1982年T.Cech发现了第1个有催化活性的天然RNA—— ribozyme（核酶），以后Altman和Pace等又陆续发现了真 正的RNA催化剂。
核酶的发现不仅表明酶不一定都是蛋白质，还促进了有 关生命起源、生物进化等问题的进一步探讨。
第三章酶化学
（二）酶的辅因子
单纯酶
酶 结合酶（全酶）= 酶蛋白 + 辅因子
第四章 酶化学
第三章酶化学
提要
酶的概念
酶的分类与命名
酶的化学本质
酶的结构与功能的关系
酶作用的专一性
酶作用的机理
酶促反应的速度和影响酶促反应速度的因素
酶的制备与酶活力的测定
酶的应用
第三章酶化学
一、酶的概念
酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生物催化剂。
定义：酶是生物体内进行新陈代谢不可缺少的受多种 因素调节控制的具有催化能力的生物催化剂。
（三）同工酶(isoenzyme)
——能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理 化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一组酶。
乳酸脱氢酶 M （LDH）
H
MM MM
MM M4
MH M3H
第三章酶化学
MM
HH M2H2
MH
HH MH3
HH
HH H4
五、酶作用的专一性
酶作用的 专一性
结构专一性
族（基团）专一性 绝对专一性
1. 氧化还原酶类：主要是催化氢的转移或电子传递的氧化 还原反应。
AH2 + B（O2）
A + BH2（H2O2，H2O）
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
AH2 +B
A +BH2（需辅酶Ⅰ或辅酶Ⅱ）
第三章酶化学
（2）氧化酶类
①催化底物脱氢，氧化生成H2O2：
AH2 + O2
A + H2O2（需FAD或FMN）
第1三m章o酶l化离学子铁
6×10-4molH2O2
2.专一性：酶对底物具有严格的选择性。 3.敏感性：对环境条件极为敏感。 4.可调性：酶活性的调节和酶合成速度的调节。
第三章酶化学
二、酶的分类与命名
1961年国际酶学委员会（Enzyme Committee, EC）根据 酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类：
第三章酶化学
丙酮酸脱氢酶系（E.coli）：丙酮酸脱氢酶（EⅠ）、硫 辛酰转乙酰酶（EⅡ）和二氢硫辛酰脱氢酶（EⅢ）。
EⅠ EⅡ EⅢ
碱性
EⅠ + EⅡ EⅢ
脲
EⅡ + EⅢ
第三章酶化学
四、酶的结构与功能的关系
（一）活性部位和必需基团
必需基团：这些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活
性丧失。
活性部位：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用
辅因子
辅酶 ：与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物。 辅基 ：与膜蛋白结合得紧密的小分子有机物。 金属激活剂 ：金属离子作为辅助因子。
酶的催化专一性主要决定于膜蛋白部分，辅因子通常是 作为电子、原子或某些化学基团的载体。
第三章酶化学
（三）单体酶、寡聚酶和多酶复合物 1.单体酶（monomeric enzyme)：仅有一条具有活性部位的多 肽链，全部参与水解反应。 2.寡聚酶 (oligomeric enzyme)：由几个或多个亚基组成，亚 基牢固地联在一起，单个亚基没有催化活性。亚基之间以非 共价键结合。 3.多酶复合物 (multienzyme system)：几个酶镶嵌而成的复合 物。这些酶催化将底物转化为产物的一系列顺序反应。
（又称羟化酶）
2. 转移酶类：催化化合物中某些基团的转移。
A·X + B A +B·X
根据X分成8个亚类：转移碳基、酮基或醛基、酰基、糖基、 烃基、含氮基、含磷基和含硫基的酶。
3. 水解酶类：催化加水分解作用。
AB + H2O
AOH + BH
第三章酶化学
4. 裂解酶类：催化非水解性地除去基团而形成双键的反应 或逆反应。
直接有关的部位。
结合基团
专一性
活性部位
必需基团
催化基团 催化性质
维持酶的空间结构
第三章酶化学
（二）酶原的激活
没有活性的酶的前体称为酶原。酶原转变成有活性的酶的 过程称为酶原的激活。这个过程实质上是酶活性部位形成 和暴露的过程。
在组织细胞中，某些酶以酶原的形式存在，可保护分泌这 种酶的组织细胞不被水解破坏。
立体异构专一性
第三章酶化学
族专一性：可作用于一类或一些结构很相似的底物。
O 酯酶：R—C—O—R′ + H2O
第三章酶化学
6. 合成酶类：催化有ATP参加的合成反应。
A + B + P
A·B + ADP +Pi
乳酸脱氢酶 EC 1.
1. 1. 27
第1大类，氧化还原酶 第1亚类，氧化基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+ 该酶在亚亚类中的流水编号
第三章酶化学
酶的命名有两种方法：系统名、惯用名。 系统名：包括所有底物的名称和反应类型。
酶具有一般催化剂的特征：1.只能进行热力学上允许进行 的反应；2.可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不改变 反应的平衡点；3.通过降低活化能加快化学反应速度。
酶的催化特点： 1.高效性：通常要高出非生物催化剂催化活性的106~1013倍。
2H2O2
2H2O + O2 1mol过氧化氢酶 5×106molH2O2
C—C键
CH3 C=O COOH
CH3 C=O H
+ CO2
C—O键 CH2COOH HO—CH—COOH
HCCOOH
HOOCCH
+ H2O
第三章酶化学
C—N键
COOH CH—NH2 CH2 COOH
COOH CH HC + NH3 COOH
5. 异构酶：催化 各种异构体之间的互变。
A
B
常见的有消旋和变旋、醛酮异构、顺反异构和变位酶类。
乳酸 + NAD+
丙酮酸 + NADH + H+
乳酸：NAD+氧化还原酶
惯用名：只取一个较重要的底物名称和反应类型。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类型。
第三章酶化学
三、酶的化学本质
（一）大多数酶是蛋白质
1926年J.B.Sumner首次从刀豆制备出脲酶结晶，证明其为 蛋白质，并提出酶的本质就是蛋白质的观点。 酶是蛋白质的证据。
②催化底物脱氢，氧化生成H2O： 2AH2 + O2 2A + 2H2O
（3）过氧化物酶
ROO + H2O2
RO + H2O + O2
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
O2 +
OH OH
OH C=O
C=O OH
第三章酶化学
（顺，顺-已二烯二酸）
RH + O2 + 还原型辅助因子
ROH + H2O + 氧化型辅助因子