1：蛋白质一级结构(primary structure)：多肽链中的氨基酸序列；
2：蛋白质的二级结构（secondary structure）：蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象，称为二级结构。

常见的有有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲；
3：蛋白质的三级结构（protein tertiary structure）：由二级结构元间构建成的总三维结构，包括一级结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维结构中的彼此间的相互关系；
4：蛋白质的四级结构（Quaternary structure）：四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基,四级结构是指亚基的相互关系,空间排布,亚基间通过非共价键聚合而成的特定构象；
5：α-螺旋（α-helix）：是蛋白质中含量最多的2级结构元件，是一种重复性的结构，每圈螺旋占3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm,残基侧链伸向外侧相邻螺圈间形成的氢键；
6：β-折叠(β-sheet)：是蛋白质中2级结构元件的一种，是一种重复性的结构，可以想象由折叠的条状纸片侧向并排而成，每条纸片可看成是一条多肽链，肽主链沿纸条形成锯齿状，有平行式和反平行式2种；
7：生物活性肽（biological active peptide ）：在生物体内游离存在的具有特殊功能的活性肽，如催产素，脑啡肽等；
8：肽单位（peptide unit）：肽链中的酰胺基称为肽基或肽单位；
9：盐析（salting-out）：当蛋白质溶液中离子强度增加到一定值时蛋白质溶解度开始下降，当离子强度增加到足够高时，很多蛋白质可以从溶液中沉淀出来，这种现象称为盐析；
10：等电点（isoelectric point）：对某一种蛋白质而言，当在某一ph时，其所带正负电荷恰好相等也就是净电荷为零，这一ph值称为蛋白质的等电点；
11：谷胱甘肽（glutathione GSH）；动植物细胞中含有的一种3肽具有还原性，维持血红蛋白和红细胞其他蛋白质的半胱氨酸残基处于还原态；
12：DNA变性（denaturation）：DNA受到加热过酸过碱时，引起双螺旋区的氢键断裂，变成单链的现象；
13：蛋白质变性（denaturation）：蛋白质为大分子物质，有一定空间结构和生物学功能。

在各种物理和化学因素下，蛋白质生物活性丧失，溶解度降低，不对称性增高以及其他的物理化学常熟发生改变；
14：肽平面（peptide plane）：肽链主链上的肽键因具有双键性质，不能自由旋转，使连接在肽键上的6个原子共处的同一平面；
15：次级键（secondary bond）：指维系蛋白质结构的主要化学键，包括氢键，离子键，疏水键，二硫键以及范德华力；
16：结构域（domain）多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，是相对独立的紧密球状实体称域；
17：Eadam降解法：是一种化学法对蛋白质进行测序的方法，是从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。

N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环；
18：别构调节（allosteric regulation）:酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态;
19：共价修饰（covalent modification）：共价调节酶通过其它酶对其多肽链上某些集团进行
了可递的共价修饰，使处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶活性；
20：别构酶（allosteric enzyme）：一般都是寡聚酶，通过次级键由多亚基构成，这种酶除了有和底物结合和催化底物的活性部位，也有和调节物或效应物结合的调节部位，当调节物和调节部位结合时会引起酶分子结构变化而导致酶活性改变；
21：KM值：称为米氏常数，当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度称为米氏常数，这是每一个酶的特征参数；
22：抗体酶（abzyme）：又称催化性抗体，是一种具有催化功能的抗体分子；。