Val
NH2 C 2H 5H C C H C O O H
CH3
*异亮氨酸 Ile
等电点 5.97 6.00 5.96
6.02
结构
名称 缩写 等电点
NH2
( H 3 C ) 2 H C H 2 C C H C O O H *亮氨酸 Leu
NH2 C 6H 5H 2C C H C O O H
*苯丙氨酸 Phe
许多多肽本身有重要的生理作用
后叶催产素——八肽 胰岛素——五十一肽
（四）显色反应（水合茚三酮的反应，用于α-氨基酸鉴别）
α-氨基酸被水合茚三酮氧化成醛、CO2、NH3，反应历程：
O
O
OH
R CH COOH +
－ 2H2O
OH
NH2
R N CHCOOH
O － CO2
O R
N CH2
O O
H
R
H 2O
2、成肽反应
R
R '
-H 2O
H 2N C H C O O H+H 2N C H C O O H
RO H H 2N C H -C -N -C H C O O H
O
R '
氨基酸A的羧基与B的氨基缩合成酰胺: C NH
2个氨基酸形成肽——二肽
肽键
3个氨基酸形成肽——三肽
分子量 < 10000---多肽→组成蛋白质
氨基酸多肽蛋白质和核酸
蛋白质
含氮的天然高聚物，生物体内一切组织的基本组成部分 除水外，细胞内80％都是蛋白质,人类的主要营养物质之一。
在生命现象中起重要的作用
酶（球蛋白）——机体内起催化作用 激素（蛋白质及其衍生物）——调节代谢 血红蛋白——运输O2和CO2 抗原抗体——免疫作用
蛋白质 → 氨基酸
5.98 5.48
NH2 H S H 2C C H C O O H
半光氨酸 Cys
5.07
NH2
H 3C H C C H C O O H
*苏氨酸
Thr
5.6
OH
结构
名称
缩写
O
NH2
H 2N C (C H 2)2C H C O O H
谷酰胺
Gln
O
NH2
H 2N C C H 2C H C O O H
N H
II 酸性
NH2 H O O C C H 2C H C O O H
天冬氨酸 Asp
等电点
6.30 5.66 5.89
2.77
结构
名称
HOOC
III 碱性
H 2N
NH2 (C H 2)2C H C O O H
NH2 (C H 2)4C H C O O H
谷氨酸 *赖氨酸
NH2
H 2 N C - N H ( C H 2 ) 3 C H C O O H 精氨酸
球蛋白: 折卷成球或椭球形，溶于水、盐水 实例：酶和激素等蛋白
单纯蛋白：水解物都是α-氨基酸
（2） 实例：蛋清蛋白、球蛋白
化学 组成
结合蛋白：由单纯蛋白与辅基组成
实例：核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血红蛋白
二、结构 （一）一级结构
蛋白质分子中氨基酸的排列顺序---蛋白质功能
（二）二级结构
①α－螺旋：同一肽链中通过氨基酸残基（第n个）的 羰基氧与肽链C端方向的第4个残基（第n+4个）的酰 胺氮形成氢键卷曲而成的空间结构（通常）
R
R
R
通常以内盐形式存在： 离子型化合物 （2）等电点（符号pI）
H H3N C COO
R
熔点高（分解） 难溶于有机溶剂
氨基酸完全以两性离子存在时的溶液pH值
中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸
等电点
5～6.3 2.8～3.2 7.6～10.8
溶解度最小
控制PH值，可得不同电荷 形式的离子—电泳分离
第1节 氨基酸
一、氨基酸分类和命名
α-氨基酸
（一）分类
氨基与羧基相对位置 β-氨基酸 γ-氨基酸
酸性氨基酸
氨基与羧基相对数目 中性氨基酸
碱性氨基酸
（二）命名 以羧酸为母体，氨基作为取代基或按来源 命名。
蛋白质水解 → α －氨基酸
天然----有旋光性，L-构型。 （S)
COOH HO H
CH3 L－乳酸
N CH
RCHO +
O O
H
NH2
O
O
O
H
N
O
O
O
O
OH OH
O
O O
H
N
O
O
紫色物质，用于α-氨基酸 的比色测定和纸层析显色
第2节 蛋白质
生理机能
营养物质 保护机能 机械运动 控制代谢过程 输送氧气 传递遗传信息 防菌抗病毒
蛋白质：分子量在10000以上的多肽。
一、分类
Hale Waihona Puke （1） 形状纤维蛋白：细长形，纤维状，不溶于水 实例：丝、毛、皮、角、爪和甲等蛋白
COOH H2N H
R L－氨基酸
R CH COOH
H2N
半光氨酸例外 （R ）型。
COOH H2N H
CH2SH
20种常见氨基酸
结构
I、中性
N H 2C H 2C O O H
NH2
CH3
C H
COOH
名称 甘氨酸
丙氨酸
缩写 Gly
Ala
NH2
( H 3 C ) 2 H C C H C O O H *颉氨酸
三、蛋白质的性质 （一）两性电离及等电点 等电点：蛋白质完全以两性离子存在时的溶液pH值。 特性：溶解度、黏度、渗透压、膨胀性最小。
NH
缩写
Glu Lys Arg
等电点
3.22 9.74 10.76
N
NH2
HN
C H 2 C H C O O H 组氨酸
His
7.59
(*为必要氨基酸，人体内不能合成，只能从食物中得到）
二、氨基酸的性质 （一）羧基反应
1、与碱成盐R C H C O O H Na O HH / 2 O
N H2
2、与醇成酯
NH2 C H 3S (C H 2)2C H C O O H
天冬酰胺 Asn *蛋氨酸 Met
NH2
H O C H 2C H C O O H
丝氨酸
Ser
等电点
5.56 5.07 5.74 5.68
结构
名称
COOH N H
脯氨酸
NH2
酪氨酸
HO
C H 2C H C O O H
缩写
pro
Tyr
NH2
C H 2 C H C O O H *色氨酸 Trp
α－螺旋结构
②β －折叠：通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽 链或相邻肽链的另一个酰胺氢形成的氢键将肽链拉成 平行或非平行排列的折叠状
（三）三级结构 同一根多肽
链形成螺旋状， 某些部分还折叠 起来，链的形状、 距离与特定的生 理作用有关。
（四）四级结构
具有三级结构的多条肽链通过副键或肽链之间 的范德华力折叠盘曲形成各异的空间结构。
+
RCHCO O H
H
+ RO ' H
NH2
R C H C O O Na N H2
RCHCO O R' NH2
3、加热脱羧 RCHCOOH
NH2
+ RCH2
CO2
NH2
（二 ）氨基反应 1、成盐
2、与亚硝酸反应
定量分析伯氨基
（三）特性
1、两性和等电点
（1）两性
H 3 N H C C O O H H C l H 2 N H C C O O H N a O H H 2 N H C C O O - N a +