5. 脱酰胺基作用
三、氨基酸的脱羧基作用
1、概念
氨基酸在脱羧酶的 作用下脱掉羧基生成相 应的一级胺类化合物 的作用。脱羧酶的辅 酶为磷酸吡哆醛。
2、类型: 直接脱羧 羟化脱羧
胺 羟胺
直接脱羧基作用
一、蛋白水解酶
1.肽链内切酶和外切酶（作用特点）
肽链内切酶又称蛋白酶，水解肽链内部的肽键，对参与形成 肽键的氨基酸残基有一定的专一性。
肽链外切酶包括氨肽酶和羧肽酶，分别从氨基端和羧基端逐 一地将肽链水解成氨基酸。
2.蛋白酶的种类和专一性（结构特征）
编号
名称
作用特征 实例
3、4、2、1 丝氨酸蛋白酶类 (serine pritelnase)
活性中心含 Ser
3、4、2、2 半胱氨酸蛋白酶类 (Thiol pritelnase)
活性中心含 Cys
胰凝乳蛋白酶 胰蛋白酶 凝血酶
木瓜蛋白酶 无花果蛋白酶 菠萝酶
3、4、2、3 天冬氨酸蛋白酶类
[carboxyl(asid) pritelnase]
活性中心含 Asp,最适pH 在5以下
胃蛋白酶 凝乳酶
R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
（辅酶：磷酸吡哆醛）
要点：
①反应可逆。
②体内除Lys、Gly、Thr、Pro和羟脯氨 酸外，大多数氨基酸都可进行转氨基作 用。
③转氨酶均以磷酸吡哆醛为辅酶。磷酸吡 哆醛是VB6的衍生物。反应中起传递氨 基的作用。
二、细胞内蛋白质降解
1.细胞内蛋白质降解的意义
①基因突变、生物合成误差、自发变性、自由基破坏以及环境胁迫和疾 病均可导致反常蛋白的产生，其中有些可以重新恢复成正常蛋白。
②短寿命蛋白虽然不到总蛋白的10％，但却包括许多代谢途径的限速酶， 控制细胞周期和细胞分化、细胞增殖的蛋白质，调节基因表达的转录 因子等，具有十分重要的生理功能。由于它们的半寿期很短，便于通 过基因表达和降解对其含量进行精确、快速的调控。另外，生长发育 及细胞分化过程中代谢途径的改变，也涉及到酶蛋白的降解。
氨基酸氧化酶（FAD、FMN） R-C|| -COO-+NH3
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
2、转氨基作用
在转氨酶的催化下， α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮基碳原子上
，结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相应
的α-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移换作用。
第九章 蛋白质的酶促降解和氨 基酸代谢
第一节 蛋白质的酶促降解 第二节 氨基酸的分解与转化 第三节 氮素循环 第四节 生物固氮的生物化学 第五节 硝酸还原作用 第六节 氨的同化 第七节 氨基酸的生物合成
第一节 蛋白质的酶促降解
蛋白质的降解是指蛋白质在酶的作用下．使肽键发生 水解生成氨基酸的过程。
3.蛋白质降解的泛肽途径
泛肽
ATP AMP+PPi E1-S-
E1-SH
E2-SH E1-SH
E2-S-
E1：泛肽激活酶
E2：泛肽载体蛋白
E3：泛肽-蛋白质连接酶
E3 E2-SH
19S调节亚基
26S蛋白酶体
第二节 氨基酸的分解与转化
一、氨基酸的来源与去路 二、氨基酸的脱氨基作用 三、氨基酸的脱羧基作用 四、氨基酸降解产物的去向 五、由氨基酸衍生的其他化合物
3、4、2、4 金属蛋白酶类 (metallopritelnase)
活性中心含有 Zn2+ 、 Mg2+等 金属
枯草杆菌蛋白酶 嗜热菌蛋白酶
3.消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp）
（Arg.Lys）
羧羧肽肽酶酶
（Phe. Trp）
（脂肪族）
胃蛋白酶
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
③维持体内氨基酸代谢库。 ④防御机制组成部分。 ⑤蛋白质前体的裂解加工。 另外，为了有效地利用转基因技术生产有价值的蛋白质，也需要了解细
胞内蛋白质降解机制，以免这些外来蛋白被转基因生物破坏。
2.胞内蛋白质降解系统 参与细胞内蛋白质降解的蛋白酶大致可分为
两类：
一类是相对分子质量较小、专一性较低、催 化过程不需要ATP的蛋白酶和肽酶；
一、氨基酸的来源和去路
肝
NH3
尿素
食物蛋白质 消化吸收
脱氨基作用
酮体
分解 组织蛋白质
合成 体内合成的
氨基酸代谢库 转变
α -酮酸 脱羧基作用
氧化供能 糖
非必需氨基酸
其他含氮化合物 CO2 胺类
二、氨基酸的脱氨基作用
1、氧化脱氨基作用 2、转氨基作用 3、联合脱氨基作用 4、非氧化脱氨基作用 5、脱酰胺基作用
另一类是高分子量的多酶复合物，对底物蛋 白有高度选择性，催化蛋白质水解不仅需 消耗ATP而且受到严密的调控。
细胞质内有两个最重要的蛋白质降解系统：
溶酶体系统包括多种在酸性pH下活化的小分子量蛋 白酶，因此又称为酸性系统，主要水解长寿命蛋 白质和外来蛋白；
泛肽系统则在pH＝7.2的胞液中起作用，因此又称 为碱性系统，主要水解短寿命蛋白和反常蛋白。
1、氧化脱氨基作用
氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α-酮酸的 过程称为氧化脱氨基作用。主要有以下两种类型：
COOH
COOH
CH2
CH2
+ H2O
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH
谷氨酸
α-酮戊二酸
R-CH-COO|
谷丙转氨酶和谷草转氨酶
谷丙转氨酶 （GPT）
谷草转氨酶 (GOT)
磷酸吡哆醛的作用机理
3、联合脱氨基作用
（1）概念 （2）类型
转氨基作用 和氧化脱氨基 作用联合进行 的脱氨基作用 方式。
a、转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联 b、转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联
α-氨基酸
α-酮戊二酸
NH3+NAD(P)H
转氨酶
L-谷氨酸脱氢酶
α-酮酸
L-谷氨酸
H20+NAD(P)+
转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
α-氨基酸
α-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄苷酸
α-酮酸
谷氨酸
草酰乙酸
腺苷酰琥珀酸
苹果酸
延胡索酸
腺苷酸
4、非氧化脱氨基作用
（1）还原脱氨基作用
（2）脱水脱氨基作用(脱水酶以磷酸吡哆醛为辅酶) （3）由解氨酶催化的脱氨基作用（光照可激活酶）