肌红蛋白是哺乳动物肌肉中运输氧的蛋白质 由153个氨基酸残基和一个血红素辅基组成
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球状蛋白的三级的结构特怔 蛋白质的三级结构具有明显的折叠层次。 大多数非极性侧链埋在分子内部，形成疏 水核；而极性侧链在分子表面，形成亲水 面。 分子表面往往有一个内陷的空隙，它常 常是蛋白质的活性中心
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象单元彼此作用，进一步组合成有规则的
结构组合体，如α－螺旋—β－转角—α螺旋，
β－片层－α－螺旋－β－片层等。
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• 结构域：是指存在于球状蛋白质分子中的
两个或多个相对独立的、在空间上能辩认
的三维实体，每个由二级结构组合而成，
充当三级结构的构件。例如，弹性蛋白酶
含有两个相似的结构域，木瓜蛋白酶含有
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注意
（1）α－螺旋分为左手α－螺旋和右手α－螺旋。 左手α－螺旋不稳定，右手α－螺旋很稳定。天 然蛋白质的α－螺旋绝大多数是右手螺旋。 螺旋都是有L-型氨基酸构成的（Gly除外）。 （2）毛、发、蹄、角等的纤维蛋白，常见α－螺 旋。 （3）脯aa 中断α-螺旋，因亚氨基形成肽键之后 无H 原子，无法充当氢键供体。
肽所取构象的范围是很有限的。
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总结
1.肽键具有部分双键性质： 2.肽键不能自由旋转 3.组成肽键的四个原子和与之相连的两个碳原 子（C）都处于同一个平面内，此刚性结构的 平面叫肽平面（peptide plane）或酰胺平面 （amide plane）。 4.二面角所决定的构象能否存在，主要取决于两 个相邻肽单位中，非键合原子之间的接近有无阻 碍。
反平行式在能量上更稳定
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β-折叠
亦称β－片层，由两条或多条（或一条肽链的若干
肽段）几乎完全伸展的多肽链侧向聚集，通过相 邻肽链上的N－H 与C=O之间有规则的氢键，形成
β－折叠片。这种构象可分为平行式（N－端在同
一方向）和反平行式（N－端一顺一反地交替排
列）两种类型。从能量角度而言，反平行式的β－
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（4） R为Gly时，由于Ca上有2个氢，使CaC、Ca-N的转动的自由度很大，即刚性很
小，所以使螺旋的稳定性大大降低。
（5）带相同电荷的氨基酸残基连续出现在 肽链上时，螺旋的稳定性降低。 （6） -螺旋折叠过程中存在协同性。
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α-角蛋白
纤丝
大纤维 细胞 纤丝
-螺旋
一根头发
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α螺 旋
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三、蛋白质的二级结构
二级结构的概念：（主链的构象）
蛋白质的二级结构是指多肽链主链在空间盘绕、 折叠所形成的立体结构形态。不涉及氨基酸残基 侧链的构象。
稳定的因素：氢键 构象形式： α-螺旋 、β-折叠、β转角以及 无规则卷曲等。
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（一） α-螺旋
•多肽链主链骨架围绕一个轴一圈一圈地上升，从
个不很稳定的环状结构。
• 这类结构主要存在于球状蛋白分子中。
• Pro和Gly经常在-转角序列中存在。
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（四）无规则卷曲
• 又称自由回转，是指多肽链主链既非螺旋、又非折
叠片或转角的没有一定规律的松散结构。
酶的功能 部位常常 处于这种 构象区域。
四、超二级结构
• 超二级结构：是指多肽链上若干相邻的构
然可以有顺式和反式两种排布，但是，实际上除
含有Pro的肽单位以外，多肽链上绝大多数肽单
位，其C＝O和N-H都是反式排布的。
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2.二面角
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• 肽平面之间的Cα分别以两个单键（Cα－Ｎ１和Ｃ
α－C2）与两个肽平面相连。
• 绕Cα－N1 键旋转的角度称φ角，绕Cα－C2 键旋
转的角度称ψ角，这两个旋转角度叫二面角。可表 示出相邻的两个肽平面的相对位置。 • 虽然φ和ψ角理论上可以取+180°－ -180°之间的 任何值，但考虑到非键合原子之间的最小接触距 离，实际上立体化学允许出现的角度只是其中很 少一部分，加上侧链R 基团之间空间位阻的限制，
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蛋白质顺序测 定基本战略
纯蛋白质
二硫键拆开
末端氨基酸测定 专一性裂解
将肽段分离并测出顺序
将肽段顺序进行叠联以确定完整的顺序
二、蛋白质的构象和维持构象的作用力
（一）构象与构型
1、构象：取代基团当单键旋转时形成的不同的立体 结构。构象的改变不涉及共价键的断裂。 2、构型：立体异构体分子中取代原子或基团在空间 的取向，两种构型若无共价键的断裂则不能互变。
（三）β- 转角
特征：多肽 链中氨基酸 残基的羰基
上的氧与残
基 （ n+3 ） 的氮原上的 氢之间形成 氢键，肽键
回折1800 。
β-转角都在蛋白质分子的表面。
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• 在-转角部分，由四个氨基酸残基组成;
• 弯曲处的第一个氨基酸残基的 -C=O 和第
四个残基的 –N-H 之间形成氢键，形成一
