨幼红细胞贫血、神经疾患，临床上把叶酸和VB12作为治疗肝病的辅助药物；（九）维生素C：缺乏和过量：引起坏血病，毛细血管脆弱、牙龈出血、皮肤出血斑等。

引起尿路结石、妇女生育能力下降、肠蠕动增加、破坏B12、引起白癜风。

（十）硫辛酸：酰基载体，存在于丙酮酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶中。

起传递氢和转移酰基的作用；它可与焦磷酸硫胺素（TPP）起协同作用；硫辛酸有抗脂肪肝和降低胆固醇的作用；还原硫辛酸对含巯基酶具有保护作用，临床上用于砷、汞等解毒。

3、脂溶性维生素：共同特点﹡均为非极性疏水的异戊二烯衍生物﹡不溶于水，溶于脂类及脂肪溶剂﹡在食物中与脂类共存，并随脂类一同吸收﹡吸收的脂溶性维生素在血液与脂蛋白及某些特殊结合蛋白特异结合而运输1、维生素A（又称抗干眼病维生素）：缺乏症——夜盲症，干眼病，皮肤干燥等；注意：过多引起中毒，多见婴幼儿。

2、维生素D （抗佝偻病维生素）：缺乏症：儿童——佝偻病；成人——软骨病3、维生素E（生育酚）：生化作用：抗氧化作用；维持生殖机能；促进血红素代谢4、维生素K（凝血维生素):缺乏表现: 易出血第十章能量代谢与生物能的利用1、P230 有机物质在生物体内的氧化作用，称为生物氧化。

2、生物氧化中CO2的生成方式：来源于有机酸在酶催化下的脱羧作用。

脱羧过程中伴有氧化作用的称为氧化脱羧；脱羧过程中没有氧化作用的称为直接脱羧或单纯脱羧直接脱羧作用：指代谢过程中产生的有机酸不经过氧化作用，在特异性脱羧酶的催化下，直接从分子中脱去羧基的过程。

H3C OCOOHMg2+ TPPH3COH+CO2α-丙酮酸脱羧酶氧化脱羧作用：指代谢过程中所产生的有机酸（特别是酮酸）在特殊酶系统作用下，在脱羧基的同时也发生氧化脱氢作用。

H3C OCOOHH3COSCoA+CO2 +CoA sh NAD+NADH H++++丙酮酸氧化脱羧酶系3、P231 呼吸酶类生物氧化还原酶：凡是参与生物体内氧化还原反应的酶类都称为生物氧化还原酶。

（包括：脱氢酶（使代谢物的氢激活）、氧化酶（使受氢体的氧激活）、传递体（传递氢或电子）其他酶类）主要存在于线粒体中，生物氧化主要在线粒体内进行。

4、脱氢酶：作用是使代谢物的氢活化、脱落，并传递给其他受氢体或中间传递体。

显著特点：在离体实验中，脱氢酶可以甲烯蓝(MB)为受氢体，使蓝色的氧化型甲烯蓝还原为无色的还原型甲烯蓝。

可将脱氢酶分为：一、.以黄素核苷酸（维生素B2）为辅基的脱氢酶——结合一对氢原子根据受氢体的不同，将此类酶分为：需氧黄酶（如：氨基酸脱氢酶催化氨基酸氧化脱氢。

不需氧黄酶：琥珀酸脱氢酶(以FAD为辅基）， NADH脱氢酶等。

2、、以烟酰胺核苷酸为辅酶的脱氢酶——结合一个氢原子，为不需氧脱氢酶5、传递体：只存在于由不需氧脱氢酶所催化的代谢脱氢的生物氧化体系中。

起着中间传递氢或电子作用的物质6、P234 呼吸链的概念：由供氢体、传递体、受氢体以及相应的酶催化系统组成的这种代谢途径一般称为生物氧化还原链，当受氢体是氧时，称为呼吸链7、呼吸链的主要成分：一、以NAD和NADP为辅酶的脱氢酶——不需氧脱氢酶，脱下来的氢由辅酶NAD+（Co I）或NADP+（Co II）接受二、黄素酶-黄素蛋白——酶催化代谢物脱下的两个氢由辅酶FMN或FAD接受，从而变成还原态的FMNH2和FADH2。