折叠片更为伸展、稳定。
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• 丝心蛋白(fibroin)：这是蚕丝和蜘蛛丝的一 种蛋白质。丝心蛋白具有抗张强度高，质地 柔软的特性，但不能拉伸。丝心蛋白是典型 的反平行式-折叠片，多肽链取锯齿状折叠 构象。
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丝蛋白的 结构
• 丝蛋白是由伸展的肽链沿纤维轴平行排列 成反向-折叠结构。分子中不含-螺旋。 丝蛋白的肽链通常是由多个六肽单元重复 而成。这六肽的氨基酸顺序为： • -（Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala）n返回
一级结构
决定
高级结构
决定
性质与功能
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3、蛋白质一级结构的表示方法 • 通常根据参与组成多肽链的氨基酸残基种类，按 照其排列顺序，从N-末端氨基酸残基开始,依次命
名。
中文氨基酸残基命名法：酪氨酰甘氨酰甘氨酰苯丙氨酰甲硫氨酸 中文单字表示法：酪-甘-甘-苯丙-甲硫 1 2 3 4 5 三字母符号表示法：Tyr· G1y· Met G1y· Phe·
细胞膜 脂双层
头发丝中的α-螺旋
红细胞膜中的血糖蛋白
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（二）β-折叠
β- 折叠中多肽链的主链相对较伸展，多肽链的肽平 面之间呈手风琴状折叠，肽链片段之间靠氢键侧向 结合。
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特点: ①肽链相当伸展 ②肽链片段侧向形成氢键 ③R-在片层结构的上下方，交替出现。
平行式β-折叠
O R 1H H O R 3H H C N C C N C C N C C N O H N H R 3H C C O
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（二）维持蛋白质构象的作用力
a. 盐键
b..氢键
c. 疏水作用
d. 范德华力 e. 二硫键
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范德华引力
疏水作用力
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（三）肽单位与二面角
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1、肽单位平面结构的特征
多肽链的基本结构
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肽链主链结构
肽单位
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肽单元
H
O
肽单元
H
C
Cα-CO-NH-Cα
R
N
Cα
Cα
ψ
N
φ
C
H
R
H
O
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血红蛋白
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• 单体蛋白：指由一条多肽链组成的蛋白 质。 • 寡聚蛋白：指由两条或更多的具备三级 结构的多肽链以次级键相互谛合而成的 聚集体。
• 亚基：聚集体（寡聚蛋白）中每一条多 肽链称为一个亚基。
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亚基的特性
（1）亚基单独存在时没有生物活性。 （2）亚基都是具有三级结构的多肽链，反之 不一定。因为有些具有三级结构的多肽链 单独存在时有活性，我们称他为蛋白质分 子，不能叫做亚基。如肌红蛋白是一条具 有三级结构的多肽链。 （3）一条肽链不涉及到四级结构。
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维持蛋白质空间结构的化学作用力
①氢键 ②疏水作用 ③离子键 ④二硫键 ⑤范德华力
离子键
HOOC
疏水作用
-
α－螺旋
COO
-
COO
+
R R R R R
+
COO
M
-
N H3
COO
CH 2 O H O
氢键
S S
CH 2
CH 2
NH2
β－折叠
HO
C
CH
二硫键
六、四级结构
• 两条或两 条以上具 有三级结 构的多肽 链聚合而 成的特定 构象。
H N
反平行式β-折叠
O C N R 1H C C H N C O R 3H C N C C O H N C O H O C C R 1H R 2H R 2H C N H O H N C O H O C C R 3H N H
O H R 1H O H R 2H O
C N C C N C C N H R 2H O H
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四、三级结构
（一）含义：指在一条多肽链中所有原子的
整体空间排布，包括主链和侧链。三级结
构的形成使得在序列中相隔较远的氨基酸
侧链相互靠近。
（二）特点：疏水区－烷基－苯基－内拉－
疏水核心；亲水区－羟基、羧基、氨基、
胍基－形成亲水表面。
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8段α螺旋 最长23个残基，最短 的8个残基 80％残基处于螺旋中 拐角处有1～8个氨基 酸残基的松散结构
而形成一个螺旋式的构象，此构象称为螺旋构象。
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α－螺旋的特征
• 蛋白质中的-螺旋几乎都是 右手螺旋。 • 螺距为0.54nm,含3.6个氨基 酸残基；两个氨基酸之间的 距离为0.15nm; • 肽链内形成氢键，氢键的取 向几乎与轴平行， • 每个氨基酸残基的C=O氧与 其后第四个(n+4)氨基酸残 基的N-H氢形成氢键。 • α－螺旋中氨基酸残基的侧 链基团伸向外侧。